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万見
- PDB-2h53: Multiple distinct assemblies reveal conformational flexibility in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h53
タイトルMultiple distinct assemblies reveal conformational flexibility in the small heat shock protein Hsp26
要素small heat shock protein Hsp26
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / alpha-crystallin (クリスタリン) / chaperones / heat shock proteins (熱ショックタンパク質) / single particle reconstruction (単粒子解析法)
機能・相同性
機能・相同性情報


response to salt stress / response to hydrogen peroxide / protein homooligomerization / : / unfolded protein binding / フォールディング / protein complex oligomerization / response to heat / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
16.9 kDa class I heat shock protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.5 Å
データ登録者White, H.E. / Orlova, E.V. / Chen, S. / Wang, L. / Ignatiou, A. / Gowen, B. / Stromer, T. / Franzmann, T.M. / Haslbeck, M. / Buchner, J. / Saibil, H.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Multiple distinct assemblies reveal conformational flexibility in the small heat shock protein Hsp26.
著者: Helen E White / Elena V Orlova / Shaoxia Chen / Luchun Wang / Athanasios Ignatiou / Brent Gowen / Thusnelda Stromer / Titus M Franzmann / Martin Haslbeck / Johannes Buchner / Helen R Saibil /
要旨: Small heat shock proteins are a superfamily of molecular chaperones that suppress protein aggregation and provide protection from cell stress. A key issue for understanding their action is to define ...Small heat shock proteins are a superfamily of molecular chaperones that suppress protein aggregation and provide protection from cell stress. A key issue for understanding their action is to define the interactions of subunit domains in these oligomeric assemblies. Cryo-electron microscopy of yeast Hsp26 reveals two distinct forms, each comprising 24 subunits arranged in a porous shell with tetrahedral symmetry. The subunits form elongated, asymmetric dimers that assemble via trimeric contacts. Modifications of both termini cause rearrangements that yield a further four assemblies. Each subunit contains an N-terminal region, a globular middle domain, the alpha-crystallin domain, and a C-terminal tail. Twelve of the C termini form 3-fold assembly contacts which are inserted into the interior of the shell, while the other 12 C termini form contacts on the surface. Hinge points between the domains allow a variety of assembly contacts, providing the flexibility required for formation of supercomplexes with non-native proteins.
履歴
登録2006年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32014年1月15日Group: Database references
改定 1.42018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.52019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.62024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type
Remark 999SEQUENCE THE SEQUENCE LISTED HERE IS THAT OF HEAT SHOCK PROTEIN 16.9B CORRESPONDING TO THE PDB ...SEQUENCE THE SEQUENCE LISTED HERE IS THAT OF HEAT SHOCK PROTEIN 16.9B CORRESPONDING TO THE PDB ENTRY 1GME. THE ACTUAL SEQUENCE IN THE SAMPLE IS THAT OF UNIPROT ENTRY P15992.

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構造の表示

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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1226
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: small heat shock protein Hsp26
B: small heat shock protein Hsp26
C: small heat shock protein Hsp26
D: small heat shock protein Hsp26
E: small heat shock protein Hsp26
F: small heat shock protein Hsp26
G: small heat shock protein Hsp26
H: small heat shock protein Hsp26
I: small heat shock protein Hsp26
J: small heat shock protein Hsp26
K: small heat shock protein Hsp26
L: small heat shock protein Hsp26
M: small heat shock protein Hsp26
N: small heat shock protein Hsp26
O: small heat shock protein Hsp26
P: small heat shock protein Hsp26
Q: small heat shock protein Hsp26
R: small heat shock protein Hsp26
S: small heat shock protein Hsp26
T: small heat shock protein Hsp26
U: small heat shock protein Hsp26
V: small heat shock protein Hsp26
W: small heat shock protein Hsp26
X: small heat shock protein Hsp26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,32424
ポリマ－256,32424
非ポリマー00
水0
1
M: small heat shock protein Hsp26
N: small heat shock protein Hsp26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3602
ポリマ－21,3602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2920 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area11400 Å2
手法PISA, PQS
2
O: small heat shock protein Hsp26
P: small heat shock protein Hsp26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3602
ポリマ－21,3602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2920 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area11400 Å2
手法PISA, PQS
3
S: small heat shock protein Hsp26
T: small heat shock protein Hsp26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3602
ポリマ－21,3602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2920 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area11420 Å2
手法PISA, PQS
4
W: small heat shock protein Hsp26
X: small heat shock protein Hsp26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3602
ポリマ－21,3602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2920 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area11420 Å2
手法PISA, PQS
5
K: small heat shock protein Hsp26
L: small heat shock protein Hsp26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3602
ポリマ－21,3602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2930 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area11390 Å2
手法PISA, PQS
6
I: small heat shock protein Hsp26
J: small heat shock protein Hsp26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3602
ポリマ－21,3602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2930 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area11390 Å2
手法PISA, PQS
7
E: small heat shock protein Hsp26
F: small heat shock protein Hsp26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3602
ポリマ－21,3602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2930 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area11420 Å2
手法PISA, PQS
8
C: small heat shock protein Hsp26
D: small heat shock protein Hsp26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3602
ポリマ－21,3602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2930 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area11420 Å2
手法PISA, PQS
9
A: small heat shock protein Hsp26
B: small heat shock protein Hsp26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3602
ポリマ－21,3602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2920 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area11420 Å2
手法PISA, PQS
10
G: small heat shock protein Hsp26
H: small heat shock protein Hsp26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3602
ポリマ－21,3602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2920 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area11420 Å2
手法PISA, PQS
11
Q: small heat shock protein Hsp26
R: small heat shock protein Hsp26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3602
ポリマ－21,3602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2930 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area11410 Å2
手法PISA, PQS
12
U: small heat shock protein Hsp26
V: small heat shock protein Hsp26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3602
ポリマ－21,3602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2930 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area11410 Å2
手法PISA, PQS

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要素

#1: タンパク質 ...
small heat shock protein Hsp26


分子量: 10680.172 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q41560*PLUS
配列の詳細EXPERIMENTAL SAMPLE SEQUENCE COME FROM YEAST. MODEL SEQUENCE COME FROM WHEAT.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: small heat shock protein Hsp26 complex / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 40 mM Hepes, 50 mM NaCl, 2 mM EDTA, 1 mM DTT / pH: 7.4 / 詳細: 40 mM Hepes, 50 mM NaCl, 2 mM EDTA, 1 mM DTT
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 38000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1700 nm
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UROモデルフィッティング
2IMAGIC３次元再構成
CTF補正詳細: Phase flipping
対称性点対称性: T (正4面体型対称)
3次元再構成手法: ANGULAR RECONSTITUTION / 解像度: 11.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 5000 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.86 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: best visual fit using the program O / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築PDB-ID: 1GME

1gme


Accession code: 1GME / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18000 0 0 0 18000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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