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万見
- EMDB-4654: HsCKK (human CAMSAP1) decorated 14pf taxol-GDP microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4654
タイトルHsCKK (human CAMSAP1) decorated 14pf taxol-GDP microtubule
マップデータHsCKK (Human CKK) decorated 14pf taxol-GDP microtubule (symmetrised asymmetric unit)
試料
  • 複合体: HsCKK (human CAMSAP1) decorated 14pf taxol-GDP microtubule
    • 複合体: CAMSAP1
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 1
    • 複合体: tubilin
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEグアノシン三リン酸
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: TAXOLパクリタキセル
キーワードMicrotubule CAMSAP Calmodulin-regulated spectrum-associated proteins CKK Cryo-EM Cryo-Electron Microscopy / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule minus-end binding / odontoblast differentiation / Post-chaperonin tubulin folding pathway / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Intraflagellar transport / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Gap junction assembly ...microtubule minus-end binding / odontoblast differentiation / Post-chaperonin tubulin folding pathway / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Intraflagellar transport / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Gap junction assembly / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / natural killer cell mediated cytotoxicity / Kinesins / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / regulation of cell morphogenesis / GTPase activating protein binding / 微小管形成中心 / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / spectrin binding / regulation of synapse organization / 細胞結合 / nuclear envelope lumen / regulation of microtubule polymerization / Recycling pathway of L1 / RHOH GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / spindle assembly / MHC class I protein binding / Hedgehog 'off' state / cytoplasmic microtubule / microtubule-based process / COPI-mediated anterograde transport / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / cytoskeleton organization / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / MHC class II antigen presentation / cellular response to interleukin-4 / AURKA Activation by TPX2 / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / PKR-mediated signaling / structural constituent of cytoskeleton / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / 紡錘体 / microtubule cytoskeleton organization / Aggrephagy / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / azurophil granule lumen / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / double-stranded RNA binding / mitotic cell cycle / cell body / microtubule binding / 微小管 / Potential therapeutics for SARS / 細胞骨格 / calmodulin binding / 脂質ラフト / 細胞分裂 / protein domain specific binding / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / GTP binding / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
CAMSAP, spectrin and Ca2+/calmodulin-binding region / Spectrin-binding region of Ca2+-Calmodulin / CKK domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein / CKK domain superfamily / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / CKK domain profile. / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain ...CAMSAP, spectrin and Ca2+/calmodulin-binding region / Spectrin-binding region of Ca2+-Calmodulin / CKK domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein / CKK domain superfamily / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / CKK domain profile. / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain / PRC-barrel-like superfamily / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Atherton JM / Luo Y
資金援助 英国, スイス, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/R000352/1 英国
Swiss National Science Foundation31003A_166608 スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural determinants of microtubule minus end preference in CAMSAP CKK domains.
著者: Joseph Atherton / Yanzhang Luo / Shengqi Xiang / Chao Yang / Ankit Rai / Kai Jiang / Marcel Stangier / Annapurna Vemu / Alexander D Cook / Su Wang / Antonina Roll-Mecak / Michel O Steinmetz / ...著者: Joseph Atherton / Yanzhang Luo / Shengqi Xiang / Chao Yang / Ankit Rai / Kai Jiang / Marcel Stangier / Annapurna Vemu / Alexander D Cook / Su Wang / Antonina Roll-Mecak / Michel O Steinmetz / Anna Akhmanova / Marc Baldus / Carolyn A Moores /
要旨: CAMSAP/Patronins regulate microtubule minus-end dynamics. Their end specificity is mediated by their CKK domains, which we proposed recognise specific tubulin conformations found at minus ends. To ...CAMSAP/Patronins regulate microtubule minus-end dynamics. Their end specificity is mediated by their CKK domains, which we proposed recognise specific tubulin conformations found at minus ends. To critically test this idea, we compared the human CAMSAP1 CKK domain (HsCKK) with a CKK domain from Naegleria gruberi (NgCKK), which lacks minus-end specificity. Here we report near-atomic cryo-electron microscopy structures of HsCKK- and NgCKK-microtubule complexes, which show that these CKK domains share the same protein fold, bind at the intradimer interprotofilament tubulin junction, but exhibit different footprints on microtubules. NMR experiments show that both HsCKK and NgCKK are remarkably rigid. However, whereas NgCKK binding does not alter the microtubule architecture, HsCKK remodels its microtubule interaction site and changes the underlying polymer structure because the tubulin lattice conformation is not optimal for its binding. Thus, in contrast to many MAPs, the HsCKK domain can differentiate subtly specific tubulin conformations to enable microtubule minus-end recognition.
履歴
登録2019年3月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月27日-
マップ公開2019年11月27日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
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  • 原子モデル: PDB-6qvj
  • 表面レベル: 0.02
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4654.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4654.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈HsCKK (Human CKK) decorated 14pf taxol-GDP microtubule (symmetrised asymmetric unit)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.39 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.081703305 - 0.16122466
平均 (標準偏差)0.0038884163 (±0.014943925)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin16896184
サイズ966595
Spacing659695
セルA: 90.35 Å / B: 133.44 Å / C: 132.05 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.391.391.39
M x/y/z659695
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z90.350133.440132.050
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS96168184
NC/NR/NS659695
D min/max/mean-0.0820.1610.004

