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- PDB-2b6o: Electron crystallographic structure of lens Aquaporin-0 (AQP0) (l... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b6o
タイトルElectron crystallographic structure of lens Aquaporin-0 (AQP0) (lens MIP) at 1.9A resolution, in a closed pore state
要素Lens fiber major intrinsic protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / aquaporin-0 junctions / AQP0 / lens MIP / lipid-protein interactions / membrane (生体膜) / lipid bilayer (脂質二重層) / closed water pore
機能・相同性
機能・相同性情報


gap junction-mediated intercellular transport / water channel activity / water transport / structural constituent of eye lens / ギャップ結合 / response to stimulus / lens development in camera-type eye / positive regulation of cell adhesion / 視覚 / protein homotetramerization ...gap junction-mediated intercellular transport / water channel activity / water transport / structural constituent of eye lens / ギャップ結合 / response to stimulus / lens development in camera-type eye / positive regulation of cell adhesion / 視覚 / protein homotetramerization / calmodulin binding / 小胞体 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Glycerol uptake facilitator protein / Glycerol uptake facilitator protein. / Aquaporin transporter / Major intrinsic protein, conserved site / MIP family signature. / Major intrinsic protein / Major intrinsic protein / Aquaporin-like / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / Lens fiber major intrinsic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Ovis aries (ヒツジ)
手法電子線結晶学 / 分子置換 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Gonen, T. / Cheng, Y. / Sliz, P. / Hiroaki, Y. / Fujiyoshi, Y. / Harrison, S.C. / Walz, T.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2005
タイトル: Lipid-protein interactions in double-layered two-dimensional AQP0 crystals.
著者: Tamir Gonen / Yifan Cheng / Piotr Sliz / Yoko Hiroaki / Yoshinori Fujiyoshi / Stephen C Harrison / Thomas Walz /
要旨: Lens-specific aquaporin-0 (AQP0) functions as a specific water pore and forms the thin junctions between fibre cells. Here we describe a 1.9 A resolution structure of junctional AQP0, determined by ...Lens-specific aquaporin-0 (AQP0) functions as a specific water pore and forms the thin junctions between fibre cells. Here we describe a 1.9 A resolution structure of junctional AQP0, determined by electron crystallography of double-layered two-dimensional crystals. Comparison of junctional and non-junctional AQP0 structures shows that junction formation depends on a conformational switch in an extracellular loop, which may result from cleavage of the cytoplasmic amino and carboxy termini. In the centre of the water pathway, the closed pore in junctional AQP0 retains only three water molecules, which are too widely spaced to form hydrogen bonds with each other. Packing interactions between AQP0 tetramers in the crystalline array are mediated by lipid molecules, which assume preferred conformations. We were therefore able to build an atomic model for the lipid bilayer surrounding the AQP0 tetramers, and we describe lipid-protein interactions.
履歴
登録2005年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_single_particle_entity / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42020年1月22日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly_prop.biol_id
改定 1.52020年6月17日Group: Advisory / Database references / カテゴリ: pdbx_database_remark / struct_ref
Item: _pdbx_database_remark.text / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 1.62023年8月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_remark / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_remark.text / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 240EXPERIMENT TYPE : ELECTRON DIFFRACTION DATE OF DATA COLLECTION : 01-DEC-03 TEMPERATURE (KELVIN) : ...EXPERIMENT TYPE : ELECTRON DIFFRACTION DATE OF DATA COLLECTION : 01-DEC-03 TEMPERATURE (KELVIN) : 300.0 PH : 6.00 NUMBER OF CRYSTALS USED : 286 RADIATION SOURCE : JEM3000SFF OPTICS : CRYSTALS TILTED TO MAX : 71.3 DEGREES DETECTOR TYPE : CCD DETECTOR MANUFACTURER : GATAN 2K X 2K DATA SCALING SOFTWARE : GATAN ACCELERATION VOLTAGE (KV) : 300 NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS : 22293 RESOLUTION RANGE HIGH (A) : 1.9 RESOLUTION RANGE LOW (A) : 20.000 OVERALL. COMPLETENESS FOR RANGE (%) : 80.0 DATA REDUNDANCY : 5.700 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL. HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.90 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW (A) : 2.0 COMPLETENESS FOR SHELL (%) : 82.0 DATA REDUNDANCY IN SHELL : 5.70 R MERGE FOR SHELL (I) : 0.166 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR : REPLACEMENT SOFTWARE USED: CNS STARTING MODEL: PDB ENTRY 1SOR

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構造の表示

ムービー
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lens fiber major intrinsic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,38610
ポリマ－28,2851
非ポリマー6,1019
水1,42379
1
A: Lens fiber major intrinsic protein
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)275,09080
ポリマ－226,2798
非ポリマー48,81172
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
crystal symmetry operation5_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
Buried area82930 Å2
ΔGint-755 kcal/mol
Surface area72410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.500, 65.500, 160.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number89
Space group name H-MP422

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要素

#1: タンパク質 Lens fiber major intrinsic protein / / Aquaporin-0


分子量: 28284.885 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: Q6J8I9
#2: 化合物
ChemComp-MC3 / 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE


分子量: 677.933 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H72NO8P / コメント: リン脂質*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 286
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: aquaporin-0アクアポリン / タイプ: COMPLEX
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: MOLYBDENUM
EM embedding詳細: 10% trehalose / Material: trehalose
急速凍結凍結剤: NITROGEN
結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.44 %
結晶化温度: 300 K / 手法: microdialysis / pH: 6
詳細: 20mM MES pH 6.0, 50mM MgCl2, 5mM DTT, MICRODIALYSIS, temperature 300K

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データ収集

顕微鏡モデル: JEOL 3000SFF
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION回折
試料ホルダ凍結剤: HELIUM / 試料ホルダーモデル: JEOL
撮影フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k)
回折平均測定温度: 281 K
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: JEM3000SFF
検出器タイプ: GATAN / 検出器: CCD / 日付: 2003年12月1日 / 詳細: 4k X 4k
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / % possible obs: 80 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 18.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.166
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2.5 % / % possible all: 70.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
GATANデータ収集
GATANデータ削減
CNS精密化
GATANデータスケーリング
CNS位相決定
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1CNS1.1モデルフィッティング
2MRC３次元再構成
3次元再構成対称性のタイプ: 2D CRYSTAL
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SOR - aquaporin-0 (MIP) strructure determined by electron crystallography

1sor


解像度: 1.9→5 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 2606056.45 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 1580 9.8 %RANDOM
Rwork0.258 ---
all-16180 --
obs-14600 --
原子変位パラメータBiso mean: 58.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.32 Å20 Å20 Å2
2---7.32 Å20 Å2
3---14.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.65 Å0.63 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1783 0 349 79 2211
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_bond_d0.016
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_angle_deg1.9
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_dihedral_angle_d19.8
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_improper_angle_d1.25
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_mcbond_it1.531.5
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_mcangle_it2.612
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_scbond_it1.632
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_scangle_it2.442.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY1protein_rep.paramprotein.top
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY2water_rep.paramwater.top
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY3dmpc.paramdmpc_all_final.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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