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万見
- PDB-4lnu: Nucleotide-free kinesin motor domain in complex with tubulin and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lnu
タイトルNucleotide-free kinesin motor domain in complex with tubulin and a DARPin
要素
  • Designed ankyrin repeat protein (DARPIN) D1
  • Kinesin-1 heavy chainキネシン
  • Tubulin alpha chain
  • Tubulin beta chain
キーワードCELL CYCLE/MOTOR PROTEIN / ALPHA-TUBULIN / APO-KINESIN / BETA-TUBULIN (チューブリン) / DARPIN / KINESIN (キネシン) / MICROTUBULE (微小管) / TUBULIN (チューブリン) / CELL CYCLE-MOTOR PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasm organization / cytolytic granule membrane / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / anterograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / mitocytosis / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / vesicle transport along microtubule / lysosome localization ...cytoplasm organization / cytolytic granule membrane / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / anterograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / mitocytosis / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / vesicle transport along microtubule / lysosome localization / positive regulation of potassium ion transport / natural killer cell mediated cytotoxicity / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / RHO GTPases activate KTN1 / stress granule disassembly / mitochondrion transport along microtubule / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / 繊毛 / centrosome localization / synaptic vesicle transport / kinesin complex / microtubule motor activity / microtubule-based movement / Insulin processing / centriolar satellite / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / cytoplasmic microtubule / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / microtubule-based process / phagocytic vesicle / axon cytoplasm / MHC class II antigen presentation / regulation of membrane potential / cellular response to interleukin-4 / dendrite cytoplasm / 軸索誘導 / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of protein localization to plasma membrane / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / cellular response to type II interferon / double-stranded RNA binding / microtubule binding / vesicle / 微小管 / cadherin binding / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Kinesin motor domain / キネシン / Helix hairpin bin / Kinesin-like protein / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Ankyrin repeat-containing domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain ...Kinesin motor domain / キネシン / Helix hairpin bin / Kinesin-like protein / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Ankyrin repeat-containing domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Helix Hairpins / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / グアノシン三リン酸 / Tubulin beta chain / Kinesin-1 heavy chain / Tubulin alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Artificial gene (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
Ovis aries (ヒツジ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Cao, L. / Gigant, B. / Knossow, M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: The structure of apo-kinesin bound to tubulin links the nucleotide cycle to movement
著者: Cao, L. / Wang, W. / Jiang, Q. / Wang, C. / Knossow, M. / Gigant, B.
履歴
登録2013年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha chain
B: Tubulin beta chain
D: Designed ankyrin repeat protein (DARPIN) D1
K: Kinesin-1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,23323
ポリマ－154,6224
非ポリマー2,61119
水11,403633
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13040 Å2
ΔGint-197 kcal/mol
Surface area49070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.400, 83.010, 83.307
Angle α, β, γ (deg.)116.16, 105.08, 97.57
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABDK

#1: タンパク質 Tubulin alpha chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 器官: BRAIN脳 / 参照: UniProt: W5QC38*PLUS
#2: タンパク質 Tubulin beta chain


分子量: 50071.926 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 器官: BRAIN脳 / 参照: UniProt: D0VWY9*PLUS
#3: タンパク質 Designed ankyrin repeat protein (DARPIN) D1


分子量: 18068.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Artificial gene (人工物) / プラスミド: PDST067 (PQE30 DERIVATIVE) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1BLUE
#4: タンパク質 Kinesin-1 heavy chain / キネシン / Conventional kinesin heavy chain / Ubiquitous kinesin heavy chain / UKHC


分子量: 36276.746 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 1-325 / Mutation: C7S, C65A, C168A, C174S, C294A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIF5B / プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P33176

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非ポリマー , 7種, 652分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸 / MES (緩衝剤)


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#10: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#11: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 633 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE SEQUENCE OF KINESIN (CHAIN K) INCLUDED THE FOLLOWING MUTATIONS: C7S, C65A, C168A, C174S AND ...THE SEQUENCE OF KINESIN (CHAIN K) INCLUDED THE FOLLOWING MUTATIONS: C7S, C65A, C168A, C174S AND C294A. THE CONSTRUCT IS KNOWN AS CYS-LITE (RICE ET AL, NATURE 1999, VOL 402: 778-84). IT WAS TRUNCATED AFTER RESIDUE 325 FOR THIS STUDY. FOR TUBULIN THE BOVINE BRAIN TUBULIN SEQUENCE WAS USED FOR REFINEMENT BECAUSE THE SEQUENCE OF OVINE BRAIN TUBULIN IS NOT AVAILABLE. FOR ALPHA-TUBULIN (CHAIN A) THE ALPHA 1B ISOTYPE SEQUENCE (NCBI NP_001108328.1) WAS USED. FOR BETA-TUBULIN (CHAIN B), THERE ARE THREE MAJOR ISOTYPES EXPRESSED IN THE BRAIN (BANERJEE AT AL, JBC 1988, VOL 263:3029-34). THE BETA 2B ISOTYPE SEQUENCE (NCBI NP_001003900.1) WAS USED BUT POINT MUTATIONS WERE INTRODUCED WHEN POSSIBLE TO TAKE INTO ACCOUNT THE ISOTYPE DIVERSITY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: PEG, MES BUFFER, 0.2M AMMONIUM SULFATE, pH 6.50, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.979 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月17日
放射モノクロメーター: CHANNEL CUT SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→43.45 Å / Num. obs: 77650 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 42.69 Å2 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.19→2.31 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.491 / % possible all: 58.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BG2, 4DRX

1bg2

4drx


解像度: 2.19→43.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9542 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9382 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / SU R Cruickshank DPI: 0.204 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.201 / SU Rfree Blow DPI: 0.163 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.166
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1948 3881 5 %RANDOM
Rwork0.1554 ---
obs0.1574 77603 92.27 %-
原子変位パラメータBiso max: 208.07 Å2 / Biso mean: 59.4878 Å2 / Biso min: 21.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.4824 Å2-4.974 Å2-2.0909 Å2
2--2.0735 Å2-6.2278 Å2
3----8.5559 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.275 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→43.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10378 0 152 633 11163
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3750SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes292HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1575HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10773HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1412SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12980SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d10773HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg14605HARMONIC21.17
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.05
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.56
LS精密化 シェル解像度: 2.19→2.25 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2538 156 4.98 %
Rwork0.206 2979 -
all0.2082 3135 -
obs--92.27 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0258-0.61480.17041.72810.01550.36880.03380.0219-0.3871-0.0558-0.02730.02090.071-0.0364-0.0065-0.1234-0.00610.0447-0.16690.0237-0.005926.7016-20.326814.5155
22.1314-0.4082-0.15281.31930.38380.867-0.0667-0.35630.04230.19830.09510.00370.07240.1312-0.0284-0.1482-0.01070.0182-0.09470.0132-0.1079-0.71288.108328.9183
34.0724-0.7096-0.00762.9785-0.07390.8656-0.0582-0.42020.8850.0822-0.02080.0012-0.1053-0.07030.079-0.1610.0029-0.005-0.1718-0.09020.148-33.206624.26123.0524
44.3862-1.22810.83683.1377-0.90463.19510.58641.78870.0842-0.4502-0.59930.0290.07140.25210.0129-0.25390.2073-0.00320.29860.0907-0.50672.423312.9567-13.5866
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1 - 502
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1 - 502
3X-RAY DIFFRACTION3{ D|* }D13 - 169
4X-RAY DIFFRACTION4{ K|* }K8 - 323

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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