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- PDB-1zo1: IF2, IF1, and tRNA fitted to cryo-EM data OF E. COLI 70S initiati... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zo1
タイトルIF2, IF1, and tRNA fitted to cryo-EM data OF E. COLI 70S initiation complex
要素
  • P/I-site tRNA
  • translation Initiation Factor 1Initiation factor
  • translation initiation factor 2Initiation factor
キーワードtranslation/RNA / E. COLI (大腸菌) / RIBOSOME (リボソーム) / INITIATION OF PROTEIN SYNTHESIS / INITIATION FACTOR / CRYO-ELETRON MICROSCOPY / translation-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine tetraphosphate binding / ribosomal small subunit binding / chaperone-mediated protein folding / translational initiation / translation initiation factor activity / response to cold / ribosome binding / rRNA binding / GTPase activity / GTP binding ...guanosine tetraphosphate binding / ribosomal small subunit binding / chaperone-mediated protein folding / translational initiation / translation initiation factor activity / response to cold / ribosome binding / rRNA binding / GTPase activity / GTP binding / 生体膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Initiation factor 2 associated domain, bacterial / Bacterial translation initiation factor IF-2 associated region / Translation initiation factor IF-1 / Translation initiation factor IF-2, N-terminal / Translation initiation factor IF-2, N-terminal region / Translation initiation factor IF-2, domain II / Initiation factor 2 signature. / Translation initiation factor IF-2, bacterial-like / Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Translation-initiation factor 2 ...Initiation factor 2 associated domain, bacterial / Bacterial translation initiation factor IF-2 associated region / Translation initiation factor IF-1 / Translation initiation factor IF-2, N-terminal / Translation initiation factor IF-2, N-terminal region / Translation initiation factor IF-2, domain II / Initiation factor 2 signature. / Translation initiation factor IF-2, bacterial-like / Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Translation-initiation factor 2 / Translation initiation factor IF- 2 / Translation initiation factor IF-2, domain 3 superfamily / RNA-binding domain, S1, IF1 type / Translation initiation factor 1A / IF-1 / S1 domain IF1 type profile. / Putative DNA-binding domain superfamily / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 domain / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / Translation initiation factor IF-2 / Translation initiation factor IF-1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.8 Å
データ登録者Allen, G.S. / Zavialov, A. / Gursky, R. / Ehrenberg, M. / Frank, J.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2005
タイトル: The cryo-EM structure of a translation initiation complex from Escherichia coli.
著者: Gregory S Allen / Andrey Zavialov / Richard Gursky / Måns Ehrenberg / Joachim Frank /
要旨: The 70S ribosome and its complement of factors required for initiation of translation in E. coli were purified separately and reassembled in vitro with GDPNP, producing a stable initiation complex ...The 70S ribosome and its complement of factors required for initiation of translation in E. coli were purified separately and reassembled in vitro with GDPNP, producing a stable initiation complex (IC) stalled after 70S assembly. We have obtained a cryo-EM reconstruction of the IC showing IF2*GDPNP at the intersubunit cleft of the 70S ribosome. IF2*GDPNP contacts the 30S and 50S subunits as well as fMet-tRNA(fMet). IF2 here adopts a conformation radically different from that seen in the recent crystal structure of IF2. The C-terminal domain of IF2 binds to the single-stranded portion of fMet-tRNA(fMet), thereby forcing the tRNA into a novel orientation at the P site. The GTP binding domain of IF2 binds to the GTPase-associated center of the 50S subunit in a manner similar to EF-G and EF-Tu. Additionally, we present evidence for the localization of IF1, IF3, one C-terminal domain of L7/L12, and the N-terminal domain of IF2 in the initiation complex.
履歴
登録2005年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年12月18日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell / em_image_scans
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1248
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1248
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1249
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: P/I-site tRNA
I: translation initiation factor 2
W: translation Initiation Factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,8453
ポリマ－86,8453
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: RNA鎖 P/I-site tRNA


分子量: 24518.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 translation initiation factor 2 / Initiation factor / IF2


分子量: 54209.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A705
#3: タンパク質 translation Initiation Factor 1 / Initiation factor / IF1


分子量: 8116.468 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69222

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 70S INITIATION COMPLEX / タイプ: RIBOSOME
詳細: 70S E. coli ribosomes, IF1, IF2(GDPNP), IF3, mRNA, and fMet-tRNAfmet formed in vitro
緩衝液名称: POLYMIX BUFFER / pH: 7.5 / 詳細: POLYMIX BUFFER
試料濃度: 0.032 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE
詳細: HOLEY CARBON GRID AT 20C FLASH FROZEN INTO LIQUID ETHAN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2004年1月1日 / 詳細: LOW DOSE MODE
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 39000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -3930 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -930 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 100 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

CTF補正詳細: DEFOCUS GROUPS 0.93-3.93 UM
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: MULTI-REFERENCE / 解像度: 13.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 20283 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.82 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.82 Å
詳細: resolution 13.8 ANGSTROMS (FSC=0.5) and 8.6 ANGSTROMS (3sigma)
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: BEST FIT USING RSREF
詳細: METHOD--COORDINATE FILES WERE FITTED TO THE E. COLI TRANSLATION INITIATION COMPLEX MAP (EMBL-EMD 3525). REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY FIT OF DOMAINS I-V OF IF2, RIGID BODY FIT OF IF1 AND FMET-TRNA
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11G7T

1g7t

11G7T1PDBexperimental model
21HRO

1hro

11HRO2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4370 1622 0 0 5992

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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