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万見
- PDB-5mk5: Structures of DHBN domain of human BLM helicase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mk5
タイトルStructures of DHBN domain of human BLM helicase
要素Bloom syndrome protein
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / helicase dimerization alpha-helix motif
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA-templated DNA replication / RecQ family helicase-topoisomerase III complex / telomeric G-quadruplex DNA binding / resolution of DNA recombination intermediates / forked DNA-dependent helicase activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / DNA/DNA annealing activity / telomeric D-loop binding / telomere maintenance via semi-conservative replication / cellular response to camptothecin ...regulation of DNA-templated DNA replication / RecQ family helicase-topoisomerase III complex / telomeric G-quadruplex DNA binding / resolution of DNA recombination intermediates / forked DNA-dependent helicase activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / DNA/DNA annealing activity / telomeric D-loop binding / telomere maintenance via semi-conservative replication / cellular response to camptothecin / G-quadruplex DNA unwinding / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / DNA double-strand break processing / Y-form DNA binding / negative regulation of cell division / DNA 3'-5' helicase / four-way junction helicase activity / G-quadruplex DNA binding / cellular response to hydroxyurea / lateral element / negative regulation of DNA recombination / bubble DNA binding / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / 3'-5' DNA helicase activity / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / DNA duplex unwinding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / nuclear chromosome / DNA unwinding involved in DNA replication / replication fork processing / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / response to X-ray / ATP-dependent activity, acting on DNA / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / four-way junction DNA binding / DNA helicase activity / telomere maintenance / DNA複製 / molecular function activator activity / helicase activity / cellular response to ionizing radiation / double-strand break repair via homologous recombination / protein homooligomerization / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / 遺伝的組換え / nuclear matrix / p53 binding / single-stranded DNA binding / protein complex oligomerization / 染色体 / Processing of DNA double-strand break ends / DNA recombination / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA複製 / DNA修復 / DNA damage response / 核小体 / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / protein homodimerization activity / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / 核質 / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
RecQ-like DNA helicase BLM, N-terminal domain / RecQ-like DNA helicase BLM, BDHCT-box associated domain / N-terminal region of Bloom syndrome protein / BDHCT-box associated domain on Bloom syndrome protein / BDHCT / BDHCT (NUC031) domain / RQC domain / RQC / RQC domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain ...RecQ-like DNA helicase BLM, N-terminal domain / RecQ-like DNA helicase BLM, BDHCT-box associated domain / N-terminal region of Bloom syndrome protein / BDHCT-box associated domain on Bloom syndrome protein / BDHCT / BDHCT (NUC031) domain / RQC domain / RQC / RQC domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / HRDC domain superfamily / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / HRDC-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / : / RecQ-like DNA helicase BLM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Shi, J. / Chen, W.-F. / Zhang, B. / Fan, S.-H. / Ai, X. / Liu, N.-N. / Rety, S. / Xi, X.-G.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: A helical bundle in the N-terminal domain of the BLM helicase mediates dimer and potentially hexamer formation.
著者: Shi, J. / Chen, W.F. / Zhang, B. / Fan, S.H. / Ai, X. / Liu, N.N. / Rety, S. / Xi, X.G.
履歴
登録2016年12月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月8日Group: Database references
改定 1.22017年4月19日Group: Database references
置き換え2021年6月23日ID: 5M1V
改定 1.32021年6月23日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_database_PDB_obs_spr / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bloom syndrome protein
B: Bloom syndrome protein
C: Bloom syndrome protein
D: Bloom syndrome protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,22227
ポリマ－25,5664
非ポリマー2,65523
水2,414134
1
A: Bloom syndrome protein
B: Bloom syndrome protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,96412
ポリマ－12,7832
非ポリマー1,18110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3700 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area6790 Å2
手法PISA
2
C: Bloom syndrome protein
D: Bloom syndrome protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,25715
ポリマ－12,7832
非ポリマー1,47413
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4350 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area6620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.082, 144.729, 96.767
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-507-

