[日本語] English
万見
- EMDB-5605: Substrate-specific structural rearrangements of human Dicer -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5605
タイトルSubstrate-specific structural rearrangements of human Dicer
マップデータNegative stain EM reconstruction of Dicer-PACT in the canonical conformation
試料
  • 試料: Human Dicer-PACT heterodimer in canonical conformation
  • タンパク質・ペプチド: Endoribonuclease DicerDicer
  • タンパク質・ペプチド: Interferon-inducible double stranded RNA-dependent protein kinase activator A
キーワードRNA-mediated gene silencing / pre-miRNA processing / RNaseIII
機能・相同性
機能・相同性情報


peripheral nervous system myelin formation / regulation of regulatory ncRNA processing / tRNA-derived small RNA (tsRNA or tRNA-related fragment, tRF) biogenesis / global gene silencing by mRNA cleavage / tRNA decay / pre-miRNA binding / Small interfering RNA (siRNA) biogenesis / negative regulation of Schwann cell proliferation / positive regulation of myelination / ribonuclease III ...peripheral nervous system myelin formation / regulation of regulatory ncRNA processing / tRNA-derived small RNA (tsRNA or tRNA-related fragment, tRF) biogenesis / global gene silencing by mRNA cleavage / tRNA decay / pre-miRNA binding / Small interfering RNA (siRNA) biogenesis / negative regulation of Schwann cell proliferation / positive regulation of myelination / ribonuclease III / deoxyribonuclease I activity / apoptotic DNA fragmentation / miRNA metabolic process / nerve development / RISC-loading complex / positive regulation of Schwann cell differentiation / RISC complex assembly / miRNA processing / pre-miRNA processing / ribonuclease III activity / siRNA processing / siRNA binding / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / RISC complex / outer ear morphogenesis / middle ear morphogenesis / skeletal system morphogenesis / MicroRNA (miRNA) biogenesis / negative regulation of tumor necrosis factor production / enzyme activator activity / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / RNA endonuclease activity / neuron projection morphogenesis / helicase activity / response to virus / PKR-mediated signaling / double-stranded RNA binding / cellular response to oxidative stress / protein stabilization / 免疫応答 / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / protein homodimerization activity / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / 核質 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
PRKRA, first double-stranded RNA binding domain / PRKRA, second double-stranded RNA binding domain / PRKRA, third double-stranded RNA binding domain / : / Dicer, double-stranded RNA-binding domain / : / Dicer, partner-binding domain / Dicer, dsRNA-binding domain / : / Dicer, platform domain ...PRKRA, first double-stranded RNA binding domain / PRKRA, second double-stranded RNA binding domain / PRKRA, third double-stranded RNA binding domain / : / Dicer, double-stranded RNA-binding domain / : / Dicer, partner-binding domain / Dicer, dsRNA-binding domain / : / Dicer, platform domain / Dicer dimerisation domain / Dicer dimerisation domain / Dicer dimerisation domain / Dicer dimerisation domain superfamily / Dicer double-stranded RNA-binding fold domain profile. / Ribonuclease III family signature. / Ribonuclease III domain / Ribonuclease III family domain profile. / Ribonuclease III family / Ribonuclease III domain / Ribonuclease III domain / PAZ domain superfamily / PAZ / PAZ domain / PAZ domain / PAZ domain / PAZ domain profile. / Double-stranded RNA binding motif / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / Double-stranded RNA binding motif / Ribonuclease III, endonuclease domain superfamily / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Double-stranded RNA-binding domain / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-inducible double-stranded RNA-dependent protein kinase activator A / Dicer
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 26.0 Å
データ登録者Taylor DW / Ma E / Shigematsu H / Cianfrocco MA / Noland CL / Nagayama K / Nogales E / Doudna JA / Wang HW
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Substrate-specific structural rearrangements of human Dicer.
著者: David W Taylor / Enbo Ma / Hideki Shigematsu / Michael A Cianfrocco / Cameron L Noland / Kuniaki Nagayama / Eva Nogales / Jennifer A Doudna / Hong-Wei Wang /
要旨: Dicer has a central role in RNA-interference pathways by cleaving double-stranded RNAs (dsRNAs) to produce small regulatory RNAs. Human Dicer can process long double-stranded and hairpin precursor ...Dicer has a central role in RNA-interference pathways by cleaving double-stranded RNAs (dsRNAs) to produce small regulatory RNAs. Human Dicer can process long double-stranded and hairpin precursor RNAs to yield short interfering RNAs (siRNAs) and microRNAs (miRNAs), respectively. Previous studies have shown that pre-miRNAs are cleaved more rapidly than pre-siRNAs in vitro and are the predominant natural Dicer substrates. We have used EM and single-particle analysis of Dicer-RNA complexes to gain insight into the structural basis for human Dicer's substrate preference. Our studies show that Dicer traps pre-siRNAs in a nonproductive conformation, whereas interactions of Dicer with pre-miRNAs and dsRNA-binding proteins induce structural changes in the enzyme that enable productive substrate recognition in the central catalytic channel. These findings implicate RNA structure and cofactors in determining substrate recognition and processing efficiency by human Dicer.
履歴
登録2013年3月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年3月20日-
マップ公開2013年5月1日-
更新2013年6月19日-
現状2013年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5.13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5.13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5605.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5605.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Negative stain EM reconstruction of Dicer-PACT in the canonical conformation
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.36 Å
密度
表面レベル登録者による: 5.13 / ムービー #1: 5.13
最小 - 最大-4.51313734 - 18.597473140000002
平均 (標準偏差)0.0 (±0.99999899)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 348.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.364.364.36
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z348.800348.800348.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-132-122-147
NX/NY/NZ250274261
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-4.51318.5970.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Human Dicer-PACT heterodimer in canonical conformation

