登録情報 データベース : PDB / ID : 3ua8 構造の表示 ダウンロードとリンクタイトル Crystal Structure Analysis of a 6-Amino Quinazolinedione Sulfonamide bound to human GluR2 要素Glutamate receptor 2 GRIA2 詳細 キーワード TRANSPORT PROTEIN/ANTAGONIST / ion channel (イオンチャネル) / ionic channel (イオンチャネル) / postsynaptic membrane / transmembrane (膜貫通型タンパク質) / TRANSPORT PROTEIN-ANTAGONIST complex機能・相同性 機能・相同性情報分子機能 ドメイン・相同性 構成要素
Activation of AMPA receptors / postsynaptic endocytic zone / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / AMPA glutamate receptor activity / 長期増強 / AMPA glutamate receptor complex / excitatory synapse / asymmetric synapse / glutamate-gated receptor activity ... Activation of AMPA receptors / postsynaptic endocytic zone / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / AMPA glutamate receptor activity / 長期増強 / AMPA glutamate receptor complex / excitatory synapse / asymmetric synapse / glutamate-gated receptor activity / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / endocytic vesicle membrane / amyloid-beta binding / chemical synaptic transmission / postsynapse / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / external side of plasma membrane / neuronal cell body / 樹状突起 / endoplasmic reticulum membrane / シグナル伝達 / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ... Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta 類似検索 - ドメイン・相同性生物種 Homo sapiens (ヒト)手法 X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度 : 1.9 Å 詳細データ登録者 Kallen, J. 引用ジャーナル : Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年 : 2012タイトル : 6-Amino quinazolinedione sulfonamides as orally active competitive AMPA receptor antagonists.著者: Orain, D. / Ofner, S. / Koller, M. / Carcache, D.A. / Froestl, W. / Allgeier, H. / Rasetti, V. / Nozulak, J. / Mattes, H. / Soldermann, N. / Floersheim, P. / Desrayaud, S. / Kallen, J. / ... 著者 : Orain, D. / Ofner, S. / Koller, M. / Carcache, D.A. / Froestl, W. / Allgeier, H. / Rasetti, V. / Nozulak, J. / Mattes, H. / Soldermann, N. / Floersheim, P. / Desrayaud, S. / Kallen, J. / Lingenhoehl, K. / Urwyler, S. 履歴 登録 2011年10月21日 登録サイト : RCSB / 処理サイト : RCSB改定 1.0 2012年1月11日 Provider : repository / タイプ : Initial release改定 1.1 2012年1月18日 Group : Database references改定 1.2 2017年7月26日 Group : Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ : entity_src_gen / software改定 1.3 2023年9月13日 Group : Data collection / Database references ... Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ : chem_comp_atom / chem_comp_bond ... chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site Item : _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ... _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
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