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- PDB-3ktt: Atomic model of bovine TRiC CCT2(beta) subunit derived from a 4.0... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ktt
タイトルAtomic model of bovine TRiC CCT2(beta) subunit derived from a 4.0 Angstrom cryo-EM map
要素T-complex protein 1 subunit beta
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / TRiC/CCT / CCT2(beta) / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / Acetylation (アセチル化) / ATP-binding / Cytoplasm (細胞質) / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / RHOBTB1 GTPase cycle / RHOBTB2 GTPase cycle / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / chaperonin-containing T-complex / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / binding of sperm to zona pellucida ...Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / RHOBTB1 GTPase cycle / RHOBTB2 GTPase cycle / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / chaperonin-containing T-complex / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / binding of sperm to zona pellucida / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Neutrophil degranulation / chaperone-mediated protein complex assembly / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / フォールディング / cell body / 微小管 / protein stabilization / ubiquitin protein ligase binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GroEL / GroEL / T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site ...GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GroEL / GroEL / T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / 3-Layer(bba) Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-complex protein 1 subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Cong, Y. / Baker, M.L. / Ludtke, S.J. / Frydman, J. / Chiu, W.
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2010
タイトル: 4.0-A resolution cryo-EM structure of the mammalian chaperonin TRiC/CCT reveals its unique subunit arrangement.
著者: Yao Cong / Matthew L Baker / Joanita Jakana / David Woolford / Erik J Miller / Stefanie Reissmann / Ramya N Kumar / Alyssa M Redding-Johanson / Tanveer S Batth / Aindrila Mukhopadhyay / ...著者: Yao Cong / Matthew L Baker / Joanita Jakana / David Woolford / Erik J Miller / Stefanie Reissmann / Ramya N Kumar / Alyssa M Redding-Johanson / Tanveer S Batth / Aindrila Mukhopadhyay / Steven J Ludtke / Judith Frydman / Wah Chiu /
要旨: The essential double-ring eukaryotic chaperonin TRiC/CCT (TCP1-ring complex or chaperonin containing TCP1) assists the folding of approximately 5-10% of the cellular proteome. Many TRiC substrates ...The essential double-ring eukaryotic chaperonin TRiC/CCT (TCP1-ring complex or chaperonin containing TCP1) assists the folding of approximately 5-10% of the cellular proteome. Many TRiC substrates cannot be folded by other chaperonins from prokaryotes or archaea. These unique folding properties are likely linked to TRiC's unique heterooligomeric subunit organization, whereby each ring consists of eight different paralogous subunits in an arrangement that remains uncertain. Using single particle cryo-EM without imposing symmetry, we determined the mammalian TRiC structure at 4.7-A resolution. This revealed the existence of a 2-fold axis between its two rings resulting in two homotypic subunit interactions across the rings. A subsequent 2-fold symmetrized map yielded a 4.0-A resolution structure that evinces the densities of a large fraction of side chains, loops, and insertions. These features permitted unambiguous identification of all eight individual subunits, despite their sequence similarity. Independent biochemical near-neighbor analysis supports our cryo-EM derived TRiC subunit arrangement. We obtained a Calpha backbone model for each subunit from an initial homology model refined against the cryo-EM density. A subsequently optimized atomic model for a subunit showed approximately 95% of the main chain dihedral angles in the allowable regions of the Ramachandran plot. The determination of the TRiC subunit arrangement opens the way to understand its unique function and mechanism. In particular, an unevenly distributed positively charged wall lining the closed folding chamber of TRiC differs strikingly from that of prokaryotic and archaeal chaperonins. These interior surface chemical properties likely play an important role in TRiC's cellular substrate specificity.
履歴
登録2009年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: T-complex protein 1 subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1071
ポリマ－55,1071
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: D8 (2回x8回 2面回転対称))

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要素

#1: タンパク質 T-complex protein 1 subunit beta / TCP-1-beta / CCT-beta


分子量: 55107.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3ZBH0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CCT2(beta) subunit in the both-ring closed bovine TRiC complex
タイプ: COMPLEX
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 詳細: vitrification using ethane as cryogen

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC / 日付: 2007年8月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 4.1 mm
試料ホルダ温度: 101 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 18 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Cootモデルフィッティング
2MODELLERモデルフィッティング
3UCSF Chimeraモデルフィッティング
4EMAN３次元再構成
CTF補正詳細: FSC at 0.5 cut-off
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成手法: Projection matching / 解像度: 4 Å / 粒子像の数: 101000 / ピクセルサイズ（実測値）: 1.2 Å
詳細: Single particle 3D reconstruction using EMAN1.8+ with our recently developed 2-D fast rotation matching method (FRM2D) for the image alignment.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: METHOD--Local refinement, Flexible fitting REFINEMENT PROTOCOL--Local refinement, Flexible fitting
原子モデル構築詳細: Homology model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3855 0 0 0 3855

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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