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添付データ

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追加マップ: HsCKK (Human CKK) decorated 14pf taxol-GDP microtubule (C1...

ファイルemd_4654_additional.map
注釈HsCKK (Human CKK) decorated 14pf taxol-GDP microtubule (C1 reconstruction)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : HsCKK (human CAMSAP1) decorated 14pf taxol-GDP microtubule

全体名称: HsCKK (human CAMSAP1) decorated 14pf taxol-GDP microtubule
要素
  • 複合体: HsCKK (human CAMSAP1) decorated 14pf taxol-GDP microtubule
    • 複合体: CAMSAP1
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 1
    • 複合体: tubilin
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEグアノシン三リン酸
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: TAXOLパクリタキセル

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超分子 #1: HsCKK (human CAMSAP1) decorated 14pf taxol-GDP microtubule

超分子名称: HsCKK (human CAMSAP1) decorated 14pf taxol-GDP microtubule
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

+
超分子 #2: CAMSAP1

超分子名称: CAMSAP1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: tubilin

超分子名称: tubilin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 1

分子名称: Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.628666 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MASMTGGQQM GRGSGPKLFK EPSSKSNKPI IHNAISHCCL AGKVNEPHKN SILEELEKCD ANHYIILFR DAGCQFRALY CYYPDTEEIY KLTGTGPKNI TKKMIDKLYK YSSDRKQFNL IPAKTMSVSV DALTIHNHLW Q PKRPAVPK KAQTRK

UniProtKB: Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 1

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分子 #2: Tubulin alpha-1B chain

分子名称: Tubulin alpha-1B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: GTP / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Embryonic Kidney
分子量理論値: 50.204445 KDa
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE FSIYPAPQVS TAVVEPYNSI LTTHTTLEHS DCAFMVDNEA IYDICRRNLD IERPTYTNLN RLISQIVSSI TA SLRFDGA LNVDLTEFQT NLVPYPRIHF PLATYAPVIS AEKAYHEQLS VAEITNACFE PANQMVKCDP RHGKYMACCL LYR GDVVPK DVNAAIATIK TKRSIQFVDW CPTGFKVGIN YQPPTVVPGG DLAKVQRAVC MLSNTTAIAE AWARLDHKFD LMYA KRAFV HWYVGEGMEE GEFSEAREDM AALEKDYEEV GVDSVEGEGE EEGEEY

UniProtKB: Tubulin alpha-1B chain

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分子 #3: Tubulin beta chain

分子名称: Tubulin beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: GDP Taxol / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: embryonic kidney
分子量理論値: 49.717629 KDa
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGTYHGDS DLQLDRISVY YNEATGGKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKEAESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGTYHGDS DLQLDRISVY YNEATGGKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKEAESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSATMSGVTT CL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTSRG SQQYRALTVP ELTQQVFDAK NMMAACDPRH GRYLTVAAVF RGR MSMKEV DEQMLNVQNK NSSYFVEWIP NNVKTAVCDI PPRGLKMAVT FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QDATAEEEED FGEEAEEEA

UniProtKB: Tubulin beta chain

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分子 #4: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン三リン酸

+
分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #6: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン二リン酸

+
分子 #7: TAXOL

分子名称: TAXOL / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: TA1
分子量理論値: 853.906 Da
Chemical component information

ChemComp-TA1:
TAXOL / パクリタキセル / 薬剤, 化学療法薬*YM / パクリタキセル

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6.8 / 詳細: BRB20
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 42.0 e/Å2 / 詳細: dose weighted images used in final reconstructions
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 33419

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-6qvj:
HsCKK (human CAMSAP1) decorated 14pf taxol-GDP microtubule

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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