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万見
- PDB-2ftc: Structural Model for the Large Subunit of the Mammalian Mitochond... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ftc
タイトルStructural Model for the Large Subunit of the Mammalian Mitochondrial Ribosome
要素
  • (39S ribosomal protein ...) x 5
  • (Mitochondrial 39S ribosomal protein ...) x 2
  • (Mitochondrial ribosomal protein ...) x 8
  • MRPL20 protein
  • Mitochondrial 16S ribosomal RNA
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / MITOCHONDRIAL RIBOSOME / LARGE RIBOSOMAL SUBUNIT / RIBOSOMAL RNA (リボソームRNA)
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / mitochondrial transcription / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial ribosome / mitochondrial translation / maturation of LSU-rRNA / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit ...Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / mitochondrial transcription / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial ribosome / mitochondrial translation / maturation of LSU-rRNA / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / ミトコンドリア内膜 / negative regulation of translation / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / mRNA binding / positive regulation of DNA-templated transcription / ミトコンドリア / RNA binding / 核質
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L1, mitochondrial / Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation / Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation domain superfamily / Ribosomal protein L7/L12 dimerisation domain / Ribosomal protein L7/L12 / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal / Ribosomal protein L7/L12 C-terminal domain / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L1-like ...Ribosomal protein L1, mitochondrial / Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation / Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation domain superfamily / Ribosomal protein L7/L12 dimerisation domain / Ribosomal protein L7/L12 / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal / Ribosomal protein L7/L12 C-terminal domain / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 superfamily / : / Ribosomal protein L16 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 superfamily / Ribosomal protein L19 / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L17 superfamily / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L24 / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L13, bacterial-type / Ribosomal protein L3, bacterial/organelle-type / 50S ribosomal protein uL4 / Ribosomal protein L10e/L16 / Ribosomal protein L10e/L16 superfamily / Ribosomal protein L16p/L10e / Ribosomal protein L13, conserved site / Ribosomal protein L13 signature. / Ribosomal protein L24/L26, conserved site / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal protein L2, C-terminal / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal protein L2 / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal protein L26/L24, KOW domain / Ribosomal protein L3, conserved site / Ribosomal protein L24 signature. / Ribosomal protein L22/L17 / Ribosomal protein L22/L17 superfamily / Ribosomal protein L3 / Ribosomal protein L13 / Ribosomal protein L13 / Ribosomal protein L13 superfamily / Ribosomal protein L3 / Ribosomal protein L22p/L17e / Ribosomal protein L4/L1e / Ribosomal protein L4 domain superfamily / Ribosomal protein L4/L1 family / Ribosomal protein L3 signature. / Translation protein SH3-like domain superfamily / Zinc-binding ribosomal protein / KOW / KOW motif / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2 / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / 39S ribosomal protein L1, mitochondrial / 39S ribosomal protein L34, mitochondrial / 39S ribosomal protein L19, mitochondrial / Large ribosomal subunit protein uL2m / 39S ribosomal protein L20, mitochondrial ...: / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / 39S ribosomal protein L1, mitochondrial / 39S ribosomal protein L34, mitochondrial / 39S ribosomal protein L19, mitochondrial / Large ribosomal subunit protein uL2m / 39S ribosomal protein L20, mitochondrial / Large ribosomal subunit protein uL11m / 39S ribosomal protein L27, mitochondrial / 39S ribosomal protein L4, mitochondrial / Large ribosomal subunit protein uL24m / 39S ribosomal protein L13, mitochondrial / 39S ribosomal protein L33, mitochondrial / Large ribosomal subunit protein uL22m / 39S ribosomal protein L16, mitochondrial / Large ribosomal subunit protein bL17m / 39S ribosomal protein L3, mitochondrial / 39S ribosomal protein L12, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.1 Å
データ登録者Mears, J.A. / Sharma, M.R. / Gutell, R.R. / Richardson, P.E. / Agrawal, R.K. / Harvey, S.C.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2006
タイトル: A structural model for the large subunit of the mammalian mitochondrial ribosome.
著者: Jason A Mears / Manjuli R Sharma / Robin R Gutell / Amanda S McCook / Paul E Richardson / Thomas R Caulfield / Rajendra K Agrawal / Stephen C Harvey /
要旨: Protein translation is essential for all forms of life and is conducted by a macromolecular complex, the ribosome. Evolutionary changes in protein and RNA sequences can affect the 3D organization of ...Protein translation is essential for all forms of life and is conducted by a macromolecular complex, the ribosome. Evolutionary changes in protein and RNA sequences can affect the 3D organization of structural features in ribosomes in different species. The most dramatic changes occur in animal mitochondria, whose genomes have been reduced and altered significantly. The RNA component of the mitochondrial ribosome (mitoribosome) is reduced in size, with a compensatory increase in protein content. Until recently, it was unclear how these changes affect the 3D structure of the mitoribosome. Here, we present a structural model of the large subunit of the mammalian mitoribosome developed by combining molecular modeling techniques with cryo-electron microscopic data at 12.1A resolution. The model contains 93% of the mitochondrial rRNA sequence and 16 mitochondrial ribosomal proteins in the large subunit of the mitoribosome. Despite the smaller mitochondrial rRNA, the spatial positions of RNA domains known to be involved directly in protein synthesis are essentially the same as in bacterial and archaeal ribosomes. However, the dramatic reduction in rRNA content necessitates evolution of unique structural features to maintain connectivity between RNA domains. The smaller rRNA sequence also limits the likelihood of tRNA binding at the E-site of the mitoribosome, and correlates with the reduced size of D-loops and T-loops in some animal mitochondrial tRNAs, suggesting co-evolution of mitochondrial rRNA and tRNA structures.
履歴
登録2006年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type
Remark 999SEQUENCE SINCE THE SEQUENCE OF THE HUMAN AND BOVINE MITOCHONDRIAL PROTEINS ARE ESSENTIALLY ...SEQUENCE SINCE THE SEQUENCE OF THE HUMAN AND BOVINE MITOCHONDRIAL PROTEINS ARE ESSENTIALLY IDENTICAL, THE SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THE PROTEINS USED IN MODELLING FOR THIS DEPOSITION WAS FROM A HUNAN SOURCE (AND NOT BOVINE).THUS THE REFERENCE USED FOR THE PROTEIN CHAINS ARE LISTED BELOW CHAIN ID DATABASE REFERENCE A GB AAH14356 B GB NP_057034 C SWS RM03_HUMAN D GB NP_666499 E GB NP_963900 F GB NP_963900 G SWS RM11_HUMAN H SWS RM13_HUMAN I GB AAH01040 J GB AAH12306 K SWS RM19_HUMAN L GB AAH59945 M GB NP_054899 N GB CAI16343 O SWS RM27_HUMAN P GB NP_004882 Q SWS RM34_HUMAN

