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- PDB-1tp5: Crystal structure of PDZ3 domain of PSD-95 protein complexed with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tp5
タイトルCrystal structure of PDZ3 domain of PSD-95 protein complexed with a peptide ligand KKETWV
要素
  • LYS-LYS-GLU-THR-TRP-VAL peptide ligand
  • Presynaptic density protein 95
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ-peptide ligand complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / proximal dendrite / receptor localization to synapse ...RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / proximal dendrite / receptor localization to synapse / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / synaptic vesicle maturation / cerebellar mossy fiber / cellular response to potassium ion / protein localization to synapse / vocalization behavior / LGI-ADAM interactions / Trafficking of AMPA receptors / neuron spine / 樹状突起 / AMPA glutamate receptor clustering / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / juxtaparanode region of axon / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / frizzled binding / negative regulation of receptor internalization / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / neuron projection terminus / dendritic spine organization / acetylcholine receptor binding / positive regulation of synapse assembly / RAF/MAP kinase cascade / Synaptic adhesion-like molecules / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of dendrite morphogenesis / beta-2 adrenergic receptor binding / cortical cytoskeleton / regulation of neuronal synaptic plasticity / locomotory exploration behavior / regulation of NMDA receptor activity / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / kinesin binding / AMPA glutamate receptor complex / neuromuscular process controlling balance / excitatory synapse / D1 dopamine receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / positive regulation of synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor binding / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / PDZ domain binding / cell periphery / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / neuromuscular junction / establishment of protein localization / 細胞接着 / cerebral cortex development / kinase binding / cell-cell junction / シナプス小胞 / 細胞結合 / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / chemical synaptic transmission / postsynapse / scaffold protein binding / postsynaptic membrane / basolateral plasma membrane / protein phosphatase binding / protein-containing complex assembly / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / signaling receptor binding / 樹状突起 / シナプス / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / 小胞体 / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain ...Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZドメイン / Pdz3 Domain / PDZドメイン / SH3ドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Saro, D. / Wawrzak, Z. / Martin, P. / Vickrey, J. / Paredes, A. / Kovari, L. / Spaller, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of the third PDZ domain of PSD-95 protein complexed with KKETWV peptide ligand
著者: Saro, D. / Wawrzak, Z. / Martin, P. / Vickrey, J. / Paredes, A. / Kovari, L. / Spaller, M.
履歴
登録2004年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Presynaptic density protein 95
B: LYS-LYS-GLU-THR-TRP-VAL peptide ligand


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5302
ポリマ－13,5302
非ポリマー00
水3,369187
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area910 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area6780 Å2
手法PISA
2
A: Presynaptic density protein 95
B: LYS-LYS-GLU-THR-TRP-VAL peptide ligand

A: Presynaptic density protein 95
B: LYS-LYS-GLU-THR-TRP-VAL peptide ligand


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0604
ポリマ－27,0604
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation14_555-y+3/4,-x+3/4,-z+3/41
Buried area3760 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area11610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.978, 89.978, 89.978
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number213
Space group name H-MP4132
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-185-

HOH

21A-188-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Presynaptic density protein 95 / PSD-95 / Presynaptic protein SAP90 / Synapse-associated protein 90 / Discs / large homolog 4


分子量: 12738.067 Da / 分子数: 1 / 断片: third PDZ domain (residues 302-402) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31016
#2: タンパク質・ペプチド LYS-LYS-GLU-THR-TRP-VAL peptide ligand


分子量: 791.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: the peptide was chemically synthesized
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 1.0 M sodium citrate, 0.1 M HEPES, 10 mM sodium chloride, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月23日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→30 Å / Num. obs: 18320 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 1.54→1.63 Å / % possible all: 95.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
XTALVIEW精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1BE9

1be9


解像度: 1.54→19.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 1.611 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.089 / ESU R Free: 0.092 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22926 953 5.2 %RANDOM
Rwork0.19099 ---
obs0.1929 17356 96.4 %-
all-17356 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.235 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→19.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数919 0 0 187 1106
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.021932
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.02859
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5581.9551254
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90731991
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8235119
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2139
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021060
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02188
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.240.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2680.21030
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.2604
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2050.2116
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3390.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3830.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2510.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0721.5594
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9622945
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8423338
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6944.5309
LS精密化 シェル解像度: 1.541→1.58 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.293 71
Rwork0.24 1246
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 26.9351 Å / Origin y: 55.2517 Å / Origin z: 37.575 Å
111213212223313233
T0.0051 Å20.0013 Å20.003 Å2-0.0055 Å20.0032 Å2--0.0029 Å2
L0.0796 °20.0516 °20.0836 °2-0.2815 °2-0.0695 °2--0.1426 °2
S-0.0094 Å °-0.0013 Å °-0.0091 Å °0.0066 Å °-0.0008 Å °-0.0167 Å °-0.0141 Å °-0.0098 Å °0.0102 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA301 - 4155 - 119
2X-RAY DIFFRACTION1BB420 - 4251 - 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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