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- EMDB-8167: Structure of S. cerevesiae mApe1 dodecamer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8167
タイトルStructure of S. cerevesiae mApe1 dodecamer
マップデータNone
試料
  • 複合体: Mature Aminopeptidase-1 dodecamer
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar aminopeptidase 1
機能・相同性
機能・相同性情報


aminopeptidase I / Cvt complex / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / fungal-type vacuole / metalloaminopeptidase activity / protein transport / タンパク質分解 / zinc ion binding / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Peptidase M18 / Peptidase M18, domain 2 / Aminopeptidase I zinc metalloprotease (M18)
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar aminopeptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 24.0 Å
データ登録者Sachse C / Bertipaglia C
引用ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2016
タイトル: Higher-order assemblies of oligomeric cargo receptor complexes form the membrane scaffold of the Cvt vesicle.
著者: Chiara Bertipaglia / Sarah Schneider / Arjen J Jakobi / Abul K Tarafder / Yury S Bykov / Andrea Picco / Wanda Kukulski / Jan Kosinski / Wim Jh Hagen / Arvind C Ravichandran / Matthias ...著者: Chiara Bertipaglia / Sarah Schneider / Arjen J Jakobi / Abul K Tarafder / Yury S Bykov / Andrea Picco / Wanda Kukulski / Jan Kosinski / Wim Jh Hagen / Arvind C Ravichandran / Matthias Wilmanns / Marko Kaksonen / John Ag Briggs / Carsten Sachse /
要旨: Selective autophagy is the mechanism by which large cargos are specifically sequestered for degradation. The structural details of cargo and receptor assembly giving rise to autophagic vesicles ...Selective autophagy is the mechanism by which large cargos are specifically sequestered for degradation. The structural details of cargo and receptor assembly giving rise to autophagic vesicles remain to be elucidated. We utilize the yeast cytoplasm-to-vacuole targeting (Cvt) pathway, a prototype of selective autophagy, together with a multi-scale analysis approach to study the molecular structure of Cvt vesicles. We report the oligomeric nature of the major Cvt cargo Ape1 with a combined 2.8 Å X-ray and negative stain EM structure, as well as the secondary cargo Ams1 with a 6.3 Å cryo-EM structure. We show that the major dodecameric cargo prApe1 exhibits a tendency to form higher-order chain structures that are broken upon interaction with the receptor Atg19 in vitro The stoichiometry of these cargo-receptor complexes is key to maintaining the size of the Cvt aggregate in vivo Using correlative light and electron microscopy, we further visualize key stages of Cvt vesicle biogenesis. Our findings suggest that Atg19 interaction limits Ape1 aggregate size while serving as a vehicle for vacuolar delivery of tetrameric Ams1.
履歴
登録2016年4月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年5月25日-
マップ公開2016年6月15日-
更新2017年8月30日-
現状2017年8月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.023
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.023
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5jm9
  • 表面レベル: 0.023
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8167.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8167.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈None
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.9 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.023 / ムービー #1: 0.023
最小 - 最大-0.0060240254 - 0.068955064
平均 (標準偏差)0.004071423 (±0.010020978)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ125125125
Spacing125125125
セルA=B=C: 237.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.91.91.9
M x/y/z125125125
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z237.500237.500237.500
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-190-190-190
NX/NY/NZ380380380
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS125125125
D min/max/mean-0.0060.0690.004

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mature Aminopeptidase-1 dodecamer

全体名称: Mature Aminopeptidase-1 dodecamer
要素
  • 複合体: Mature Aminopeptidase-1 dodecamer
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar aminopeptidase 1

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超分子 #1: Mature Aminopeptidase-1 dodecamer

超分子名称: Mature Aminopeptidase-1 dodecamer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21 RIL / 組換プラスミド: pETM33
分子量理論値: 600 KDa

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分子 #1: Vacuolar aminopeptidase 1

分子名称: Vacuolar aminopeptidase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: aminopeptidase I
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 57.16243 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MEEQREILEQ LKKTLQMLTV EPSKNNQIAN EEKEKKENEN SWCILEHNYE DIAQEFIDFI YKNPTTYHVV SFFAELLDKH NFKYLSEKS NWQDSIGEDG GKFYTIRNGT NLSAFILGKN WRAEKGVGVI GSHVDALTVK LKPVSFKDTA EGYGRIAVAP Y GGTLNELW ...文字列:
MEEQREILEQ LKKTLQMLTV EPSKNNQIAN EEKEKKENEN SWCILEHNYE DIAQEFIDFI YKNPTTYHVV SFFAELLDKH NFKYLSEKS NWQDSIGEDG GKFYTIRNGT NLSAFILGKN WRAEKGVGVI GSHVDALTVK LKPVSFKDTA EGYGRIAVAP Y GGTLNELW LDRDLGIGGR LLYKKKGTNE IKSALVDSTP LPVCRIPSLA PHFGKPAEGP FDKEDQTIPV IGFPTPDEEG NE PPTDDEK KSPLFGKHCI HLLRYVAKLA GVEVSELIQM DLDLFDVQKG TIGGIGKHFL FAPRLDDRLC SFAAMIALIC YAK DVNTEE SDLFSTVTLY DNEEIGSLTR QGAKGGLLES VVERSSSAFT KKPVDLHTVW ANSIILSADV NHLYNPNFPE VYLK NHFPV PNVGITLSLD PNGHMATDVV GTALVEELAR RNGDKVQYFQ IKNNSRSGGT IGPSLASQTG ARTIDLGIAQ LSMHS IRAA TGSKDVGLGV KFFNGFFKHW RSVYDEFGEL

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
50.0 mMHEPES
150.0 mMSodium Chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl acetate
詳細The sample was purified using a GraFix gradient.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM12
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 53000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2

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画像解析

粒子像選択選択した数: 5481
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: 1. EMAN2: Gaussian blob 2. Manual assignment based on Euler angles related by tetrahedral symmetry. Both initial models converged to the same 24 Angstrom resolution structure after 20 cycles ...詳細: 1. EMAN2: Gaussian blob 2. Manual assignment based on Euler angles related by tetrahedral symmetry. Both initial models converged to the same 24 Angstrom resolution structure after 20 cycles of iterative refinement with SPIDER.
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: SPIDER
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER (ver. 19.09) / 使用した粒子像数: 5481

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4r8f

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-5jm9:
Structure of S. cerevesiae mApe1 dodecamer

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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