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万見
- PDB-4uxt: Conserved mechanisms of microtubule-stimulated ADP release, ATP b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uxt
タイトルConserved mechanisms of microtubule-stimulated ADP release, ATP binding, and force generation in transport kinesins
要素
  • KINESIN HEAVY CHAIN ISOFORM 5A
  • TUBULIN ALPHA-1B CHAIN
  • TUBULIN BETA-2B CHAIN
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of axon guidance / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / 繊毛 / kinesin complex ...anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of axon guidance / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / 繊毛 / kinesin complex / synaptic vesicle transport / microtubule-based movement / Insulin processing / cytoskeletal motor activity / kinesin binding / cytoplasmic microtubule / microtubule-based process / axon cytoplasm / vesicle-mediated transport / MHC class II antigen presentation / dendrite cytoplasm / cellular response to interleukin-4 / 軸索誘導 / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / double-stranded RNA binding / mitotic cell cycle / nervous system development / perikaryon / chemical synaptic transmission / microtubule binding / 微小管 / protein heterodimerization activity / GTPase activity / シナプス / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin ...Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / グアノシン三リン酸 / パクリタキセル / Tubulin alpha-1B chain / Kinesin heavy chain isoform 5A / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
BOS TAURUS (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C
データ登録者Atherton, J. / Farabella, I. / Yu, I.M. / Rosenfeld, S.S. / Houdusse, A. / Topf, M. / Moores, C.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Conserved mechanisms of microtubule-stimulated ADP release, ATP binding, and force generation in transport kinesins.
著者: Joseph Atherton / Irene Farabella / I-Mei Yu / Steven S Rosenfeld / Anne Houdusse / Maya Topf / Carolyn A Moores /
要旨: Kinesins are a superfamily of microtubule-based ATP-powered motors, important for multiple, essential cellular functions. How microtubule binding stimulates their ATPase and controls force generation ...Kinesins are a superfamily of microtubule-based ATP-powered motors, important for multiple, essential cellular functions. How microtubule binding stimulates their ATPase and controls force generation is not understood. To address this fundamental question, we visualized microtubule-bound kinesin-1 and kinesin-3 motor domains at multiple steps in their ATPase cycles--including their nucleotide-free states--at ∼ 7 Å resolution using cryo-electron microscopy. In both motors, microtubule binding promotes ordered conformations of conserved loops that stimulate ADP release, enhance microtubule affinity and prime the catalytic site for ATP binding. ATP binding causes only small shifts of these nucleotide-coordinating loops but induces large conformational changes elsewhere that allow force generation and neck linker docking towards the microtubule plus end. Family-specific differences across the kinesin-microtubule interface account for the distinctive properties of each motor. Our data thus provide evidence for a conserved ATP-driven mechanism for kinesins and reveal the critical mechanistic contribution of the microtubule interface.
履歴
登録2014年8月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2769
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2769
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUBULIN ALPHA-1B CHAIN
B: TUBULIN BETA-2B CHAIN
C: KINESIN HEAVY CHAIN ISOFORM 5A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,9558
ポリマ－138,0453
非ポリマー1,9105
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 TUBULIN ALPHA-1B CHAIN / ALPHA-TUBULIN UBIQUITOUS / TUBULIN K-ALPHA-1 / TUBULIN ALPHA- UBIQUITOUS CHAIN / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 50107.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: P81947
#2: タンパク質 TUBULIN BETA-2B CHAIN / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: Q6B856
#3: タンパク質 KINESIN HEAVY CHAIN ISOFORM 5A / KINESIN HEAVY CHAIN NEURON-SPECIFIC 1 / NEURONAL KINESIN HEAVY CHAIN / NKHC / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 38030.184 Da / 分子数: 1 / Fragment: MOTOR DOMAIN, UNP RESIDUES 1-340 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET151-D-TOPO / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12840

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非ポリマー , 5種, 5分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物 ChemComp-TA1 / TAXOL / パクリタキセル / パクリタキセル


分子量: 853.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H51NO14 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 13-PROTOFILAMENT MICROTUBULE-BOUND HUMAN KINESIN-1 MOTOR DOMAIN IN ABSENCE OF NUCLEOTIDES
タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 20MM PIPES, 2MM MGCL2, 1MM EGTA, 2MM DTT, 10 U/ML APYRASE
pH: 6.8
詳細: 20MM PIPES, 2MM MGCL2, 1MM EGTA, 2MM DTT, 10 U/ML APYRASE
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2012年12月10日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（補正後）: 100000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm / Cs: 2.3 mm
試料ホルダ温度: 90 K
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 497

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Flex-EMモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3FREALIGN３次元再構成
4SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: FREALIGN
3次元再構成解像度: 7.4 Å / 粒子像の数: 168974 / ピクセルサイズ（実測値）: 1.5 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2769. (DEPOSITION ID: 12602).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--FLEXIBLE REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 1BG2

1bg2

精密化最高解像度: 7.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1158 0 124 0 1282

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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