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万見
- PDB-5k31: Crystal structure of Human fibrillar procollagen type I C-propept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k31
タイトルCrystal structure of Human fibrillar procollagen type I C-propeptide Homo-trimer
要素Collagen alpha-1(I) chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / FIBRILLAR COLLAGEN / EXTRACELLULAR MATRIX (細胞外マトリックス) / FIBROSIS (線維症)
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to fluoride / collagen type I trimer / tooth mineralization / cellular response to vitamin E / bone trabecula formation / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength ...cellular response to fluoride / collagen type I trimer / tooth mineralization / cellular response to vitamin E / bone trabecula formation / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / platelet-derived growth factor binding / intramembranous ossification / Extracellular matrix organization / embryonic skeletal system development / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / skin morphogenesis / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / Platelet Adhesion to exposed collagen / endochondral ossification / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / collagen fibril organization / negative regulation of cell-substrate adhesion / face morphogenesis / response to steroid hormone / Scavenging by Class A Receptors / skin development / MET activates PTK2 signaling / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Syndecan interactions / GP1b-IX-V activation signalling / blood vessel development / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Collagen degradation / protein localization to nucleus / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / response to hyperoxia / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / Integrin cell surface interactions / response to mechanical stimulus / cellular response to retinoic acid / response to cAMP / cellular response to epidermal growth factor stimulus / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / 視覚 / extracellular matrix organization / 骨化 / 分泌 / skeletal system development / cellular response to glucose stimulus / cellular response to amino acid stimulus / Cell surface interactions at the vascular wall / sensory perception of sound / response to insulin / response to hydrogen peroxide / osteoblast differentiation / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / protein transport / response to estradiol / cellular response to tumor necrosis factor / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / 小胞体 / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Jelly Rolls - #1000 / Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain ...Jelly Rolls - #1000 / Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(I) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Sharma, U. / Hulmes, D.J.S. / Aghajari, N.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research Agency2010-BLAN-1526-01 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structural basis of homo- and heterotrimerization of collagen I.
著者: Sharma, U. / Carrique, L. / Vadon-Le Goff, S. / Mariano, N. / Georges, R.N. / Delolme, F. / Koivunen, P. / Myllyharju, J. / Moali, C. / Aghajari, N. / Hulmes, D.J.
履歴
登録2016年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen alpha-1(I) chain
B: Collagen alpha-1(I) chain
C: Collagen alpha-1(I) chain
D: Collagen alpha-1(I) chain
E: Collagen alpha-1(I) chain
F: Collagen alpha-1(I) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,93520
ポリマ－172,1286
非ポリマー80714
水7,566420
1
D: Collagen alpha-1(I) chain
ヘテロ分子

A: Collagen alpha-1(I) chain
E: Collagen alpha-1(I) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,4049
ポリマ－86,0643
非ポリマー3406
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_657-x+1,y+1/2,-z+21
2
A: Collagen alpha-1(I) chain
E: Collagen alpha-1(I) chain
ヘテロ分子

D: Collagen alpha-1(I) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,4049
ポリマ－86,0643
非ポリマー3406
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_647-x+1,y-1/2,-z+21
Buried area5880 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area32300 Å2
手法PISA
3
B: Collagen alpha-1(I) chain
C: Collagen alpha-1(I) chain
F: Collagen alpha-1(I) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,53111
ポリマ－86,0643
非ポリマー4678
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6150 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area32490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.820, 149.630, 105.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Collagen alpha-1(I) chain / Alpha-1 type I collagen


分子量: 28687.947 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL1A1 / プラスミド: PHLSEC / Cell (発現宿主): HEK 293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02452
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 420 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.55 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 18 % PEG 4000 and 0.1 M Tris pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→47.07 Å / Num. obs: 115206 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル最高解像度: 2.2 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0071精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2AEJ

2aej


解像度: 2.2→47.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 11.206 / SU ML: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.187 / ESU R Free: 0.173 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23811 5779 5 %RANDOM
Rwork0.19557 ---
obs0.19767 109357 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 41.469 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å20 Å21.06 Å2
2---1.06 Å2-0 Å2
3---0.4 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.2→47.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11088 0 39 420 11547
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.01911381
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0210283
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6761.94215460
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.836323730
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.64551430
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.84325.019526
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.921151844
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6951553
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.21686
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02113101
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022600
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9592.5685738
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9592.5685737
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9533.8417162
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.9523.8417163
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6522.8845643
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.6522.8845644
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.1444.1898299
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.76320.90812900
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.76220.90812894
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 435 -
Rwork0.24 8017 -
obs--99.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.28650.6055-0.05132.4741-0.58970.8472-0.0749-0.0285-0.02980.3561-0.0582-0.1424-0.1915-0.13140.13310.29060.0191-0.01420.0341-0.01460.025410.87735.0366111.433
20.43310.0715-0.7181.1377-0.57021.76330.03210.12-0.0445-0.0115-0.06620.0103-0.0879-0.19940.03410.12820.03730.0110.0515-0.00760.00887.890741.265770.066
31.2131-0.96470.85021.1265-0.77281.5062-0.1292-0.10130.1371-0.01490.1276-0.1542-0.22220.05350.00160.1949-0.00350.04210.042-0.02870.038440.737550.530663.4327
41.6548-0.9324-1.27110.7360.66332.7614-0.07920.0941-0.14730.00490.0340.046-0.0807-0.54380.04530.18290.03940.05450.15790.00090.0302-2.230956.9001108.4634
50.13260.2901-0.09681.2539-0.46692.79730.0335-0.01950.0155-0.0734-0.0890.0237-0.1661-0.23570.05550.15040.01420.03120.0357-0.0120.01316.5964-8.624979.7573
60.2377-0.5784-0.05522.4222-0.56251.0534-0.07230.0704-0.0062-0.1959-0.0546-0.1990.1087-0.16680.12690.2931-0.02630.10440.0466-0.02020.049724.597727.446942.6996
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 246
2X-RAY DIFFRACTION2B8 - 246
3X-RAY DIFFRACTION3C9 - 246
4X-RAY DIFFRACTION4D8 - 246
5X-RAY DIFFRACTION5E8 - 246
6X-RAY DIFFRACTION6F7 - 246

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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