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万見
- EMDB-6105: Cryo-EM Structure of the 80S-RAC complex from yeast -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6105
タイトルCryo-EM Structure of the 80S-RAC complex from yeast
マップデータReconstruction of yeast 80S-RAC complex (Non-rotated state with higher RAC occupancy from Dataset RAC5, RAC9, RAC10)
試料
  • 試料: Ribosome-associated complex (RAC) interacting with Saccharomyces cerevisiae 80S ribosome
  • 複合体: Saccharomyces cerevisiae 80S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: Ribosome-associated complex
キーワードribosome-associated complex / co-translational chaperone / cryo-em (低温電子顕微鏡法) / translation regulation / Zuotin / SSZ
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.2 Å
データ登録者Zhang YX / Ma CY / Yuan Y / Zhu J / Li NN / Chen C / Wu S / Yu L / Lei JL / Gao N
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2014
タイトル: Structural basis for interaction of a cotranslational chaperone with the eukaryotic ribosome.
著者: Yixiao Zhang / Chengying Ma / Yi Yuan / Jing Zhu / Ningning Li / Chu Chen / Shan Wu / Li Yu / Jianlin Lei / Ning Gao /
要旨: Cotranslational chaperones, ubiquitous in all living organisms, protect nascent polypeptides from aggregation and facilitate their de novo folding. Importantly, emerging data have also suggested that ...Cotranslational chaperones, ubiquitous in all living organisms, protect nascent polypeptides from aggregation and facilitate their de novo folding. Importantly, emerging data have also suggested that ribosome-associated cotranslational chaperones have active regulatory roles in modulating protein translation. By characterizing the structure of a type of eukaryotic cotranslational chaperone, the ribosome-associated complex (RAC) from Saccharomyces cerevisiae, we show that RAC cross-links two ribosomal subunits, through a single long α-helix, to limit the predominant intersubunit rotation required for peptide elongation. We further demonstrate that any changes in the continuity, length or rigidity of this middle α-helix impair RAC function in vivo. Our results suggest a new mechanism in which RAC directly regulates protein translation by mechanically coupling cotranslational folding with the peptide-elongation cycle, and they lay the foundation for further exploration of regulatory roles of RAC in translation control.
履歴
登録2014年9月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年10月22日-
マップ公開2014年10月22日-
更新2016年2月24日-
現状2016年2月24日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6105.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6105.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 173.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of yeast 80S-RAC complex (Non-rotated state with higher RAC occupancy from Dataset RAC5, RAC9, RAC10)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.16 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0045 / ムービー #1: 0.0045
最小 - 最大-0.02530606 - 0.06713509
平均 (標準偏差)0.00007339 (±0.0088381)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 417.59998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.161.161.16
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z417.600417.600417.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0250.0670.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ribosome-associated complex (RAC) interacting with Saccharomyces ...

全体名称: Ribosome-associated complex (RAC) interacting with Saccharomyces cerevisiae 80S ribosome
要素
  • 試料: Ribosome-associated complex (RAC) interacting with Saccharomyces cerevisiae 80S ribosome
  • 複合体: Saccharomyces cerevisiae 80S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: Ribosome-associated complex

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超分子 #1000: Ribosome-associated complex (RAC) interacting with Saccharomyces ...

超分子名称: Ribosome-associated complex (RAC) interacting with Saccharomyces cerevisiae 80S ribosome
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2

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超分子 #1: Saccharomyces cerevisiae 80S ribosome

超分子名称: Saccharomyces cerevisiae 80S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: Yes / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Ribosome-associated complex

分子名称: Ribosome-associated complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20mM Hepes-KOH, 120mM KOAc, 10mM Mg(OAc)2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
日付2013年1月9日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / 実像数: 8501 / 平均電子線量: 20 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.2 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 24619
詳細Particles selected by spider. Classification and Refinement with Relion.
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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