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万見
- PDB-3j0g: Homology model of E3 protein of Venezuelan Equine Encephalitis Vi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j0g
タイトルHomology model of E3 protein of Venezuelan Equine Encephalitis Virus TC-83 strain fitted with a cryo-EM map
要素E3 protein
キーワードVIRUS (ウイルス) / alphavirus / bioweapon / VEEV
機能・相同性
機能・相同性情報


トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host gene expression / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / host cell nucleus ...トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host gene expression / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / host cell nucleus / structural molecule activity / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / タンパク質分解 / RNA binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Venezuelan equine encephalitis virus (ベネズエラウマ脳炎ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Zhang, R. / Hryc, C.F. / Chiu, W.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2011
タイトル: 4.4 Å cryo-EM structure of an enveloped alphavirus Venezuelan equine encephalitis virus.
著者: Rui Zhang / Corey F Hryc / Yao Cong / Xiangan Liu / Joanita Jakana / Rodion Gorchakov / Matthew L Baker / Scott C Weaver / Wah Chiu /
要旨: Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV), a member of the membrane-containing Alphavirus genus, is a human and equine pathogen, and has been developed as a biological weapon. Using electron cryo- ...Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV), a member of the membrane-containing Alphavirus genus, is a human and equine pathogen, and has been developed as a biological weapon. Using electron cryo-microscopy (cryo-EM), we determined the structure of an attenuated vaccine strain, TC-83, of VEEV to 4.4 Å resolution. Our density map clearly resolves regions (including E1, E2 transmembrane helices and cytoplasmic tails) that were missing in the crystal structures of domains of alphavirus subunits. These new features are implicated in the fusion, assembly and budding processes of alphaviruses. Furthermore, our map reveals the unexpected E3 protein, which is cleaved and generally thought to be absent in the mature VEEV. Our structural results suggest a mechanism for the initial stage of nucleocapsid core formation, and shed light on the virulence attenuation, host recognition and neutralizing activities of VEEV and other alphavirus pathogens.
履歴
登録2011年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Other
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_imaging_optics / em_software
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_software.image_processing_id
改定 1.32023年7月26日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_database_related / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
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  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5275
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  • マップデータ: EMDB-5275
  • + PDB-3j0c
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
M: E3 protein
N: E3 protein
O: E3 protein
P: E3 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9544
ポリマ－25,9544
非ポリマー00
水0
1
M: E3 protein
N: E3 protein
O: E3 protein
P: E3 protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,557,264240
ポリマ－1,557,264240
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
M: E3 protein
N: E3 protein
O: E3 protein
P: E3 protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 130 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,77220
ポリマ－129,77220
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
M: E3 protein
N: E3 protein
O: E3 protein
P: E3 protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 156 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,72624
ポリマ－155,72624
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
E3 protein / Spike glycoprotein E3


分子量: 6488.601 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 276-334 / 由来タイプ: 天然
詳細: purified from infected Baby hamster kidney (BHK) cells
由来: (天然) Venezuelan equine encephalitis virus (ベネズエラウマ脳炎ウイルス)
株: TC-83 / 参照: UniProt: P05674

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Venezuelan Equine Encephalitis Virus TC83 strain E3 protein that is cleaved from p62 protein
タイプ: VIRUS
詳細: The virus contains 240 copies of E1, E2, E3 and capsid proteins
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Cricetinae / 株: Baby Hamster Kidney cells
緩衝液名称: TEN buffer / pH: 7.4 / 詳細: TEN buffer
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: two of the eight grids used for imaging contained continuous carbon film underneath the samples
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / Temp: 89.34 K / 湿度: 100 % / 詳細: vitrification carried out in Chiu lab, Houston, TX
手法: 2 blots, each blot 2 second before plunging, offset = 0

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC / 日付: 2008年4月9日 / 詳細: omega energy filter
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 100000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm / Cs: 4.3 mm
非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
試料ホルダ試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER / 資料ホルダタイプ: Eucentric / 温度: 96 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 18 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: In-column Omega Filter

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2EMAN３次元再構成
CTF補正詳細: CTF parameters were determined from particles within each CCD image
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: projection matching / 解像度: 4.8 Å / 粒子像の数: 37000 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.07 Å
詳細: After each iteration, the non-icosahedral parts (which included the lipids and the RNA) in the reconstruction were removed by a soft-edged mask derived from an icosahedrally organized, ...詳細: After each iteration, the non-icosahedral parts (which included the lipids and the RNA) in the reconstruction were removed by a soft-edged mask derived from an icosahedrally organized, protein-only map that was low-pass filtered to 30 Angstroms. This map then served as the reference model for the next iteration.
クラス平均像の数: 3328 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: METHOD--rigid-body fitting DETAILS--The E3 homology model was not further refined against the cryo-EM density map due to its less-resolved quality
原子モデル構築PDB-ID: 3N40

3n40

精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1800 0 0 0 1800

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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