IOD

21A-602-

HOH

31A-631-

HOH

41A-636-

HOH

51C-617-

HOH

61C-631-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Bloom syndrome protein / / DNA helicase / RecQ-like type 2 / RecQ2 / RecQ protein-like 3


分子量: 6391.555 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 362-414 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BLM, RECQ2, RECQL3 / プラスミド: pET15b-sumo / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P54132, ヘリカーゼ
#2: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド / ヨウ化物


分子量: 126.904 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.62 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: Tris-HCl 0.1M pH8.5 PEG 1500 26% Glycerol 16%

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 1.7 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.7 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.16→27.84 Å / Num. obs: 12345 / % possible obs: 92.57 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 21.73 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.08213 / Net I/σ(I): 19.63
反射 シェル解像度: 2.16→2.237 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.1837 / Mean I/σ(I) obs: 7.06 / CC1/2: 0.988 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LUS

5lus


解像度: 2.16→27.84 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 30.31
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2969 580 4.7 %5%
Rwork0.2186 ---
obs0.2223 12342 91.25 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→27.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1673 0 23 134 1830
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021681
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3972252
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.8631086
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034276
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002287
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.16-2.2580.33651140.25412527X-RAY DIFFRACTION84
2.258-2.3770.35121420.24762866X-RAY DIFFRACTION99
2.377-2.52590.28931380.22742906X-RAY DIFFRACTION98
2.5259-2.72080.31571260.23482348X-RAY DIFFRACTION80
2.7208-2.99430.31541540.23682917X-RAY DIFFRACTION99
2.9943-3.4270.31411500.21282835X-RAY DIFFRACTION97
3.427-4.31540.27981010.17152370X-RAY DIFFRACTION85
4.3154-27.840.25411390.22572825X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.02070.0663-0.06380.3208-0.1360.43770.07250.01860.18780.0713-0.01960.2147-0.0266-0.05690.18110.10420.02540.00340.1649-0.02040.2059-16.621-2.2125-6.445
20.2887-0.09660.05070.0383-0.03330.10760.06790.1982-0.2166-0.0588-0.001-0.07310.09880.0083-0.18070.03320.080.06110.2607-0.13840.578-2.5296-7.6136-15.6634
30.6285-0.1001-0.15950.33610.15390.47920.06120.26890.2494-0.05070.0753-0.1339-0.1834-0.05490.5020.160.03250.0260.22690.04720.2637-10.50342.6194-14.4395
40.1668-0.0428-0.09280.19290.3270.5580.07770.0996-0.43330.1554-0.0577-0.01570.2978-0.1629-0.20830.1301-0.0023-0.02490.1653-0.02330.3735-17.9872-14.6393-11.0247
50.69580.27560.11510.10530.03940.0138-0.09350.0497-0.1823-0.05810.1760.0389-0.03260.05810.12740.38480.00730.08860.15860.03580.2057-19.832921.6161-11.3075
62.51140.40810.50140.30050.01730.148-0.35330.05830.57460.1079-0.0264-0.0999-0.1533-0.0033-0.31650.330.0028-0.06530.22490.03350.1719-14.865639.1459-17.5846
70.05020.02590.00820.0629-0.10260.2232-0.0507-0.0343-0.02040.03250.0085-0.05270.02170.053-0.05640.61280.1299-0.06110.21410.03390.0595-11.118928.753-11.501
80.0718-0.00340.05190.00210.00940.1393-0.086-0.0618-0.03740.17970.02610.0968-0.107-0.014-0.0280.63920.02220.19880.3187-0.04490.4997-29.447640.528-10.5676
90.05470.0492-0.05470.0705-0.02150.0789-0.0408-0.02550.00480.07580.1080.09680.0983-0.05180.1590.5460.07520.18690.16560.11830.1496-26.687927.9786-6.9344
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 364 through 385 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 386 through 414 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 362 through 385 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 386 through 413 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 362 through 385 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 386 through 413 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 365 through 385 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 386 through 396 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 397 through 412 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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