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万見
- PDB-5udh: HHARI/ARIH1-UBCH7~Ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5udh
タイトルHHARI/ARIH1-UBCH7~Ubiquitin
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
  • Ubiquitin C variant
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / E2 ligase / RBR E3 ligase / ubiquitin (ユビキチン) / heterotrimer
機能・相同性
機能・相同性情報


PKR/eIFalpha signaling / ubiquitin-like protein transferase activity / レビー小体 / RBR-type E3 ubiquitin transferase / cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme binding / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity ...PKR/eIFalpha signaling / ubiquitin-like protein transferase activity / レビー小体 / RBR-type E3 ubiquitin transferase / cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme binding / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / ユビキチン結合酵素 / cellular response to steroid hormone stimulus / ubiquitin conjugating enzyme activity / カハール体 / ubiquitin ligase complex / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / グリコーゲン合成 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Pexophagy / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / positive regulation of protein ubiquitination / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity
類似検索 - 分子機能
Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1750 / : / E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1, UBA-like domain / Ariadne domain / Ariadne domain / E3 ubiquitin ligase RBR family / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain ...Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1750 / : / E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1, UBA-like domain / Ariadne domain / Ariadne domain / E3 ubiquitin ligase RBR family / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / 薬指 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / Ubiquitin C variant / E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.24 Å
データ登録者Miller, D.J. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Structural Studies of HHARI/UbcH7Ub Reveal Unique E2Ub Conformational Restriction by RBR RING1.
著者: Dove, K.K. / Olszewski, J.L. / Martino, L. / Duda, D.M. / Wu, X.S. / Miller, D.J. / Reiter, K.H. / Rittinger, K. / Schulman, B.A. / Klevit, R.E.
履歴
登録2016年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
B: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
E: Ubiquitin C variant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,61717
ポリマ－156,8325
非ポリマー78512
水0
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
E: Ubiquitin C variant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,5119
ポリマ－83,1193
非ポリマー3926
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1068
ポリマ－73,7132
非ポリマー3926
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)184.571, 76.788, 147.724
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.33, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1 / H7-AP2 / HHARI / Monocyte protein 6 / MOP-6 / Protein ariadne-1 homolog / ARI-1 / UbcH7-binding ...H7-AP2 / HHARI / Monocyte protein 6 / MOP-6 / Protein ariadne-1 homolog / ARI-1 / UbcH7-binding protein / UbcM4-interacting protein / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-binding protein 1


分子量: 55653.367 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 90-557 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARIH1, ARI, MOP6, UBCH7BP, HUSSY-27
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: Q9Y4X5, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin- ...E2 ubiquitin-conjugating enzyme L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-F1 / Ubiquitin-protein ligase L3


分子量: 18059.760 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-154 / Mutation: C86K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2L3, UBCE7, UBCH7
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: P68036, ユビキチン結合酵素
#3: タンパク質 Ubiquitin C variant


分子量: 9405.710 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 17-92 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Hexa-his N-terminal tagged protein / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: Q59EM9, UniProt: P0CG48*PLUS
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.32 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1 ul protein mixture with 10-12 mg/ml protein in 25 mM Tris pH 7.0, 150 mM NaCl, 1 mM DTT and 1 ul well solution with 7-10% PEG 5000 MME, 0.1 M HP pH 7.0 and 5% Tascimate pH 7.0. Over 1 ml reservoir.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月2日 / 詳細: double crystal Si(III)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.24→141.01 Å / Num. obs: 31387 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.8 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 3.24→3.45 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.883 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / CC1/2: 0.76 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CRANK位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.24→141.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 27.258 / SU ML: 0.441 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.512 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27906 1550 4.9 %RANDOM
Rwork0.22211 ---
obs0.22493 29836 98.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 116.581 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.56 Å2-0 Å2-0.05 Å2
2--0.87 Å20 Å2
3----3.68 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.24→141.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9166 0 12 0 9178
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0199430
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.028553
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3821.94312792
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0193.00419528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7951159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.62524.367442
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.673151503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5251548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.21392
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02110750
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022230
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.82212.084675
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other6.82112.084674
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it10.76818.1185821
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other10.76818.1185822
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.27912.2134755
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other8.27912.2144756
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other12.24118.1596971
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined14.65593.8210272
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other14.65493.82410273
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.241→3.325 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.454 86 -
Rwork0.402 2064 -
obs--91.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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