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- PDB-2bk1: The pore structure of pneumolysin, obtained by fitting the alpha ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bk1
タイトルThe pore structure of pneumolysin, obtained by fitting the alpha carbon trace of perfringolysin O into a cryo-EM map
要素PERFRINGOLYSIN O
キーワードTOXIN (毒素) / CYTOLYSIS / HEMOLYSIS (溶血) / THIOL-ACTIVATED CYTOLYSIN (コレステロール依存性細胞溶解素) / CRYOEM (低温電子顕微鏡法) / CYTOLYTIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


hemolysis in another organism / cholesterol binding / toxin activity / membrane => GO:0016020 / host cell plasma membrane / extracellular region / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Thiol-activated cytolysins signature. / Thiol-activated cytolysin C-terminal / Thiol-activated cytolysin, C-terminal domain superfamily / Thiol-activated cytolysin beta sandwich domain / コレステロール依存性細胞溶解素 / Thiol-activated cytolysin superfamily / Thiol-activated cytolysin, alpha-beta domain superfamily / コレステロール依存性細胞溶解素
類似検索 - ドメイン・相同性
Perfringolysin O / Perfringolysin O
類似検索 - 構成要素
生物種CLOSTRIDIUM PERFRINGENS (ウェルシュ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 29 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A
データ登録者Tilley, S.J. / Orlova, E.V. / Gilbert, R.J.C. / Andrew, P.W. / Saibil, H.R.
引用
ジャーナル: Cell / 年: 2005
タイトル: Structural basis of pore formation by the bacterial toxin pneumolysin.
著者: Sarah J Tilley / Elena V Orlova / Robert J C Gilbert / Peter W Andrew / Helen R Saibil /
要旨: The bacterial toxin pneumolysin is released as a soluble monomer that kills target cells by assembling into large oligomeric rings and forming pores in cholesterol-containing membranes. Using cryo-EM ...The bacterial toxin pneumolysin is released as a soluble monomer that kills target cells by assembling into large oligomeric rings and forming pores in cholesterol-containing membranes. Using cryo-EM and image processing, we have determined the structures of membrane-surface bound (prepore) and inserted-pore oligomer forms, providing a direct observation of the conformational transition into the pore form of a cholesterol-dependent cytolysin. In the pore structure, the domains of the monomer separate and double over into an arch, forming a wall sealing the bilayer around the pore. This transformation is accomplished by substantial refolding of two of the four protein domains along with deformation of the membrane. Extension of protein density into the bilayer supports earlier predictions that the protein inserts beta hairpins into the membrane. With an oligomer size of up to 44 subunits in the pore, this assembly creates a transmembrane channel 260 A in diameter lined by 176 beta strands.
#1: ジャーナル: Cell / 年: 1997
タイトル: Structure of a cholesterol-binding, thiol-activated cytolysin and a model of its membrane form.
著者: J Rossjohn / S C Feil / W J McKinstry / R K Tweten / M W Parker /
要旨: The mechanisms by which proteins gain entry into membranes is a fundamental problem in biology. Here, we present the first crystal structure of a thiol-activated cytolysin, perfringolysin O, a member ...The mechanisms by which proteins gain entry into membranes is a fundamental problem in biology. Here, we present the first crystal structure of a thiol-activated cytolysin, perfringolysin O, a member of a large family of toxins that kill eukaryotic cells by punching holes in their membranes. The molecule adopts an unusually elongated shape rich in beta sheet. We have used electron microscopy data to construct a detailed model of the membrane channel form of the toxin. The structures reveal a novel mechanism for membrane insertion. Surprisingly, the toxin receptor, cholesterol, appears to play multiple roles: targeting, promotion of oligomerization, triggering a membrane insertion competent form, and stabilizing the membrane pore.
履歴
登録2005年2月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月16日Group: Version format compliance
改定 1.22017年4月19日Group: Other

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ムービー
  • 生物学的単位 - complete point assembly
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PERFRINGOLYSIN O


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0961
ポリマ－50,0961
非ポリマー00
水0
1
A: PERFRINGOLYSIN O
x 38


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,903,64438
ポリマ－1,903,64438
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation38
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C38 (38回回転対称))

