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- PDB-1rre: Crystal structure of E.coli Lon proteolytic domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rre
タイトルCrystal structure of E.coli Lon proteolytic domain
要素ATP-dependent protease LaEndopeptidase La
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ATP-dependent protease / catalytic Ser-Lys dyad
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase La / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / response to X-ray / cellular response to heat / peptidase activity / response to heat / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity ...endopeptidase La / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / response to X-ray / cellular response to heat / peptidase activity / response to heat / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / DNA binding / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Lon protease, bacterial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / Lon N-terminal domain profile. ...Lon protease, bacterial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / PUA-like superfamily / Ribosomal Protein S5; domain 2 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Botos, I. / Melnikov, E.E. / Cherry, S. / Tropea, J.E. / Khalatova, A.G. / Rasulova, F. / Dauter, Z. / Maurizi, M.R. / Rotanova, T.V. / Wlodawer, A. / Gustchina, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: The catalytic domain of Escherichia coli Lon protease has a unique fold and a Ser-Lys dyad in the active site
著者: Botos, I. / Melnikov, E.E. / Cherry, S. / Tropea, J.E. / Khalatova, A.G. / Rasulova, F. / Dauter, Z. / Maurizi, M.R. / Rotanova, T.V. / Wlodawer, A. / Gustchina, A.
履歴
登録2003年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent protease La
B: ATP-dependent protease La
C: ATP-dependent protease La
D: ATP-dependent protease La
E: ATP-dependent protease La
F: ATP-dependent protease La
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,80511
ポリマ－129,3246
非ポリマー4805
水14,268792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9750 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area44360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.370, 86.370, 124.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質
ATP-dependent protease La / Endopeptidase La


分子量: 21554.080 Da / 分子数: 6 / 断片: proteolytic domain / 変異: S679A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: LON, CAPR, DEG, MUC, LOPA, B0439, C0555 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A9M0, endopeptidase La
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 792 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: ammonium sulfate, MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月1日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→20 Å / Num. obs: 105429 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.75→19.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 3.777 / SU ML: 0.117 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.158 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26269 9386 9.6 %RANDOM
Rwork0.20475 ---
obs0.21025 88329 93.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0.02 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8203 0 25 792 9020
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0218365
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.028017
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.751.99211372
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.404318681
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.99451095
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.21370
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.029197
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021420
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.22065
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2470.210012
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.25372
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1990.2579
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2010.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2790.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1680.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0091.55447
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.78728800
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.80732913
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6734.52559
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.344 663
Rwork0.308 6165
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4001-0.2170.03060.5165-0.14840.5990.0137-0.013-0.054-0.0779-0.02830.01480.0073-0.01620.01460.11850.00610.01410.0562-0.00070.0017-1.388111.994234.1355
20.53750.2016-0.15021.2953-0.26020.48790.0038-0.01680.063-0.1771-0.02040.18070.05830.00350.01660.10520.0071-0.04460.0226-0.00440.0546-23.347431.784731.0778
30.8689-0.1093-0.30620.5585-0.0740.2596-0.00830.0514-0.052-0.02960.00510.0078-0.045-0.02830.00320.09710.0119-0.01790.0544-0.00290.014-16.613460.717428.0686
40.58870.1135-0.21111.17130.34530.3055-0.00470.03190.0342-0.015-0.0485-0.063-0.0296-0.01560.05330.07660.0036-0.01090.03580.02340.047611.642769.035327.2798
50.34250.2804-0.1846-0.03580.11740.43930.00970.02590.01680.0239-0.0186-0.05740.012300.00890.05970.0115-0.00650.02510.03980.125534.075249.31629.1776
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA594 - 77510 - 191
2X-RAY DIFFRACTION2BB594 - 77510 - 191
3X-RAY DIFFRACTION3CC594 - 77510 - 191
4X-RAY DIFFRACTION4DD594 - 77510 - 191
5X-RAY DIFFRACTION5EE594 - 78410 - 200

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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