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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5m6s | ||||||
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タイトル | folding intermediate of spectrin R16 | ||||||
要素 | spectrin | ||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / spectrin / r16 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 actin filament capping / costamere / cortical actin cytoskeleton / cell projection / actin filament binding / cell junction / actin cytoskeleton organization / calmodulin binding / calcium ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å | ||||||
データ登録者 | Nilsson, O.B. / Nickson, A.A. / Clarke, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2017 タイトル: Cotranslational folding of spectrin domains via partially structured states. 著者: Ola B Nilsson / Adrian A Nickson / Jeffrey J Hollins / Stephan Wickles / Annette Steward / Roland Beckmann / Gunnar von Heijne / Jane Clarke / 要旨: How do the key features of protein folding, elucidated from studies on native, isolated proteins, manifest in cotranslational folding on the ribosome? Using a well-characterized family of homologous ...How do the key features of protein folding, elucidated from studies on native, isolated proteins, manifest in cotranslational folding on the ribosome? Using a well-characterized family of homologous α-helical proteins with a range of biophysical properties, we show that spectrin domains can fold vectorially on the ribosome and may do so via a pathway different from that of the isolated domain. We use cryo-EM to reveal a folded or partially folded structure, formed in the vestibule of the ribosome. Our results reveal that it is not possible to predict which domains will fold within the ribosome on the basis of the folding behavior of isolated domains; instead, we propose that a complex balance of the rate of folding, the rate of translation and the lifetime of folded or partly folded states will determine whether folding occurs cotranslationally on actively translating ribosomes. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5m6s.cif.gz | 47.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5m6s.ent.gz | 33.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5m6s.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5m6s_validation.pdf.gz | 797.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5m6s_full_validation.pdf.gz | 803 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5m6s_validation.xml.gz | 11.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5m6s_validation.cif.gz | 15.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m6/5m6s ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m6/5m6s | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19370.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pET19b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07751*PLUS |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: spectrin folding intermediate bound to 70s ribosome / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 値: 2.5 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R3/3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 2.4 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46067 詳細: To exclude potential overfitting, the data were processed using a frequency limited refinement protocol by truncating high frequencies (low-pass filter at 8 A) 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT |