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- PDB-3cup: Crystal structure of the MHC class II molecule I-Ag7 in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cup
タイトルCrystal structure of the MHC class II molecule I-Ag7 in complex with the peptide GAD221-235
要素
  • H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain
  • MHC class II H2-IA-beta chain linked to GAD221-235 peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Histocompatability antigen / MHC class II (MHCクラスII分子) / I-Ag7 / Glycoprotein (糖タンパク質) / Immune response (免疫応答) / Membrane (生体膜) / MHC II (MHCクラスII分子) / Transmembrane (膜貫通型タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / GABA synthesis / glutamate decarboxylation to succinate / グルタミン酸デカルボキシラーゼ / glutamate decarboxylase activity / : / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / inhibitory synapse / response to xenobiotic stimulus => GO:0009410 / antigen processing and presentation of peptide antigen ...: / GABA synthesis / glutamate decarboxylation to succinate / グルタミン酸デカルボキシラーゼ / glutamate decarboxylase activity / : / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / inhibitory synapse / response to xenobiotic stimulus => GO:0009410 / antigen processing and presentation of peptide antigen / carboxy-lyase activity / glutamate binding / carboxylic acid metabolic process / positive regulation of T cell differentiation / antigen processing and presentation / negative regulation of T cell proliferation / エンドソーム / synaptic vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / pyridoxal phosphate binding / presynaptic membrane / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / cytoplasmic vesicle / chemical synaptic transmission / 獲得免疫系 / リソソーム / エンドソーム / lysosomal membrane / 神経繊維 / external side of plasma membrane / ゴルジ体 / シナプス / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / 細胞膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Pyridoxal-phosphate binding site / DDC / GAD / HDC / TyrDC pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal ...Pyridoxal-phosphate binding site / DDC / GAD / HDC / TyrDC pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain / Glutamate decarboxylase 2 / H2-Ab1 protein / 65 kDa glutamate decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.09 Å
データ登録者Corper, A.L. / Yoshida, K. / Teyton, L. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the MHC class II molecule I-Ag7 in complex with the peptide GAD221-235
著者: Yoshida, K. / Corper, A.L. / Puckett, C. / Sim, J. / Valerie, M.-D. / Jabri, B. / Wilson, I.A. / Teyton, L.
履歴
登録2008年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02017年6月28日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / citation_author / entity_src_gen / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software / struct_conf / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.pdbx_PDB_ins_code / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _citation_author.name / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain
B: MHC class II H2-IA-beta chain linked to GAD221-235 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6224
ポリマ－47,1632
非ポリマー4602
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6580 Å2
ΔGint-19.6 kcal/mol
Surface area17680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.832, 55.832, 338.834
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain


分子量: 21623.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-Aa / プラスミド: pRMHa-3
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 cells / 参照: UniProt: P04228
#2: タンパク質 MHC class II H2-IA-beta chain linked to GAD221-235 peptide


分子量: 25539.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pRMHa-3 / 遺伝子: H2-Ab1
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 cells
参照: UniProt: Q6LDA5, UniProt: Q31135, UniProt: Q05683*PLUS
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
配列の詳細THE SYNTHETIC MURINE GAD65 PEPTIDE (RESIDUES 221-235) IN CHAIN B IS LINKED TO THE N-TERMINUS OF THE ...THE SYNTHETIC MURINE GAD65 PEPTIDE (RESIDUES 221-235) IN CHAIN B IS LINKED TO THE N-TERMINUS OF THE MHC CLASS II H2-IA(G7)-BETA CHAIN BY GSGSGS LINKER RESIDUES. KABAT NUMBERING IS USED FOR I-A(G7) RESIDUES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.06 %
結晶化温度: 295 K / pH: 7.5
詳細: 0.1M Hepes pH 7.5, 28% PEG 8000, 2% Jeffamine 900, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K, pH 7.50

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データ収集

回折平均測定温度: 96 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.088→38.449 Å / Num. obs: 10586 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 60.07 Å2 / Rsym value: 0.128 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 3.1→3.15 Å / 冗長度: 4.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.682 / % possible all: 99.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ES0

1es0


解像度: 3.09→38.45 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 563 5.32 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.235 10586 98.7 %-
all-10729 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 73.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.361 Å20 Å2-0 Å2
2--5.361 Å20 Å2
3----25.103 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.09→38.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2924 0 29 0 2953
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033035
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6384117
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7211086
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039444
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002523
LS精密化 シェル解像度: 3.09→3.4 Å / Total num. of bins used: 4
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 108 -
Rwork0.287 2455 -
obs--99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.75890.065-0.47321.8576-0.58964.9111-0.03420.1838-0.3171-0.1477-0.1332-0.22480.68160.20220.00010.4667-0.02390.02080.6249-0.02330.615958.07431.561548.9693
22.2797-0.5698-0.31771.1922-0.44724.655-0.1408-0.0692-0.58980.268-0.07590.30740.5476-0.621200.6013-0.20140.07120.6847-0.01080.642440.52320.879370.9108
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 82
2X-RAY DIFFRACTION1A301
3X-RAY DIFFRACTION1B4 - 93
4X-RAY DIFFRACTION1B222 - 236
5X-RAY DIFFRACTION2A83 - 181
6X-RAY DIFFRACTION2A302
7X-RAY DIFFRACTION2B94 - 188

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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