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- PDB-3wxm: Crystal structure of archaeal Pelota and GTP-bound EF1 alpha complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wxm
タイトルCrystal structure of archaeal Pelota and GTP-bound EF1 alpha complex
要素
  • Elongation factor 1-alpha
  • Protein pelota homolog
キーワードTRANSLATION/HYDROLASE / mRNA surveillance / Ribosome (リボソーム) / TRANSLATION-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA surveillance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / translation elongation factor activity / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Translation release factor pelota, archaea / Pelota, domain A / eRF1 domain 2 / Translation release factor pelota / Pelota/DOM34, N-terminal domain / Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily ...Translation release factor pelota, archaea / Pelota, domain A / eRF1 domain 2 / Translation release factor pelota / Pelota/DOM34, N-terminal domain / Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / Ribosomal protein L30/S12 / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / 50S ribosomal protein L30e-like / SH3 type barrels. / Small GTP-binding protein domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グアノシン三リン酸 / Elongation factor 1-alpha / Protein pelota homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Aeropyrum pernix K1 (好気性超好熱古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Kobayashi, K. / Ishitani, R. / Nureki, O.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structural basis for mRNA surveillance by archaeal Pelota and GTP-bound EF1 alpha complex
著者: Kobayashi, K. / Kikuno, I. / Kuroha, K. / Saito, K. / Ito, K. / Ishitani, R. / Inada, T. / Nureki, O.
履歴
登録2014年8月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2014年9月3日ID: 3AGJ
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor 1-alpha
B: Protein pelota homolog
C: Elongation factor 1-alpha
D: Protein pelota homolog
E: Elongation factor 1-alpha
F: Protein pelota homolog
G: Elongation factor 1-alpha
H: Protein pelota homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)366,72316
ポリマ－364,5338
非ポリマー2,1908
水24,3021349
1
A: Elongation factor 1-alpha
B: Protein pelota homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6814
ポリマ－91,1332
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3980 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area32280 Å2
手法PISA
2
C: Elongation factor 1-alpha
D: Protein pelota homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6814
ポリマ－91,1332
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4020 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area32410 Å2
手法PISA
3
E: Elongation factor 1-alpha
F: Protein pelota homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6814
ポリマ－91,1332
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3830 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area32510 Å2
手法PISA
4
G: Elongation factor 1-alpha
H: Protein pelota homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6814
ポリマ－91,1332
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3910 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area32420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.926, 158.944, 427.236
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-712-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Elongation factor 1-alpha / GTP-bound aEF1 alpha / EF-1-alpha / Elongation factor Tu / EF-Tu


分子量: 49662.559 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aeropyrum pernix K1 (好気性超好熱古細菌)
遺伝子: tuf, APE_1844 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): CodonPlus / 参照: UniProt: Q9YAV0
#2: タンパク質
Protein pelota homolog


分子量: 41470.602 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aeropyrum pernix K1 (好気性超好熱古細菌)
遺伝子: pelA, APE_1800.1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): CodonPlus
参照: UniProt: Q9YAZ5, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#3: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2.2M NaCl, 100mM imidazole, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 216696 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 38.36 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.3_1479)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→32.433 Å / FOM work R set: 0.793 / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.48 / 位相誤差: 28.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2609 10902 5.04 %
Rwork0.1983 --
obs0.2015 216119 96.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 111.52 Å2 / Biso mean: 45.73 Å2 / Biso min: 15.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→32.433 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24215 0 132 1349 25696
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00924796
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.27533624
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0543873
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054343
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.0579368
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.32610.38993430.3416466680992
2.3261-2.35350.38543390.32896444678393
2.3535-2.38220.34933300.31396521685193
2.3822-2.41230.35743460.31586565691193
2.4123-2.44410.36383710.31056500687193
2.4441-2.47750.35253780.30036567694593
2.4775-2.51290.34893530.30436499685294
2.5129-2.55040.34823300.30436648697894
2.5504-2.59020.35343470.28556667701495
2.5902-2.63270.33143640.26956628699295
2.6327-2.67810.3463650.26496755712096
2.6781-2.72670.3153420.24136807714996
2.7267-2.77920.33810.25156723710496
2.7792-2.83580.34623590.25386797715697
2.8358-2.89750.3073360.23966867720397
2.8975-2.96480.30123540.23796888724298
2.9648-3.03890.33223480.23346984733298
3.0389-3.1210.29893740.23016979735399
3.121-3.21280.31943280.21737004733299
3.2128-3.31640.26543700.20857000737099
3.3164-3.43480.27534090.19926956736599
3.4348-3.57220.27413730.193670327405100
3.5722-3.73450.26583770.176470897466100
3.7345-3.93110.22223910.16470187409100
3.9311-4.17690.21553790.153670927471100
4.1769-4.49860.20733550.138270787433100
4.4986-4.94990.18163930.128271187511100
4.9499-5.66290.21563480.154371537501100
5.6629-7.12220.22643920.162371837575100
7.1222-32.43650.18494270.15037189761697

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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