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万見
- PDB-6dv2: Crystal Structure of Human Mitochondrial Trifunctional Protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dv2
タイトルCrystal Structure of Human Mitochondrial Trifunctional Protein
要素
  • Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
  • Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE/OXIDOREDUCTASE / FATTY ACID BETA-OXIDATION / TRANSFERASE (転移酵素) / TRANSFERASE-OXIDOREDUCTASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / Beta oxidation of myristoyl-CoA to lauroyl-CoA / cardiolipin acyl-chain remodeling / Acyl chain remodeling of CL / Beta oxidation of palmitoyl-CoA to myristoyl-CoA / acetyl-CoA C-myristoyltransferase / acetyl-CoA C-myristoyltransferase activity / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA ...long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / Beta oxidation of myristoyl-CoA to lauroyl-CoA / cardiolipin acyl-chain remodeling / Acyl chain remodeling of CL / Beta oxidation of palmitoyl-CoA to myristoyl-CoA / acetyl-CoA C-myristoyltransferase / acetyl-CoA C-myristoyltransferase activity / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / 3-hydroxyacyl-CoA dehydratase activity / Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / acetyl-CoA C-acyltransferase / acetyl-CoA C-acyltransferase activity / long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / enoyl-CoA hydratase / acetyl-CoA C-acetyltransferase activity / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / fatty-acyl-CoA binding / enoyl-CoA hydratase activity / mitochondrial envelope / lncRNA binding / fatty acid beta-oxidation / mitochondrial nucleoid / NAD+ binding / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / response to insulin / 遺伝子発現 / ミトコンドリア内膜 / cellular response to lipopolysaccharide / mitochondrial outer membrane / response to xenobiotic stimulus / protein-containing complex binding / 小胞体 / ミトコンドリア / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Fatty acid oxidation complex, alpha subunit, mitochondrial / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site ...Fatty acid oxidation complex, alpha subunit, mitochondrial / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / チオラーゼ / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Thiolase-like / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial / Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Fu, Z. / Xia, C. / Battaile, K.P. / Kim, J.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Health & Human Services (HHS)GM29076 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of human mitochondrial trifunctional protein, a fatty acid beta-oxidation metabolon.
著者: Xia, C. / Fu, Z. / Battaile, K.P. / Kim, J.P.
履歴
登録2018年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22019年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32019年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
B: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
C: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
D: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
E: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
F: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
G: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
H: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
I: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
J: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
K: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
L: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)770,83012
ポリマ－770,83012
非ポリマー00
水0
1
A: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
B: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
G: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
H: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,9434
ポリマ－256,9434
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10460 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area91690 Å2
手法PISA
2
C: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
D: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
I: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
J: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,9434
ポリマ－256,9434
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9470 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area90500 Å2
手法PISA
3
E: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
F: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
K: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
L: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,9434
ポリマ－256,9434
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9480 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area90520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.536, 237.938, 141.319
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.610, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial / TP-beta


分子量: 49354.793 Da / 分子数: 6 / 断片: residues 34-474 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HADHB, MSTP029 / プラスミド: hTFPb_pET28 / 詳細 (発現宿主): plasmid / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P55084, acetyl-CoA C-acyltransferase
#2: タンパク質
Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial / 78 kDa gastrin-binding protein / TP-alpha


分子量: 79116.812 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HADHA, HADH / プラスミド: hTFPa_pET21 / 詳細 (発現宿主): plasmid / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P40939, enoyl-CoA hydratase, long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.14 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M Heps pH 7.0, 12% pEG3350 and 0.2 M MgCl2 / PH範囲: 6.5-7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年10月25日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→89.574 Å / Num. all: 100350 / Num. obs: 100350 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.3 % / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.132 / Rsym value: 0.105 / Net I/av σ(I): 7 / Net I/σ(I): 13.2 / Num. measured all: 530931
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
3.6-3.795.20.7281.1146240.3940.910.728100
3.79-4.025.20.481.6138520.2610.6030.4899.9
4.02-4.35.50.2822.7130110.1470.3480.282100
4.3-4.655.40.1764.4120850.0920.2170.176100
4.65-5.095.30.1435.4111560.0770.1780.143100
5.09-5.695.10.1216.4100940.0670.1530.121100
5.69-6.575.30.0958.288880.0520.120.095100
6.57-8.055.40.04516.675700.0240.0570.045100
8.05-11.3850.02328.858340.0130.030.02399.8
11.38-89.5745.20.01733.532360.010.0230.01799.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.3精密化
SCALA3.3.16データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AFW, 2WTB,

1afw

2wtb


解像度: 3.6→89.56 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 7328872.17 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 4955 5 %RANDOM
Rwork0.244 ---
obs0.244 99045 98.7 %-
溶媒の処理Bsol: 88.2372 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 122.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--24.41 Å2-0 Å2-7.74 Å2
2--11.29 Å2-0 Å2
3---13.12 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.61 Å0.47 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.04 Å0.82 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.6→89.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数52059 0 0 0 52059
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.98
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it8.581.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it13.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it172
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it22.952.5
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.83 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 782 4.8 %
Rwork0.343 15680 -
obs--98.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR/protein_rep.paramCNS_TOPPAR/protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR/dna-rna_rep.paramCNS_TOPPAR/dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR/water_rep.paramCNS_TOPPAR/water.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR/ion.paramCNS_TOPPAR/ion.top
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR/carbohydrate.paramCNS_TOPPAR/carbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION6CNS_TOPPAR/~/CNS13/cpr/cofac_human.par~/CNS13/cpr/cofac_human.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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