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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-7773 | |||||||||
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タイトル | The X-ray crystal structure of Complement component-9 reveals that the first trans-membrane region acts as a brake on self-assembly | |||||||||
マップデータ | Structure of the polyC9 component of the membrane attack complex. | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 cell killing / Terminal pathway of complement / 膜侵襲複合体 / other organism cell membrane / complement activation, alternative pathway / 補体 / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / protein homooligomerization / positive regulation of immune response ...cell killing / Terminal pathway of complement / 膜侵襲複合体 / other organism cell membrane / complement activation, alternative pathway / 補体 / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / protein homooligomerization / positive regulation of immune response / blood microparticle / killing of cells of another organism / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Spicer BA / Law RHP / Pang S / Dunstone MA / Whisstock JC | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018 タイトル: The first transmembrane region of complement component-9 acts as a brake on its self-assembly. 著者: Bradley A Spicer / Ruby H P Law / Tom T Caradoc-Davies / Sue M Ekkel / Charles Bayly-Jones / Siew-Siew Pang / Paul J Conroy / Georg Ramm / Mazdak Radjainia / Hariprasad Venugopal / James C ...著者: Bradley A Spicer / Ruby H P Law / Tom T Caradoc-Davies / Sue M Ekkel / Charles Bayly-Jones / Siew-Siew Pang / Paul J Conroy / Georg Ramm / Mazdak Radjainia / Hariprasad Venugopal / James C Whisstock / Michelle A Dunstone / 要旨: Complement component 9 (C9) functions as the pore-forming component of the Membrane Attack Complex (MAC). During MAC assembly, multiple copies of C9 are sequentially recruited to membrane associated ...Complement component 9 (C9) functions as the pore-forming component of the Membrane Attack Complex (MAC). During MAC assembly, multiple copies of C9 are sequentially recruited to membrane associated C5b8 to form a pore. Here we determined the 2.2 Å crystal structure of monomeric murine C9 and the 3.9 Å resolution cryo EM structure of C9 in a polymeric assembly. Comparison with other MAC proteins reveals that the first transmembrane region (TMH1) in monomeric C9 is uniquely positioned and functions to inhibit its self-assembly in the absence of C5b8. We further show that following C9 recruitment to C5b8, a conformational change in TMH1 permits unidirectional and sequential binding of additional C9 monomers to the growing MAC. This mechanism of pore formation contrasts with related proteins, such as perforin and the cholesterol dependent cytolysins, where it is believed that pre-pore assembly occurs prior to the simultaneous release of the transmembrane regions. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_7773.map.gz | 17.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-7773-v30.xml emd-7773.xml | 20.1 KB 20.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_7773_fsc.xml | 12.5 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_7773.png | 193.7 KB | ||
マスクデータ | emd_7773_msk_1.map | 163.6 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_7773_additional.map.gz emd_7773_half_map_1.map.gz emd_7773_half_map_2.map.gz | 124.7 MB 126.5 MB 126.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-7773 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-7773 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_7773.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Structure of the polyC9 component of the membrane attack complex. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_7773_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Complement component-9, Combined unfiltered raw map.
ファイル | emd_7773_additional.map | ||||||||||||
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注釈 | Complement component-9, Combined unfiltered raw map. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Complement component-9, Unfiltered half map 2.
ファイル | emd_7773_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Complement component-9, Unfiltered half map 2. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Complement component-9, Unfiltered half map 1.
ファイル | emd_7773_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Complement component-9, Unfiltered half map 1. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : polyC9
全体 | 名称: polyC9 |
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要素 |
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-超分子 #1: polyC9
超分子 | 名称: polyC9 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: polyC9 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 1342 kDa/nm |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: Expi293 / 組換プラスミド: pSEctag2a |
-分子 #1: human complement protein 9
分子 | 名称: human complement protein 9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: msacrsfav a icileisi lt aqyttsy dpe ltessg sash idcrm spwse wsqc dpclrq mfr srsievf gq fngkrctd a vgdrrqcvp tepcedaedd cgndfqcst g rcikmrlr cn gdndcgd fsd eddces eprp pcrdr vvees elar ...文字列: msacrsfav a icileisi lt aqyttsy dpe ltessg sash idcrm spwse wsqc dpclrq mfr srsievf gq fngkrctd a vgdrrqcvp tepcedaedd cgndfqcst g rcikmrlr cn gdndcgd fsd eddces eprp pcrdr vvees elar tagygi nil gmdplst pf dnefyngl c nrdrdgntl tyyrrpwnva sliyetkge k nfrtehye eq ieafksi iqe ktsnfn aais lkftp tetnk aeqc ceetas sis lhgkgsf rf sysknety q lflsysskk ekmflhvkge ihlgrfvmr n rdvvlttt fv ddikalp tty ekgeyf afle tygth ysssg slgg lyeliy vld kasmkrk gv elkdikrc l gyhldvsla fseisvgaef nkddcvkrg e gravnits en liddvvs lir ggtrky afel kekll rgtvi dvtd fvnwas sin dapvlis qk lspiynlv p vkmknahlk kqnleraied yinefsvrk c htcqnggt vi lmdgkcl cac pfkfeg iace iskqk isegl pale fpnek |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1.3 mg/mL | ||||||||
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緩衝液 | pH: 7.2 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: OTHER | ||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV 詳細: 2.5 uL sample applied to Quantifoil grid R1.2/1.3 x200 mesh. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 46.4 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: RECIPROCAL / プロトコル: BACKBONE TRACE |
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得られたモデル | PDB-6dlw: |