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- PDB-3o21: High resolution structure of GluA3 N-terminal domain (NTD) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o21
タイトルHigh resolution structure of GluA3 N-terminal domain (NTD)
要素Glutamate receptor 3グルタミン酸受容体
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Periplasmatic binding protein / Oligomerization (オリゴマー) / Membrane (生体膜)
機能・相同性
機能・相同性情報


chemical synaptic transmission, postsynaptic / Trafficking of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex ...chemical synaptic transmission, postsynaptic / Trafficking of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of postsynaptic membrane potential / glutamate-gated receptor activity / synaptic cleft / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / monoatomic ion transmembrane transport / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / dendritic shaft / synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / perikaryon / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuronal cell body / 樹状突起 / glutamatergic synapse / protein-containing complex / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Response regulator / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Response regulator / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / Glutamate receptor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.201 Å
データ登録者Rossmann, M. / Sukumaran, M. / Penn, A.C. / Veprintsev, D.B. / Babu, M.M. / Jensen, M.H. / Greger, I.H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Dynamics and allosteric potential of the AMPA receptor N-terminal domain
著者: Sukumaran, M. / Rossmann, M. / Shrivastava, I. / Dutta, A. / Bahar, I. / Greger, I.H.
履歴
登録2010年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 3
B: Glutamate receptor 3
C: Glutamate receptor 3
D: Glutamate receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,04015
ポリマ－179,8594
非ポリマー2,18111
水10,413578
1
A: Glutamate receptor 3
B: Glutamate receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,7837
ポリマ－89,9302
非ポリマー8545
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area31530 Å2
手法PISA
2
C: Glutamate receptor 3
D: Glutamate receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,2578
ポリマ－89,9302
非ポリマー1,3276
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area32920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.755, 130.910, 131.085
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Glutamate receptor 3 / グルタミン酸受容体 / GluR-3 / GluR-C / GluR-K3 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 3 / GluA3 / AMPA-selective ...GluR-3 / GluR-C / GluR-K3 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 3 / GluA3 / AMPA-selective glutamate receptor 3


分子量: 44964.773 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria3, Glur3 / プラスミド: pHLsec / Cell (発現宿主): HEK 293 Cell / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19492
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 578 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.78 % / Mosaicity: 0.706 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 18% PEG 3350, 230mM sodium dihydrogen phosphate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.93 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 86715 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 0.929 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.2-2.2840.36785800.99499.8
2.28-2.374.10.4785410.919100
2.37-2.484.10.28685970.913100
2.48-2.614.20.21885880.899100
2.61-2.774.20.16385840.906100
2.77-2.994.20.11786510.932100
2.99-3.294.10.08286650.923100
3.29-3.764.10.06486920.996100
3.76-4.744.10.06987520.984100
4.74-503.90.03590650.82799.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6.1_357精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.201→41.403 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.94 / FOM work R set: 0.7994 / SU ML: 0.33 / σ(F): 0.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2583 3444 3.99 %Random
Rwork0.2071 ---
obs0.2092 86270 99.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 30.101 Å2 / ksol: 0.341 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 84.53 Å2 / Biso mean: 34.5782 Å2 / Biso min: 13.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.1469 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.5546 Å2-0 Å2
3----0.5923 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.201→41.403 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12079 0 136 578 12793
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00812496
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09816913
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0751843
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042183
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1394550
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2008-2.2310.35181220.2923239336198
2.231-2.26280.34191440.25893271341599
2.2628-2.29660.35681390.29773268340799
2.2966-2.33250.30851280.24793250337899
2.3325-2.37070.28241410.224732673408100
2.3707-2.41160.31191440.216233093453100
2.4116-2.45550.28811120.20532703382100
2.4555-2.50270.26781400.197132703410100
2.5027-2.55380.29951320.209433183450100
2.5538-2.60930.29521170.224333183435100
2.6093-2.670.27651200.220132903410100
2.67-2.73670.32841210.20433373458100
2.7367-2.81070.28061690.208232273396100
2.8107-2.89340.28121420.210533313473100
2.8934-2.98680.27811260.223133023428100
2.9868-3.09350.25331440.217533163460100
3.0935-3.21730.29031590.210132723431100
3.2173-3.36360.25661290.196733233452100
3.3636-3.54090.24281350.195433363471100
3.5409-3.76260.22611430.17943317346099
3.7626-4.05290.21671330.167933303463100
4.0529-4.46030.18781580.150133513509100
4.4603-5.10470.19641300.145433723502100
5.1047-6.42750.22131490.187634203569100
6.4275-41.41020.20561670.19313522368999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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