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- EMDB-9973: Undocked hemichannel of an N-terminal deletion mutant of INX-6 in... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9973
タイトルUndocked hemichannel of an N-terminal deletion mutant of INX-6 in a nanodisc
マップデータ
試料
  • 複合体: octameric complex of innexin-6
    • タンパク質・ペプチド: Innexin-6
機能・相同性gap junction hemi-channel activity / Innexin / Innexin / Pannexin family profile. / gap junction channel activity / ギャップ結合 / monoatomic ion transmembrane transport / 細胞膜 / Innexin-6
機能・相同性情報
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Burendei B / Shinozaki R / Watanabe M / Terada T / Tani K / Fujiyoshi Y / Oshima A
資金援助 日本, 3件
OrganizationGrant number国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED) 日本
New Energy and Industrial Technology Development Organization (NEDO) 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan) 日本
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structures of undocked innexin-6 hemichannels in phospholipids.
著者: Batuujin Burendei / Ruriko Shinozaki / Masakatsu Watanabe / Tohru Terada / Kazutoshi Tani / Yoshinori Fujiyoshi / Atsunori Oshima /
要旨: Gap junctions form intercellular conduits with a large pore size whose closed and open states regulate communication between adjacent cells. The structural basis of the mechanism by which gap ...Gap junctions form intercellular conduits with a large pore size whose closed and open states regulate communication between adjacent cells. The structural basis of the mechanism by which gap junctions close, however, remains uncertain. Here, we show the cryo-electron microscopy structures of innexin-6 (INX-6) gap junction proteins in an undocked hemichannel form. In the nanodisc-reconstituted structure of the wild-type INX-6 hemichannel, flat double-layer densities obstruct the channel pore. Comparison of the hemichannel structures of a wild-type INX-6 in detergent and nanodisc-reconstituted amino-terminal deletion mutant reveals that lipid-mediated amino-terminal rearrangement and pore obstruction occur upon nanodisc reconstitution. Together with molecular dynamics simulations and electrophysiology functional assays, our results provide insight into the closure of the INX-6 hemichannel in a lipid bilayer before docking of two hemichannels.
履歴
登録2019年7月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年2月12日-
マップ公開2020年2月12日-
更新2020年3月11日-
現状2020年3月11日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6kfh
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9973.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9973.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.232 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.06 / ムービー #1: 0.06
最小 - 最大-0.20297718 - 0.38388622
平均 (標準偏差)0.00005633573 (±0.01760455)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 221.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.2321.2321.232
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z221.760221.760221.760
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-38-19-20
NX/NY/NZ858082
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.2030.3840.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : octameric complex of innexin-6

全体名称: octameric complex of innexin-6
要素
  • 複合体: octameric complex of innexin-6
    • タンパク質・ペプチド: Innexin-6

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超分子 #1: octameric complex of innexin-6

超分子名称: octameric complex of innexin-6 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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分子 #1: Innexin-6

分子名称: Innexin-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 45.173766 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MASQVGAINS VNALISRVFV QPKGDLADRL NSRVTVVILA VSSALLLSSH FIGDPITCWT PAQFNAQWVN FVNQYCFVHG TYFVPLDQQ LAFEEEERTK VSIQYYQWVP YVFALQAFLF YIPRFIWKAM IAYSGYDLAA AVKYVDRFWS ENRDKDDKFK T RLAAFEGR ...文字列:
MASQVGAINS VNALISRVFV QPKGDLADRL NSRVTVVILA VSSALLLSSH FIGDPITCWT PAQFNAQWVN FVNQYCFVHG TYFVPLDQQ LAFEEEERTK VSIQYYQWVP YVFALQAFLF YIPRFIWKAM IAYSGYDLAA AVKYVDRFWS ENRDKDDKFK T RLAAFEGR PSVYIWDGIR LARKKRSRNM ALFYTLSTVW QAVNAWIQFY ILTQLLDSSI YTLWGPSILG DLLQGNDWQT TG HFPRIVH CDFNRRRPAS VQLDTVLCVL TLNIYYEKLF IFLWFWLVFV AVVSTVNCFK WIYYLCNKTK AQKTIKNYLS TAP IKSTIS DDQFFSALGE DGLFIMDQMA LNLGDIPASY LTISMRNICQ DFIESEDYID EERTPFVKSI KHT

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3000SFF
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 35.0 e/Å2

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画像解析

初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C8 (8回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 54536
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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