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万見
- PDB-1n54: Cap Binding Complex m7GpppG free -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n54
タイトルCap Binding Complex m7GpppG free
要素
  • 20 kDa nuclear cap binding protein
  • 80 kDa nuclear cap binding protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / CBP80 / CBBP20 / Nuclear cap binding complex / m7GpppG / RNP domain
機能・相同性
機能・相同性情報


snRNA export from nucleus / nuclear cap binding complex / mRNA metabolic process / RNA cap binding complex / histone mRNA metabolic process / positive regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of RNA export from nucleus / cap-dependent translational initiation / Processing of Intronless Pre-mRNAs / snRNA binding ...snRNA export from nucleus / nuclear cap binding complex / mRNA metabolic process / RNA cap binding complex / histone mRNA metabolic process / positive regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of RNA export from nucleus / cap-dependent translational initiation / Processing of Intronless Pre-mRNAs / snRNA binding / positive regulation of RNA binding / RNA cap binding / alternative mRNA splicing, via spliceosome / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / regulation of mRNA processing / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / primary miRNA processing / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / : / RNA 7-methylguanosine cap binding / mRNA 3'-end processing / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / mRNA cis splicing, via spliceosome / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / RNA catabolic process / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / regulation of translational initiation / RNA Polymerase II Transcription Termination / FGFR2 alternative splicing / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Signaling by FGFR2 IIIa TM / spliceosomal complex assembly / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / 7-methylguanosine mRNA capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / mRNA export from nucleus / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA transcription by RNA polymerase II / mRNA splicing, via spliceosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / snRNP Assembly / positive regulation of cell growth / defense response to virus / molecular adaptor activity / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / ミトコンドリア / DNA binding / RNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Nuclear cap-binding protein subunit 2 / NCBP2, RNA recognition motif / MIF4G-like, type 1 / MIF4G-like, type 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / MIF4G like / MIF4G like / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) ...Nuclear cap-binding protein subunit 2 / NCBP2, RNA recognition motif / MIF4G-like, type 1 / MIF4G-like, type 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / MIF4G like / MIF4G like / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear cap-binding protein subunit 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Calero, G. / Wilson, K. / Ly, T. / Rios-Steiner, J. / Clardy, J. / Cerione, R.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural basis of m7GpppG binding to the nuclear cap-binding protein complex.
著者: Calero, G. / Wilson, K. / Ly, T. / Rios-Steiner, J. / Clardy, J. / Cerione, R.
履歴
登録2002年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 80 kDa nuclear cap binding protein
B: 20 kDa nuclear cap binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,6339
ポリマ－109,9882
非ポリマー6457
水4,594255
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4940 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area37940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.770, 111.770, 175.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 80 kDa nuclear cap binding protein / NCBP 80 kDa subunit / Cap Binding Protein 80 / CBP80


分子量: 91960.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBP80 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q09161
#2: タンパク質 20 kDa nuclear cap binding protein / NCBP 20 kDa subunit / Cap Binding Protein 20 / CBP20 / NCBP interacting protein 1 / NIP1


分子量: 18028.131 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBP20 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P52298
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 255 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.25
詳細: Peg 400, Magnesium chloride, glycerol, Tris, glycine, ethylene glycol, pH 7.25, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112 mg/mlprotein1drop
222 %(w/v)PEG4001reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoirpH7.25
4125 mM1reservoirMgCl2
510 %(v/v)glycerol1reservoir
62 mMdithiothreitol1reservoir
710 mMglycine1reservoir
83 %(v/v)ethylene glycol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.943 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月27日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.943 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→48.49 Å / Num. all: 39454 / Num. obs: 33886 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 30.3 Å2 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.69→2.85 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.75 Å / 最低解像度: 40 Å / Num. obs: 39454 / % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 2.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1N52

1n52


解像度: 2.72→24.41 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high rms absF: 3238611.04 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Data set had 15% twinning. Used CNS twinning refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 2312 9.1 %RANDOM
Rwork0.263 ---
all-33675 --
obs-25307 72.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 21.25 Å2 / ksol: 0.26 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 72.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.27 Å222.33 Å20 Å2
2---8.27 Å20 Å2
3---16.53 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.48 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.75 Å0.74 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.72→24.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6995 0 42 255 7292
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
LS精密化 シェル解像度: 2.72→2.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 114 2.7 %
Rwork0.404 936 -
obs--24.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4GOL_PARAMETER.PARAMGOL_TOPOLOGY.PARAM
X-RAY DIFFRACTION5CIS_PEPTIDE.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.75 Å / 最低解像度: 40 Å / Rfactor Rfree: 0.291 / Rfactor Rwork: 0.245
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.95
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.43 / Rfactor Rwork: 0.39

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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