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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4pkh | ||||||
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タイトル | Complex of ADP-actin With the N-terminal Actin-Binding Domain of Tropomodulin | ||||||
要素 |
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キーワード | Contractile Protein/Actin-Binding Protein / Tmod / Actin Filament (マイクロフィラメント) / Pointed-End Capping Protein / Tropomyosin (トロポミオシン) / Contractile Protein / Actin-binding Protein (アクチン結合タンパク質) / Contractile Protein-Actin-Binding Protein complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 pointed-end actin filament capping / lens fiber cell development / myofibril assembly / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle ...pointed-end actin filament capping / lens fiber cell development / myofibril assembly / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / actin cap / sequestering of actin monomers / regulation of podosome assembly / myosin II binding / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / actin filament capping / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / actin filament depolymerization / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / podosome / Striated Muscle Contraction / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / relaxation of cardiac muscle / cytoskeletal motor activator activity / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / myofibril / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / cortical cytoskeleton / mesenchyme migration / troponin I binding / hepatocyte apoptotic process / actin filament bundle / filamentous actin / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / cilium assembly / 筋形質 / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / skeletal muscle fiber development / phagocytic vesicle / stress fiber / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / response to muscle stretch / sarcomere / adult locomotory behavior / muscle contraction / filopodium / central nervous system development / actin filament organization / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein destabilization / cellular response to type II interferon / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / cell body / actin binding / secretory granule lumen / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / amyloid fibril formation / 細胞骨格 / hydrolase activity / Amyloid fiber formation / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å | ||||||
データ登録者 | Rao, J.N. / Dominguez, R. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2014 タイトル: Actin cytoskeleton. Mechanism of actin filament pointed-end capping by tropomodulin. 著者: Rao, J.N. / Madasu, Y. / Dominguez, R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4pkh.cif.gz | 1.1 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4pkh.ent.gz | 988.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4pkh.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pk/4pkh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pk/4pkh | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42096.953 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: Skeletal Muscle骨格筋 / 参照: UniProt: P68135 #2: タンパク質 | 分子量: 20824.406 Da / 分子数: 4 Fragment: Gelsolin (UNP residues 12-136), GGSGGSGGS linker, Tmod1 Actin-binding site 1 (UNP residues 50-101) 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSN, TMOD1, D9S57E, TMOD / プラスミド: pTYB11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06396, UniProt: P28289 #3: 化合物 | ChemComp-ADP / #4: 化合物 | ChemComp-CA / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.77 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 0.18 M sodium fluoride, 11% w/v PEG3350, 1% v/v PEG1000, 1% v/v PEG400 PH範囲: 7.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1.0781 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月6日 |
放射 | モノクロメーター: channel cut Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.0781 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.15→46 Å / Num. obs: 138122 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 17.03 |
反射 シェル | 解像度: 2.15→2.28 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 1EQY 解像度: 2.15→44.9 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 36.48 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.15→44.9 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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