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- PDB-1bpo: CLATHRIN HEAVY-CHAIN TERMINAL DOMAIN AND LINKER -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bpo
タイトルCLATHRIN HEAVY-CHAIN TERMINAL DOMAIN AND LINKER
要素PROTEIN (CLATHRIN)
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / CLATHRIN ENDOCYTOSIS BETA-PROPELLER COATED-PITS
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / presynaptic endocytic zone membrane / Myb complex / clathrin light chain binding / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance ...RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / presynaptic endocytic zone membrane / Myb complex / clathrin light chain binding / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin complex / clathrin coat / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / Lysosome Vesicle Biogenesis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / amyloid-beta clearance by transcytosis / transferrin transport / MHC class II antigen presentation / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / clathrin coat of coated pit / mitotic spindle microtubule / Recycling pathway of L1 / clathrin coat disassembly / clathrin coat assembly / photoreceptor ribbon synapse / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin-coated endocytic vesicle / Clathrin-mediated endocytosis / membrane coat / clathrin-dependent endocytosis / protein serine/threonine kinase binding / retrograde transport, endosome to Golgi / negative regulation of protein localization to plasma membrane / クラスリン / ankyrin binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / ubiquitin-specific protease binding / Golgi organization / synaptic vesicle endocytosis / mitotic spindle assembly / regulation of mitotic spindle organization / クラスリン / 横行小管 / heat shock protein binding / receptor-mediated endocytosis / peptide binding / intracellular protein transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / 筋鞘 / terminal bouton / receptor internalization / spindle / オートファジー / disordered domain specific binding / メラノソーム / double-stranded RNA binding / mitotic cell cycle / protein kinase binding / structural molecule activity / protein-containing complex / 生体膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #30 / Clathrin heavy-chain terminal domain / Clathrin-H-link / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Region in Clathrin and VPS ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #30 / Clathrin heavy-chain terminal domain / Clathrin-H-link / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Region in Clathrin and VPS / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Clathrin heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Harr, E.T. / Musacchio, A. / Harrison, S.C. / Kirchhausen, T.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: Atomic structure of clathrin: a beta propeller terminal domain joins an alpha zigzag linker.
著者: Haar, E.T. / Musacchio, A. / Harrison, S.C. / Kirchhausen, T.
履歴
登録1998年8月11日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CLATHRIN)
B: PROTEIN (CLATHRIN)
C: PROTEIN (CLATHRIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,2713
ポリマ－165,2713
非ポリマー00
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: PROTEIN (CLATHRIN)
B: PROTEIN (CLATHRIN)
C: PROTEIN (CLATHRIN)

A: PROTEIN (CLATHRIN)
B: PROTEIN (CLATHRIN)
C: PROTEIN (CLATHRIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,5416
ポリマ－330,5416
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area18820 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area116240 Å2
手法PISA
3
B: PROTEIN (CLATHRIN)
C: PROTEIN (CLATHRIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,1802
ポリマ－110,1802
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
A: PROTEIN (CLATHRIN)

A: PROTEIN (CLATHRIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,1802
ポリマ－110,1802
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)205.825, 205.825, 87.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.801226, 0.086348, 0.592106), (0.037868, -0.994863, 0.093837), (0.59717, -0.052751, -0.800383)1.92483, 160.41693, -22.44871
2given(-0.311498, 0.738452, -0.598052), (-0.888889, -0.44893, -0.091334), (-0.335928, 0.503152, 0.796238)0.78325, 159.23201, -24.33405

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CLATHRIN)


分子量: 55090.168 Da / 分子数: 3 / 断片: TERMINAL DOMAIN AND LINKER / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11442
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.04 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
121-23 %PEG40001reservoir
2400-600 mM1reservoirNaCl
3100 mMPIPES1reservoirpH6.5
410 mMdithiothreitol1reservoir
50.1 mMIPTG1drop
65 mMdithiothreitol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9875
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9875 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→100 Å / Num. obs: 62332 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 10
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Num. obs: 62848 / % possible obs: 96 % / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 70 % / Rmerge(I) obs: 0.261

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.6→6 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 -5 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 60345 95 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11482 0 0 35 11517
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.11
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINT
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最低解像度: 6 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 2.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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