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万見
- PDB-5fwx: Crystal structure of the AMPA receptor GluA2/A4 N-terminal domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fwx
タイトルCrystal structure of the AMPA receptor GluA2/A4 N-terminal domain heterodimer
要素
  • GLUTAMATE RECEPTOR 2GRIA2
  • GLUTAMATE RECEPTOR 4グルタミン酸受容体
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


kainate selective glutamate receptor complex / Trafficking of AMPA receptors / regulation of synapse structure or activity / Synaptic adhesion-like molecules / spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / perisynaptic space ...kainate selective glutamate receptor complex / Trafficking of AMPA receptors / regulation of synapse structure or activity / Synaptic adhesion-like molecules / spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / perisynaptic space / cellular response to glycine / AMPA glutamate receptor activity / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / cytoskeletal protein binding / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / SNARE binding / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / dendritic shaft / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / protein tetramerization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / establishment of protein localization / terminal bouton / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / cerebral cortex development / シナプス小胞 / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / 成長円錐 / perikaryon / chemical synaptic transmission / scaffold protein binding / postsynaptic membrane / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / 神経繊維 / neuronal cell body / 樹状突起 / シナプス / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / 細胞膜 / 小胞体 / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Response regulator / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Response regulator / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GRIA2 / Glutamate receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Garcia-Nafria, J. / Herguedas, B. / Greger, I.H.
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Structure and organization of heteromeric AMPA-type glutamate receptors.
著者: Beatriz Herguedas / Javier García-Nafría / Ondrej Cais / Rafael Fernández-Leiro / James Krieger / Hinze Ho / Ingo H Greger /
要旨: AMPA-type glutamate receptors (AMPARs), which are central mediators of rapid neurotransmission and synaptic plasticity, predominantly exist as heteromers of the subunits GluA1 to GluA4. Here we ...AMPA-type glutamate receptors (AMPARs), which are central mediators of rapid neurotransmission and synaptic plasticity, predominantly exist as heteromers of the subunits GluA1 to GluA4. Here we report the first AMPAR heteromer structures, which deviate substantially from existing GluA2 homomer structures. Crystal structures of the GluA2/3 and GluA2/4 N-terminal domains reveal a novel compact conformation with an alternating arrangement of the four subunits around a central axis. This organization is confirmed by cysteine cross-linking in full-length receptors, and it permitted us to determine the structure of an intact GluA2/3 receptor by cryogenic electron microscopy. Two models in the ligand-free state, at resolutions of 8.25 and 10.3 angstroms, exhibit substantial vertical compression and close associations between domain layers, reminiscent of N-methyl-D-aspartate receptors. Model 1 resembles a resting state and model 2 a desensitized state, thus providing snapshots of gating transitions in the nominal absence of ligand. Our data reveal organizational features of heteromeric AMPARs and provide a framework to decipher AMPAR architecture and signaling.
履歴
登録2016年2月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月23日Group: Database references
改定 1.22016年5月11日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR 4
C: GLUTAMATE RECEPTOR 2
D: GLUTAMATE RECEPTOR 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,60511
ポリマ－176,5584
非ポリマー1,0487
水2,252125
1
A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,9136
ポリマ－88,2792
非ポリマー6354
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3690 Å2
ΔGint-52.7 kcal/mol
Surface area30700 Å2
手法PISA
2
C: GLUTAMATE RECEPTOR 2
D: GLUTAMATE RECEPTOR 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,6925
ポリマ－88,2792
非ポリマー4133
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3040 Å2
ΔGint-24.9 kcal/mol
Surface area31370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.070, 156.630, 77.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.02, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GRIA2 / GLUR-2 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-B / GLUR-K 2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC / ...GLUR-2 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-B / GLUR-K 2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC / AMPA 2 / GLUA2 / GLUA2 AMPA RECEPTOR N-TERMINAL DOMAIN


分子量: 43731.359 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 25-400 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GNT1 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P19491
#2: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR 4 / グルタミン酸受容体 / GLUR-4 / GLUR4 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 4 / GLUR-D / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC / ...GLUR-4 / GLUR4 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 4 / GLUR-D / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC / AMPA 4 / GLUA4 / GLUA4 AMPA RECEPTOR N-TERMINAL DOMAIN


分子量: 44547.430 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 22-401 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GNT1 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P19493
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.01 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 17% PEG 3350 WITH 0.1-0.35 M AMMONIUM SULPHATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.497
11-h,-k,l20.503
反射解像度: 2.5→39.68 Å / Num. obs: 45771 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 96

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 4GPA AND 3HSY

4gpa

3hsy


解像度: 2.5→39.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 15.791 / SU ML: 0.187 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.499 / ESU R Free: 0.065 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23816 2398 5 %RANDOM
Rwork0.17159 ---
obs0.17507 45771 96.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-33.78 Å20 Å29.74 Å2
2---46.52 Å20 Å2
3---12.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→39.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11148 0 62 125 11335
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.01911466
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210467
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6241.94415592
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.022323896
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.04851447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.89224.078515
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.243151736
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9931558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.21767
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213201
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022761
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7215.095818
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7215.095817
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.4437.6237252
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2755.015648
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.499→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 186 -
Rwork0.204 3387 -
obs--96.05 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.30660.05350.19420.76250.11410.18950.01670.0078-0.01790.07670.0801-0.0686-0.0328-0.0035-0.09680.05510.01660.06510.0916-0.01970.126812.41620.73836.587
20.5766-0.0363-0.07550.82850.06050.0536-0.0474-0.02310.03680.12860.0768-0.08790.04250.0004-0.02940.1050.03610.03340.05030.02060.0812.551-15.17438.562
30.6590.0067-0.1280.60970.1760.47970.0376-0.0214-0.0091-0.10460.1122-0.04990.05830.0047-0.14990.1016-0.03650.04090.0306-0.00960.125411.823-16.6581.939
40.5397-0.08910.1450.99130.15750.0808-0.1108-0.0326-0.0413-0.22190.1444-0.0237-0.09090.0315-0.03360.1304-0.03610.0760.08120.01660.091513.39119.1320.134
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 377
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 378
3X-RAY DIFFRACTION3C5 - 377
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 379

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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