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万見
- PDB-5a8l: Human eRF1 and the hCMV nascent peptide in the translation termin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a8l
タイトルHuman eRF1 and the hCMV nascent peptide in the translation termination complex
要素
  • (60S RIBOSOMAL PROTEIN ...) x 3
  • 28S RIBOSOMAL RNA28SリボソームRNA
  • EUKARYOTIC RELEASE FACTOR ERF1
  • HUMAN 18S RIBOSOMAL RNAリボソームRNA
  • MRNA伝令RNA
  • NASCENT CHAIN
  • P-SITE TRNA
キーワードTRANSLATION (翻訳 (生物学)) / HUMAN (ヒト) / 80S / RIBOSOME (リボソーム) / ERF1
機能・相同性
機能・相同性情報


translation termination factor activity / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / regulation of translational termination / translation release factor activity / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay ...translation termination factor activity / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / regulation of translational termination / translation release factor activity / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / ヒドロキシル化 / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / 小胞体 / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / cytosolic ribosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / postsynaptic density / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / 翻訳 (生物学) / focal adhesion / 核小体 / RNA binding / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 ...Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / 60S ribosomal protein L4, C-terminal domain / 60S ribosomal protein L4 C-terminal domain / Ribosomal protein L4/L1e, eukaryotic/archaeal, conserved site / Ribosomal protein L22/L17, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L4, eukaryotic and archaeal type / Ribosomal protein L1e signature. / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / 50S ribosomal protein L30e-like / Ribosomal protein L22/L17, conserved site / Ribosomal protein L22 signature. / Ribosomal protein L22/L17 / Ribosomal protein L22/L17 superfamily / Ribosomal protein L22p/L17e / Ribosomal protein L4/L1e / Ribosomal protein L4 domain superfamily / Ribosomal protein L4/L1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Matheisl, S. / Berninghausen, O. / Becker, T. / Beckmann, R.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2015
タイトル: Structure of a human translation termination complex.
著者: Sarah Matheisl / Otto Berninghausen / Thomas Becker / Roland Beckmann /
要旨: In contrast to bacteria that have two release factors, RF1 and RF2, eukaryotes only possess one unrelated release factor eRF1, which recognizes all three stop codons of the mRNA and hydrolyses the ...In contrast to bacteria that have two release factors, RF1 and RF2, eukaryotes only possess one unrelated release factor eRF1, which recognizes all three stop codons of the mRNA and hydrolyses the peptidyl-tRNA bond. While the molecular basis for bacterial termination has been elucidated, high-resolution structures of eukaryotic termination complexes have been lacking. Here we present a 3.8 Å structure of a human translation termination complex with eRF1 decoding a UAA(A) stop codon. The complex was formed using the human cytomegalovirus (hCMV) stalling peptide, which perturbs the peptidyltransferase center (PTC) to silence the hydrolysis activity of eRF1. Moreover, unlike sense codons or bacterial stop codons, the UAA stop codon adopts a U-turn-like conformation within a pocket formed by eRF1 and the ribosome. Inducing the U-turn conformation for stop codon recognition rationalizes how decoding by eRF1 includes monitoring geometry in order to discriminate against sense codons.
履歴
登録2015年7月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02017年8月23日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / em_software / struct_conn
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3099
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3099
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3099
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 28S RIBOSOMAL RNA
B: HUMAN 18S RIBOSOMAL RNA
D: 60S RIBOSOMAL PROTEIN L17
G: 60S RIBOSOMAL PROTEIN L12
H: 60S RIBOSOMAL PROTEIN L4
P: P-SITE TRNA
Q: EUKARYOTIC RELEASE FACTOR ERF1
R: MRNA
Z: NASCENT CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,375,3209
ポリマ－2,375,3209
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

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RNA鎖 , 4種, 4分子 ABPR

#1: RNA鎖 28S RIBOSOMAL RNA / 28SリボソームRNA


分子量: 1625941.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: GenBank: 337381
#2: RNA鎖 HUMAN 18S RIBOSOMAL RNA / リボソームRNA


分子量: 602776.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: GenBank: 36162
#6: RNA鎖 P-SITE TRNA


分子量: 5771.506 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト)
#8: RNA鎖 MRNA / 伝令RNA


分子量: 2823.767 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト)

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60S RIBOSOMAL PROTEIN ... , 3種, 3分子 DGH

#3: タンパク質 60S RIBOSOMAL PROTEIN L17 / / 60S RIBOSOMAL PROTEIN L23 / PD-1


分子量: 21443.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P18621
#4: タンパク質 60S RIBOSOMAL PROTEIN L12 /


分子量: 17847.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P30050
#5: タンパク質 60S RIBOSOMAL PROTEIN L4 / / 60S RIBOSOMAL PROTEIN L1


分子量: 47804.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P36578

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 QZ

#7: タンパク質 EUKARYOTIC RELEASE FACTOR ERF1


分子量: 48476.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P62495
#9: タンパク質・ペプチド NASCENT CHAIN


分子量: 2435.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CMV STALLED HUMAN 80S RIBOSOME BOUND TO THE TRANSLATION TERMINATION FACTOR ERF1
タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: 20 MM HEPES, 100 MM KOAC, 2.5 MM MG(OAC)2, 0. 25 MM SPERMIDINE, 2 MM DTT, 0.06 U/UL RNASIN ( AMBION), 1/625 EDTA-FREE COMPLETE PROTEASE INHIBITOR (ROCHE)
pH: 7.5
詳細: 20 MM HEPES, 100 MM KOAC, 2.5 MM MG(OAC)2, 0. 25 MM SPERMIDINE, 2 MM DTT, 0.06 U/UL RNASIN ( AMBION), 1/625 EDTA-FREE COMPLETE PROTEASE INHIBITOR (ROCHE)
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2015年3月11日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 3

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Cootモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: DEFOCUS GROUPS
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 粒子像の数: 33165 / ピクセルサイズ（実測値）: 1.062 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3099. (DEPOSITION ID: 13610).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--FLEXIBLE
原子モデル構築PDB-ID: 3E1Y

3e1y

精密化最高解像度: 3.8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4868 7396 0 0 12264

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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