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要素

#1: タンパク質 PERFRINGOLYSIN O / THETA-TOXIN / THIOL-ACTIVATED CYTOLYSIN / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 50095.902 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 53-500 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM PERFRINGENS (ウェルシュ菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P19995, UniProt: P0C2E9*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: PNEUMOLYSIN / タイプ: COMPLEX
詳細: THE SAMPLE CONSISTS OF PNEUMOLYSIN IN A MEMBRANE-INSERTED PORE STATE
緩衝液名称: 8 MM NA2HP04, 1.5MM KH2PO4, 2.5 MM KCL, 0.25 MM NACL
pH: 6.95
詳細: 8 MM NA2HP04, 1.5MM KH2PO4, 2.5 MM KCL, 0.25 MM NACL
試料濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: PLUNGED INTO ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
詳細: SAMPLES WERE MAINTAINED AT LIQUID NITROGEN TEMPERATURES IN THE ELECTRON MICROSCOPE.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 42000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 100 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 135
放射波長相対比: 1

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解析

CTF補正詳細: PHASE FLIPPING
対称性点対称性: C38 (38回回転対称)
3次元再構成解像度: 29 Å / 粒子像の数: 88 / ピクセルサイズ（公称値）: 3.5 Å
詳細: RESIDUES 134-142 ARE MISSING FROM THE SEQUENCE. RESIDUES CORRESPONDING TO TO TM1 AND TM2 (187-220,284-315) WERE MODELLED AS A POLY-ALANINE FLAT BETA HAIRPINS. THE OLIGOMER CAN BE GENERATED BY ...詳細: RESIDUES 134-142 ARE MISSING FROM THE SEQUENCE. RESIDUES CORRESPONDING TO TO TM1 AND TM2 (187-220,284-315) WERE MODELLED AS A POLY-ALANINE FLAT BETA HAIRPINS. THE OLIGOMER CAN BE GENERATED BY APPLYING 38-FOLD ROTATIONAL SYMMETRY.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
詳細: METHOD--THE CRYSTAL STRUCTURE OF PERFRINOGLYSIN O (1PFO, ROSSJOHN ET AL., 1998, CELL 89, 685)WAS PLACED INTO THE CRYO-EM DENSITY MAP (EMD-1107). THE ALPHA CARBON TRACE OF PERFRINGOLYSIN 0 WAS ...詳細: METHOD--THE CRYSTAL STRUCTURE OF PERFRINOGLYSIN O (1PFO, ROSSJOHN ET AL., 1998, CELL 89, 685)WAS PLACED INTO THE CRYO-EM DENSITY MAP (EMD-1107). THE ALPHA CARBON TRACE OF PERFRINGOLYSIN 0 WAS MANUALLY POSITIONED INTO THE CRYO-EM DENSITY CORRESPONDING TO THE POSITION OF ONE SUBUNIT. THE BEST FIT WAS OBTAINED BY SEPARATING THE MONOMER INTO SIX RIGID BODIES- DOMAIN 1(91-172, 231-272 354-373), DOMAIN 2 UPPER (53- 62, 83-90, 374-381), DOMAIN 2 LOWER (63-82, 382-390), DOMAIN 3 (177-186, 221-230, 273-283, 316-353), DOMAIN 3 HAIRPINS (187- 220, 284-315), AND DOMAIN 4 (391-500). THE COMPLETE OLIGOMER (38-MER) WAS GENERATED AND CHECKED FOR CLOSE CONTACTS BOTH BY EYE AND USING THE CCP4 PROGRAM CONTACT.TO IMPROVE THE FIT SECTIONS CORRESPONDING TO 3 SUBUNITS WERE EXTRACTED FROM THE 38-MER MAP (EMD-1107) AND A 44-MER MAP AND ALIGNED. THE WEIGHTED AVERAGE WAS CALCULATED AND THE IMPROVED MAP USED FOR THE FINAL MANUAL FITTING. THE TWO SECTIONS ARE CONSISTENT TO A RESOLUTION OF 28 ANGSTROMS (0.5 CORRELATION FSC) AND THE WEIGHTED AVERAGE MAP WAS RECONSTRUCTED FROM 131 PARTICLES.
原子モデル構築PDB-ID: 1PFO

1pfo

精密化最高解像度: 29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数444 0 0 0 444

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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