PDB-6dhk: Bovine glutamate dehydrogenase complexed with ADP

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 6dhk

タイトル

Bovine glutamate dehydrogenase complexed with ADP

要素

Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

グルタミン酸デヒドロゲナーゼ

キーワード

OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) /

Dehydrogenase (脱水素酵素) /

glutamate (グルタミン酸) /

ADP (アデノシン二リン酸)

機能・相同性

機能・相同性情報

Glutamate and glutamine metabolism / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / glutamate catabolic process / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] /

glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamine metabolic process / positive regulation of insulin secretion ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Bos taurus (ウシ)

手法

X線回折 / 解像度: 3.5 Å

データ登録者

Smith, T.J.

引用

ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structural studies on ADP activation of mammalian glutamate dehydrogenase and the evolution of regulation.
著者: Banerjee, S. / Schmidt, T. / Fang, J. / Stanley, C.A. / Smith, T.J.

履歴

登録	2018年5月20日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2018年7月25日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2024年3月13日	Group: Data collection / Database references / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	6dhk.cif.gz	1.1 MB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb6dhk.ent.gz	944.3 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	6dhk.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dh/6dhk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dh/6dhk	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	1nqtC 1nr1C 1nr7C C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	1nqt-2 1l1f-d 1nqt-1 3jcz-d 1nr1-d 1nr7-2 1nr7-1 3jd3-d 6dqg-d 3jd0-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#177 - 2014年9月アポトソーム (Apoptosomes) 類似性 (1)

登録構造単位

A: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

B: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

C: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

D: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

E: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

F: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

G: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

H: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

I: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

J: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

K: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

L: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

ヘテロ分子

667 kDa, 12 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

B: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

C: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

D: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

E: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

F: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: equilibrium centrifugation, It is well known that GDH exists as a hexamer.
333 kDa, 6 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

2

G: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

H: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

I: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

J: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

K: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

L: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
333 kDa, 6 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	96.382, 172.160, 439.904
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:
NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-ID	Ens-ID	Beg auth comp-ID	Beg label comp-ID	End auth comp-ID	End label comp-ID	Selection details	Auth asym-ID	Label asym-ID	Auth seq-ID	Label seq-ID
1	1	PHE	PHE	ILE	ILE	chain A and (resseq 10:212 )	A	A	10 - 212	5 - 207
2	1	PHE	PHE	ILE	ILE	chain B and (resseq 10:212 )	B	B	10 - 212	5 - 207
3	1	PHE	PHE	ILE	ILE	chain C and (resseq 10:212 )	C	C	10 - 212	5 - 207
4	1	PHE	PHE	ILE	ILE	chain D and (resseq 10:212 )	D	D	10 - 212	5 - 207
5	1	PHE	PHE	ILE	ILE	chain E and (resseq 10:212 )	E	E	10 - 212	5 - 207
6	1	PHE	PHE	ILE	ILE	chain F and (resseq 10:212 )	F	F	10 - 212	5 - 207
7	1	PHE	PHE	ILE	ILE	chain G and (resseq 10:212 )	G	G	10 - 212	5 - 207
8	1	PHE	PHE	ILE	ILE	chain H and (resseq 10:212 )	H	H	10 - 212	5 - 207
9	1	PHE	PHE	ILE	ILE	chain I and (resseq 10:212 )	I	I	10 - 212	5 - 207
10	1	PHE	PHE	ILE	ILE	chain J and (resseq 10:212 )	J	J	10 - 212	5 - 207
11	1	PHE	PHE	ILE	ILE	chain K and (resseq 10:212 )	K	K	10 - 212	5 - 207
12	1	PHE	PHE	ILE	ILE	chain L and (resseq 10:212 )	L	L	10 - 212	5 - 207
1	2	SER	SER	ARG	ARG	chain A and (resseq 213:396 )	A	A	213 - 396	208 - 391
2	2	SER	SER	ARG	ARG	chain B and (resseq 213:396 )	B	B	213 - 396	208 - 391
3	2	SER	SER	ARG	ARG	chain C and (resseq 213:396 )	C	C	213 - 396	208 - 391
4	2	SER	SER	ARG	ARG	chain D and (resseq 213:396 )	D	D	213 - 396	208 - 391
5	2	SER	SER	ARG	ARG	chain E and (resseq 213:396 )	E	E	213 - 396	208 - 391
6	2	SER	SER	ARG	ARG	chain F and (resseq 213:396 )	F	F	213 - 396	208 - 391
7	2	SER	SER	ARG	ARG	chain G and (resseq 213:396 )	G	G	213 - 396	208 - 391
8	2	SER	SER	ARG	ARG	chain H and (resseq 213:396 )	H	H	213 - 396	208 - 391
9	2	SER	SER	ARG	ARG	chain I and (resseq 213:396 )	I	I	213 - 396	208 - 391
10	2	SER	SER	ARG	ARG	chain J and (resseq 213:396 )	J	J	213 - 396	208 - 391
11	2	SER	SER	ARG	ARG	chain K and (resseq 213:396 )	K	K	213 - 396	208 - 391
12	2	SER	SER	ARG	ARG	chain L and (resseq 213:396 )	L	L	213 - 396	208 - 391
1	3	LEU	LEU	VAL	VAL	chain A and (resseq 397:449 )	A	A	397 - 449	392 - 444
2	3	LEU	LEU	VAL	VAL	chain B and (resseq 397:449 )	B	B	397 - 449	392 - 444
3	3	LEU	LEU	VAL	VAL	chain C and (resseq 397:449 )	C	C	397 - 449	392 - 444
4	3	LEU	LEU	VAL	VAL	chain D and (resseq 397:449 )	D	D	397 - 449	392 - 444
5	3	LEU	LEU	VAL	VAL	chain E and (resseq 397:449 )	E	E	397 - 449	392 - 444
6	3	LEU	LEU	VAL	VAL	chain F and (resseq 397:449 )	F	F	397 - 449	392 - 444
7	3	LEU	LEU	VAL	VAL	chain G and (resseq 397:449 )	G	G	397 - 449	392 - 444
8	3	LEU	LEU	VAL	VAL	chain H and (resseq 397:449 )	H	H	397 - 449	392 - 444
9	3	LEU	LEU	VAL	VAL	chain I and (resseq 397:449 )	I	I	397 - 449	392 - 444
10	3	LEU	LEU	VAL	VAL	chain J and (resseq 397:449 )	J	J	397 - 449	392 - 444
11	3	LEU	LEU	VAL	VAL	chain K and (resseq 397:449 )	K	K	397 - 449	392 - 444
12	3	LEU	LEU	VAL	VAL	chain L and (resseq 397:449 )	L	L	397 - 449	392 - 444

