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万見
- EMDB-5529: 6.3 A Cryo-EM Structure of a Novel Calicivirus, Tulane Virus -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5529
タイトル6.3 A Cryo-EM Structure of a Novel Calicivirus, Tulane Virus
マップデータReconstruction of TV virion
試料
  • 試料: Tulane virus
  • ウイルス: Tulane virus (ウイルス)
キーワードTulane virus / calicivirus (カリシウイルス科) / conformational flexibility / single particle cryo-EM / 3-D reconstruction
生物種Tulane virus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 6.3 Å
データ登録者Yu G / Zhang D / Guo F / Tan M / Jiang X / Jiang W
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2013
タイトル: Cryo-EM structure of a novel calicivirus, Tulane virus.
著者: Guimei Yu / Dongsheng Zhang / Fei Guo / Ming Tan / Xi Jiang / Wen Jiang /
要旨: Tulane virus (TV) is a newly isolated cultivatable calicivirus that infects juvenile rhesus macaques. Here we report a 6.3 Å resolution cryo-electron microscopy structure of the TV virion. The TV ...Tulane virus (TV) is a newly isolated cultivatable calicivirus that infects juvenile rhesus macaques. Here we report a 6.3 Å resolution cryo-electron microscopy structure of the TV virion. The TV virion is about 400 Å in diameter and consists of a T = 3 icosahedral protein capsid enclosing the RNA genome. 180 copies of the major capsid protein VP1 (∼57 KDa) are organized into two types of dimers A/B and C/C and form a thin, smooth shell studded with 90 dimeric protrusions. The overall capsid organization and the capsid protein fold of TV closely resemble that of other caliciviruses, especially of human Norwalk virus, the prototype human norovirus. These close structural similarities support TV as an attractive surrogate for the non-cultivatable human noroviruses. The most distinctive feature of TV is that its C/C dimers are in a highly flexible conformation with significantly reduced interactions between the shell (S) domain and the protruding (P) domain of VP1. A comparative structural analysis indicated that the P domains of TV C/C dimers were much more flexible than those of other caliciviruses. These observations, combined with previous studies on other caliciviruses, led us to hypothesize that the enhanced flexibility of C/C dimer P domains are likely required for efficient calicivirus-host cell interactions and the consequent uncoating and genome release. Residues in the S-P1 hinge between the S and P domain may play a critical role in the flexibility of P domains of C/C dimers.
履歴
登録2012年11月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年12月12日-
マップ公開2013年4月3日-
更新2013年4月3日-
現状2013年4月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5529.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5529.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 162.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of TV virion
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.74 Å
密度
表面レベル登録者による: 4.0 / ムービー #1: 4
最小 - 最大-14.32884121 - 20.855964660000001
平均 (標準偏差)0.08813742 (±1.26044631)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 612.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.741.741.74
M x/y/z352352352
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z612.480612.480612.480
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-5029166
NX/NY/NZ106122134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS352352352
D min/max/mean-14.32920.8560.088

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Tulane virus

全体名称: Tulane virus (ウイルス)
要素
  • 試料: Tulane virus
  • ウイルス: Tulane virus (ウイルス)

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超分子 #1000: Tulane virus

超分子名称: Tulane virus / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One Tulane virus has 90 dimers forming its icosahedral capsid (T=3).
Number unique components: 1
分子量理論値: 10.4 MDa

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超分子 #1: Tulane virus

超分子名称: Tulane virus / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 512169 / 生物種: Tulane virus / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Macaca mulatta (アカゲザル) / 別称: VERTEBRATES
分子量理論値: 10.4 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: VP1 / 直径: 400 Å / T番号(三角分割数): 3

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
詳細: 137mM NaCl, 2.7mM KCl, 10mM Na2HPO4, 2mM KH2PO4, pH 7.4
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with sample floated on 2% uranyl acetate for 30 seconds.
グリッド詳細: 400 mesh copper grid with one lacy carbon layer and one layer of ultra thin carbon on top.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 85 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 36475 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.891 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.347 µm / 倍率（公称値）: 37000
試料ステージ試料ホルダー: Liquid nitrogen cooled
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
温度最低: 80 K / 最高: 85 K / 平均: 80 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 250,000 magnification using quadrupole stigmator.
Legacy - Electron beam tilt params: 0
日付2011年7月29日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 190 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: jspr.py, EMAN, EMAN2 / 使用した粒子像数: 4338
詳細4702 Tulane virus particles were selected using combined automated selection with ethan program and manual screening with boxer program in EMAN. The microscope contrast transfer function parameters for each micrograph were first determined using an automated fitting method and then manually verified/corrected using EMAN ctfit graphic program. The entire TV dataset was divided into two halves and processed independently for all the subsequent steps including construction of initial model, 2-D alignment and 3-D reconstruction. De novo initial models were constructed using the random model method in which random particle orientations were assigned and subsequently refined iteratively until convergence. The iterative refinement process including particle alignment and 3-D icosahedral reconstruction was performed using an in-house developed program jspr.py utilizing the EMAN/EMAN2 programs and library functions. The resolution was determined based on the 0.143 cutoff criterion for two truly independent reconstructions.

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1ihm


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: rigid body. The three chains from 1IHM were first fitted into TV density as a whole rigid body and then divided into dimers, specific chains, domains, and subdomains and fitted.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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