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: Mitochondrial 16S ribosomal RNA
A: Mitochondrial ribosomal protein L1
B: mitochondrial ribosomal protein L2
C: Mitochondrial 39S ribosomal protein L3
D: mitochondrial ribosomal protein L4 isoform a
E: 39S ribosomal protein L12, mitochondrial
F: 39S ribosomal protein L12, mitochondrial
G: 39S ribosomal protein L11, mitochondrial
H: 39S ribosomal protein L13, mitochondrial
I: Mitochondrial ribosomal protein L16
J: Mitochondrial ribosomal protein L17
K: 39S ribosomal protein L19, mitochondrial
L: MRPL20 protein
M: mitochondrial ribosomal protein L22 isoform a
N: mitochondrial ribosomal protein L24
O: Mitochondrial 39S ribosomal protein L27
P: mitochondrial ribosomal protein L33 isoform a
Q: 39S ribosomal protein L34, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)739,18918
ポリマ－739,18918
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Mitochondrial ribosomal protein ... , 8種, 8分子 ABDIJMNP

#2: タンパク質 Mitochondrial ribosomal protein L1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 21224.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: A6QPQ5*PLUS
#3: タンパク質 mitochondrial ribosomal protein L2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14442.636 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q2TA12*PLUS
#5: タンパク質 mitochondrial ribosomal protein L4 isoform a / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 19707.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q32PI6*PLUS
#9: タンパク質 Mitochondrial ribosomal protein L16 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13107.179 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3T0J3*PLUS
#10: タンパク質 Mitochondrial ribosomal protein L17 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13682.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3T0L3*PLUS
#13: タンパク質 mitochondrial ribosomal protein L22 isoform a / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 12914.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3SZX5*PLUS
#14: タンパク質 mitochondrial ribosomal protein L24 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 11010.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3SYS0*PLUS
#16: タンパク質 mitochondrial ribosomal protein L33 isoform a / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6092.276 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3SZ47*PLUS

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Mitochondrial 39S ribosomal protein ... , 2種, 2分子 CO

#4: タンパク質 Mitochondrial 39S ribosomal protein L3 / L3mt / MRP-L3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 23396.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3ZBX6*PLUS
#15: タンパク質 Mitochondrial 39S ribosomal protein L27 / L27mt / MRP-L27 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7520.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q32PC3*PLUS

-
39S ribosomal protein ... , 5種, 6分子 EFGHKQ

#6: タンパク質 39S ribosomal protein L12, mitochondrial / リボソーム / L12mt / MRP-L12 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14831.392 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q7YR75
#7: タンパク質 39S ribosomal protein L11, mitochondrial / リボソーム / L11mt / MRP-L11 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 15606.364 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q2YDI0*PLUS
#8: タンパク質 39S ribosomal protein L13, mitochondrial / リボソーム / L13mt / MRP-L13 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 16958.729 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3SYS1*PLUS
#11: タンパク質 39S ribosomal protein L19, mitochondrial / リボソーム / L19mt / MRP-L19 / MRP-L15 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 11098.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q2HJI0*PLUS
#17: タンパク質・ペプチド 39S ribosomal protein L34, mitochondrial / リボソーム / L34mt / MRP-L34 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 4485.404 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: A8NN94*PLUS

-
RNA鎖 / タンパク質 , 2種, 2分子 RL

#12: タンパク質 MRPL20 protein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14125.866 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q2TBR2*PLUS
#1: RNA鎖 Mitochondrial 16S ribosomal RNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 504151.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: GenBank: 56411146

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mammalian Mitochondrial Ribosome Large Subunit / タイプ: RIBOSOME
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 4600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
画像スキャンデジタル画像の数: 194 / Scanner model: ZEISS SCAI

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解析

ソフトウェア名称: YAMMP / 分類: 精密化
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 12.1 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11GIY

1giy
PDB 未公開エントリ

11GIY1PDBexperimental model
21JJ2

1jj2

11JJ22PDBexperimental model
31NKW

1nkw

11NKW3PDBexperimental model
41PNU

1pnu
PDB 未公開エントリ

11PNU4PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2093 1443 0 0 3536

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る