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- PDB-5hoy: X-ray crystallographic structure of an A-beta 17_36 beta-hairpin.... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hoy
タイトルX-ray crystallographic structure of an A-beta 17_36 beta-hairpin. X-ray diffractometer data set. (LVFFAEDCGSNKCAII(SAR)LMV).
要素Amyloid beta A4 protein
キーワードDE NOVO PROTEIN (De novo) / amyloid (アミロイド) / oligomer (オリゴマー) / beta-hairpin (Βヘアピン) / Alzheimer's (アルツハイマー病) / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / signaling receptor activator activity / collateral sprouting in absence of injury / cytosolic mRNA polyadenylation / microglia development / regulation of synapse structure or activity / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / synaptic assembly at neuromuscular junction / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis ...regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / signaling receptor activator activity / collateral sprouting in absence of injury / cytosolic mRNA polyadenylation / microglia development / regulation of synapse structure or activity / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / synaptic assembly at neuromuscular junction / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / regulation of spontaneous synaptic transmission / regulation of Wnt signaling pathway / mating behavior / 繊毛 / Lysosome Vesicle Biogenesis / PTB domain binding / Golgi-associated vesicle / positive regulation of amyloid fibril formation / neuron remodeling / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / : / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / presynaptic active zone / nuclear envelope lumen / modulation of excitatory postsynaptic potential / suckling behavior / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / dendrite development / 小胞体 / regulation of NMDA receptor activity / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / neuromuscular process controlling balance / regulation of presynapse assembly / The NLRP3 inflammasome / intracellular copper ion homeostasis / transition metal ion binding / regulation of multicellular organism growth / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of neuron differentiation / ECM proteoglycans / spindle midzone / positive regulation of T cell migration / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of calcium-mediated signaling / forebrain development / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of chemokine production / クラスリン / Notchシグナリング / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of protein metabolic process / neuron projection maintenance / cholesterol metabolic process / extracellular matrix organization / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of mitotic cell cycle / response to interleukin-1 / 軸索誘導 / adult locomotory behavior / trans-Golgi network membrane / dendritic shaft / locomotory behavior / platelet alpha granule lumen / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / 学習 / central nervous system development / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / astrocyte activation / endosome lumen / synapse organization / Post-translational protein phosphorylation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / visual learning / neuromuscular junction / serine-type endopeptidase inhibitor activity / recycling endosome / 認識 / positive regulation of inflammatory response / Golgi lumen / neuron cellular homeostasis / エンドサイトーシス / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to amyloid-beta / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / neuron projection development / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / G2/M transition of mitotic cell cycle / cell-cell junction / シナプス小胞 / positive regulation of tumor necrosis factor production / regulation of translation
類似検索 - 分子機能
Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site ...Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JEF / アミロイド前駆体タンパク質
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.295 Å
データ登録者Kreutzer, A.G. / Spencer, R.K. / Nowick, J.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM097562 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2016
タイトル: X-ray Crystallographic Structures of a Trimer, Dodecamer, and Annular Pore Formed by an A beta 17-36 beta-Hairpin.
著者: Kreutzer, A.G. / Hamza, I.L. / Spencer, R.K. / Nowick, J.S.
履歴
登録2016年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月20日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
C: Amyloid beta A4 protein
D: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1567
ポリマ－13,5586
非ポリマー5981
水52229
1
A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
C: Amyloid beta A4 protein
D: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein
ヘテロ分子

A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
C: Amyloid beta A4 protein
D: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,31214
ポリマ－27,11712
非ポリマー1,1962
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_554-y,-x,-z-1/61
Buried area13770 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area12740 Å2
手法PISA
2
A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
C: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7793
ポリマ－6,7793
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area4730 Å2
手法PISA
3
A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
C: Amyloid beta A4 protein

A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
C: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5586
ポリマ－13,5586
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area3870 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area8550 Å2
手法PISA
4
D: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,3774
ポリマ－6,7793
非ポリマー5981
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2080 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area4960 Å2
手法PISA
5
D: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein
ヘテロ分子

D: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7548
ポリマ－13,5586
非ポリマー1,1962
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_545x,x-y-1,-z+1/61
Buried area5870 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area8220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.649, 97.649, 97.781
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-101-

HOH

21B-104-

HOH

31E-104-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
Amyloid beta A4 protein / ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / ...ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / PreA4 / Protease nexin-II / PN-II


分子量: 2259.730 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 687-707 / 変異: V24C, G29C, G33SAR / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067
#2: 化合物 ChemComp-JEF / O-(O-(2-AMINOPROPYL)-O'-(2-METHOXYETHYL)POLYPROPYLENE GLYCOL 500) / JEFFAMINE