全体名称: Human Dicer-PACT heterodimer in canonical conformation
要素
  • 試料: Human Dicer-PACT heterodimer in canonical conformation
  • タンパク質・ペプチド: Endoribonuclease DicerDicer
  • タンパク質・ペプチド: Interferon-inducible double stranded RNA-dependent protein kinase activator A

-
超分子 #1000: Human Dicer-PACT heterodimer in canonical conformation

超分子名称: Human Dicer-PACT heterodimer in canonical conformation
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomer / Number unique components: 2
分子量理論値: 260 KDa

-
分子 #1: Endoribonuclease Dicer

分子名称: Endoribonuclease Dicer / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Dicer, Helicase with RNase motif / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 220 KDa
配列UniProtKB: Dicer / GO: pre-miRNA processing
InterPro: Ribonuclease III domain, PAZ domain, Helicase, C-terminal, Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain, Double-stranded RNA-binding domain, INTERPRO: IPR001159, DEAD/DEAH box helicase ...InterPro: Ribonuclease III domain, PAZ domain, Helicase, C-terminal, Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain, Double-stranded RNA-binding domain, INTERPRO: IPR001159, DEAD/DEAH box helicase domain, Dicer dimerisation domain

-
分子 #2: Interferon-inducible double stranded RNA-dependent protein kinase...

分子名称: Interferon-inducible double stranded RNA-dependent protein kinase activator A
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: PACT / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 34 KDa
配列UniProtKB: Interferon-inducible double-stranded RNA-dependent protein kinase activator A
GO: double-stranded RNA binding
InterPro: INTERPRO: IPR001159, Double-stranded RNA-binding domain

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 20 mM HEPES, pH 7.5, 150 mM KCl, 3 mM EDTA, 1 mM DTT, and 2.5% glycerol
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: After adsorption for 1 min, we stained the samples consecutively with three droplets of 2% (w/v) uranyl formate solution, blotted off the residual stain and air-dried the sample in a hood.
グリッド詳細: glow-discharged holey carbon grids with a thin layer of carbon over the holes
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 5.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
日付2012年7月10日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC TVIPS (4k x 4k)
実像数: 400 / 平均電子線量: 20 e/Å2

-
画像解析

CTF補正詳細: each micrograph
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 26.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN2/SPARX, multi-model / 使用した粒子像数: 10000

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る