NCSアンサンブル:

ID
1
2
3

#1: タンパク質	Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial / グルタミン酸デヒドロゲナーゼ分子量: 55127.648 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) 参照: UniProt: A0A140T871, UniProt: P00366*PLUS, グルタミン酸デヒドロゲナーゼ
#2: 化合物	ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸分子量: 427.201 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₀H₁₅N₅O₁₀P₂ / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.76 Å³/Da / 溶媒含有率: 55.41 %
結晶化	温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8 詳細: sodium phosphate, PEG8000, sodium azide, sodium chloride, MPD, OBG, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器	タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年1月1日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 3.5→30 Å / Num. obs: 90105 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 3.1 % / Net I/σ(I): 14.7
反射シェル	解像度: 3.5→3.66 Å

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	dev_1633	精密化
HKL-2000		データ削減
HKL-2000		データスケーリング
PHENIX		位相決定

精密化

解像度: 3.5→29.935 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.94

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2543	1999	2.2 %
R_work	0.2165	-	-
obs	0.2174	90940	97.52 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 3.5→29.935 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	46500	0	324	0	46824

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.026	47844
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	2.783	64656
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	18.38	17808
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.117	6996
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.012	8376

Refine LS restraints NCS

Ens-ID	Dom-ID	Auth asym-ID	数	Refine-ID	タイプ	Rms dev position (Å)
1	1	A	1587	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.214
1	2	B	1587	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.214
1	3	C	1587	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.19
1	4	D	1587	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.176
1	5	E	1587	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.204
1	6	F	1587	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.187
1	7	G	1587	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.188
1	8	H	1587	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.18
1	9	I	1587	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.195
1	10	J	1587	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.162
1	11	K	1587	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.179
1	12	L	1568	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.172
2	1	A	1413	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.219
2	2	B	1413	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.219
2	3	C	1413	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.222
2	4	D	1413	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.249
2	5	E	1413	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.234
2	6	F	1413	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.202
2	7	G	1413	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.204
2	8	H	1413	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.194
2	9	I	1413	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.218
2	10	J	1413	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.212
2	11	K	1413	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.214
2	12	L	1413	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.23
3	1	A	425	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.118
3	2	B	425	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.118
3	3	C	425	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.137
3	4	D	425	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.187
3	5	E	425	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.134
3	6	F	425	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.097
3	7	G	425	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.115
3	8	H	425	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.186
3	9	I	425	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.107
3	10	J	425	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.193
3	11	K	425	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.138
3	12	L	425	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.162

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
3.5-3.5874	0.3582	133	0.2871	5927	X-RAY DIFFRACTION	91
3.5874-3.6842	0.3072	141	0.2584	6273	X-RAY DIFFRACTION	98
3.6842-3.7924	0.2836	145	0.2455	6415	X-RAY DIFFRACTION	100
3.7924-3.9146	0.3052	143	0.2375	6419	X-RAY DIFFRACTION	100
3.9146-4.0542	0.2908	145	0.2321	6433	X-RAY DIFFRACTION	100
4.0542-4.2161	0.2755	145	0.2214	6409	X-RAY DIFFRACTION	99
4.2161-4.4074	0.2765	143	0.2158	6392	X-RAY DIFFRACTION	99
4.4074-4.6389	0.2118	142	0.188	6282	X-RAY DIFFRACTION	97
4.6389-4.9284	0.219	141	0.1876	6303	X-RAY DIFFRACTION	97
4.9284-5.307	0.2454	144	0.2098	6418	X-RAY DIFFRACTION	99
5.307-5.8375	0.2422	146	0.227	6463	X-RAY DIFFRACTION	99
5.8375-6.674	0.2651	146	0.2275	6494	X-RAY DIFFRACTION	99
6.674-8.3779	0.2724	144	0.2008	6450	X-RAY DIFFRACTION	97
8.3779-29.9364	0.195	141	0.1974	6263	X-RAY DIFFRACTION	91

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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