分子量: 597.822 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H63NO10
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.1 % / 解説: Hexagonal pyramid
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9 / 詳細: 0.1 M HEPES Buffer, 27% (v/v) Jeffamine M-600 / PH範囲: 6.8-7.1 / Temp details: Room temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 133 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 92 / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月14日
放射モノクロメーター: Cu / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.295→28.19 Å / Num. obs: 12832 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.03762 / Net I/σ(I): 11.44
反射 シェル解像度: 2.295→2.377 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.6526 / Mean I/σ(I) obs: 1.01 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
MOSFLM7.2.1データ削減
Aimless0.5.17データスケーリング
PHASER1.10.1_2155位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5HOW

5how


解像度: 2.295→28.189 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.86
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2755 1284 10.01 %Random selection
Rwork0.2446 ---
obs0.2479 12832 100 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.295→28.189 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数930 0 41 29 1000
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031001
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7711333
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.259628
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044160
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004165
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2951-2.38690.42011390.3911256X-RAY DIFFRACTION100
2.3869-2.49550.3931380.38211240X-RAY DIFFRACTION100
2.4955-2.6270.41451400.35011253X-RAY DIFFRACTION100
2.627-2.79140.39631410.34081275X-RAY DIFFRACTION100
2.7914-3.00670.32571400.30081259X-RAY DIFFRACTION100
3.0067-3.30890.261410.24821270X-RAY DIFFRACTION100
3.3089-3.78670.28691430.24871284X-RAY DIFFRACTION100
3.7867-4.76710.20311460.17931313X-RAY DIFFRACTION100
4.7671-28.19110.26221560.22391398X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.32961.2005-2.10759.239-0.99864.0593-0.1905-0.0742-0.1121.23880.0044-0.471-1.2223-0.5487-0.14480.8329-0.01890.050.5733-0.04070.523536.9284-7.99135.7575
21.68120.38961.89278.3955-3.54643.88490.13850.1736-0.28430.0086-0.4959-0.3446-1.11310.55840.20.5585-0.0367-0.00460.5013-0.05170.474441.4144-7.6201-2.1458
35.68292.7469-2.94257.27963.59156.5052-1.78760.52141.56630.13850.69910.6207-2.3412-1.58370.93680.87120.1712-0.01050.83890.05770.588822.7508-6.1295-5.0627
47.2283-3.9827.30014.7868-2.74347.7821-0.967-0.75510.46860.81670.71790.3536-1.2283-1.49660.15920.60290.10840.13750.54160.02140.653827.6586-10.14321.4489
54.64140.1842.04445.39821.74475.3548-0.37490.30620.5572-1.06310.3817-0.8068-0.0090.7459-0.06050.75750.0810.07540.5307-0.02730.508938.7866-2.472-10.1767
63.91894.0938-3.39135.3262-2.59423.6862-0.17810.25130.2745-0.4626-0.04010.33180.004-0.13750.12310.78540.0556-0.0380.52890.02820.537730.8416-5.6209-11.9
74.95964.67622.25635.38723.74814.28471.2341-1.1222-0.44581.67780.075-0.40081.0394-0.9059-1.37430.56680.0203-0.12240.5419-0.04040.431837.7264-24.7596.7168
83.3683-2.17695.70131.4328-3.89492.0027-0.52250.8477-0.1911.23092.1056-3.2519-3.7622-1.54621.01561.5764-0.0881-0.04430.8639-0.28231.863342.3118-15.38714.3485
98.98665.83675.10195.09555.2065.85660.5539-1.3194-0.451-0.0411-0.8997-0.28760.3654-2.22260.39390.53260.046-0.04170.76990.00810.624632.3181-25.73525.7898
106.0584-2.96554.02468.69093.00116.08560.3908-1.7483-1.0765-0.2115-0.47861.05581.8901-1.72620.16470.7853-0.2336-0.23680.62410.1520.679332.3091-36.03032.6225
112.01853.6188-6.76897.2142-6.23136.9674-0.84530.6438-1.8627-1.6057-0.4354-0.35872.52640.3680.79490.79110.07180.0630.660.09540.555640.972-33.4997-4.4591
127.26312.15141.55867.0135-2.90955.9496-0.78150.5265-1.2587-0.49020.568-1.23642.10761.28070.16180.84820.25380.01030.7407-0.0020.865849.2649-30.8665-1.6518
135.7382-3.4073-2.81212.8533-0.49468.6293-0.37040.49061.15380.19920.578-1.2895-0.37430.61-0.18090.4353-0.0763-0.06490.51630.04030.679946.7059-23.0771.8507
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 1:11 )A1 - 11
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 12:21 )A12 - 21
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 1:11 )B1 - 11
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID 12:21 )B12 - 21
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN C AND RESID 1:11 )C1 - 11
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN C AND RESID 12:21 )C12 - 21
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN D AND RESID 1:6 )D1 - 6
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN D AND RESID 7:12 )D7 - 12
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN D AND RESID 13:21 )D13 - 21
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN E AND RESID 1:13 )E1 - 13
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN E AND RESID 14:21 )E14 - 21
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN F AND RESID 1:11 )F1 - 11
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN F AND RESID 12:21 )F12 - 21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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