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- PDB-3zbj: Fitting results in the I-layer of the subnanometer structure of t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zbj
タイトルFitting results in the I-layer of the subnanometer structure of the bacterial pKM101 type IV secretion system core complex digested with elastase
要素TRAO PROTEIN
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / BACTERIAL SECRETION
機能・相同性Conjugal transfer, TrbG/VirB9/CagX / VirB9/CagX/TrbG, C-terminal / VirB9/CagX/TrbG, C-terminal domain superfamily / Conjugal transfer protein / TraO protein
機能・相同性情報
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.5 Å
データ登録者Rivera-Calzada, A. / Fronzes, R. / Savva, C.G. / Chandran, V. / Lian, P.W. / Laeremans, T. / Pardon, E. / Steyaert, J. / Remaut, H. / Waksman, G. / Orlova, E.V.
引用ジャーナル: EMBO J / : 2013
タイトル: Structure of a bacterial type IV secretion core complex at subnanometre resolution.
著者: Angel Rivera-Calzada / Rémi Fronzes / Christos G Savva / Vidya Chandran / Pei W Lian / Toon Laeremans / Els Pardon / Jan Steyaert / Han Remaut / Gabriel Waksman / Elena V Orlova /
要旨: Type IV secretion (T4S) systems are able to transport DNAs and/or proteins through the membranes of bacteria. They form large multiprotein complexes consisting of 12 proteins termed VirB1-11 and ...Type IV secretion (T4S) systems are able to transport DNAs and/or proteins through the membranes of bacteria. They form large multiprotein complexes consisting of 12 proteins termed VirB1-11 and VirD4. VirB7, 9 and 10 assemble into a 1.07 MegaDalton membrane-spanning core complex (CC), around which all other components assemble. This complex is made of two parts, the O-layer inserted in the outer membrane and the I-layer inserted in the inner membrane. While the structure of the O-layer has been solved by X-ray crystallography, there is no detailed structural information on the I-layer. Using high-resolution cryo-electron microscopy and molecular modelling combined with biochemical approaches, we determined the I-layer structure and located its various components in the electron density. Our results provide new structural insights on the CC, from which the essential features of T4S system mechanisms can be derived.
履歴
登録2012年11月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月1日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2233
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  • マップデータ: EMDB-2233
  • + PDB-3zbi
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2233
  • + PDB-3zbi
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRAO PROTEIN
B: TRAO PROTEIN
C: TRAO PROTEIN
D: TRAO PROTEIN
E: TRAO PROTEIN
F: TRAO PROTEIN
G: TRAO PROTEIN
H: TRAO PROTEIN
I: TRAO PROTEIN
J: TRAO PROTEIN
K: TRAO PROTEIN
L: TRAO PROTEIN
M: TRAO PROTEIN
N: TRAO PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,88514
ポリマ-175,88514
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
TRAO PROTEIN


分子量: 12563.215 Da / 分子数: 14 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 24-135 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / : BL21List of strains of Escherichia coli / プラスミド: PASK-IBA3C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q46704

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TRAN, TRAO AND TRAF COMPLEX ENCODED BY PKM101 DIGESTED WITH 0.02 MG ML- 1 OF ELASTASE FOR 40 MIN AT ROOM TEMPERATURE
タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 50 MM TRIS-HCL, 200 MM NACL, 10 MM LDAO / pH: 8 / 詳細: 50 MM TRIS-HCL, 200 MM NACL, 10 MM LDAO
試料濃度: 0.01 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, TEMPERATURE- 92, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK III, METHOD- BLOT 4 SECONDS BEFORE PLUNGING,

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 12 / 日付: 2012年1月11日 / 詳細: 4000X4000 CCD
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 66000 X / 倍率(補正後): 68100 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.1 mm
試料ホルダ温度: 95 K
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN
画像スキャンデジタル画像の数: 262
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Flex-EMモデルフィッティング
2Sculptorモデルフィッティング
3Situsモデルフィッティング
4UCSF Chimeraモデルフィッティング
5IMAGIC3次元再構成
CTF補正詳細: PHASE FLIPPING, EACH CCD IMAGE
対称性点対称性: C14 (14回回転対称)
3次元再構成手法: COMMON LINES / 解像度: 8.5 Å / 粒子像の数: 5430 / ピクセルサイズ(公称値): 2.2 Å / ピクセルサイズ(実測値): 2.08 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD -2233. (DEPOSITION ID: 11228).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--RIGID BODY FOLLOWED BY FLEXIBLE FITTING REFINEMENT PROTOCOL--MODELLED
精密化最高解像度: 8.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 8.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12404 0 0 0 12404

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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