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万見
- EMDB-43160: Human transthyretin covalently modified with A2-derived stilbene ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43160
タイトルHuman transthyretin covalently modified with A2-derived stilbene in the compressed conformation
マップデータCompressed A2 TTR map
試料
  • 複合体: Transthyretinトランスサイレチン
    • タンパク質・ペプチド: Transthyretinトランスサイレチン
  • リガンド: 3-(dimethylamino)-5-[(E)-2-(4-hydroxy-3,5-dimethylphenyl)ethenyl]benzoic acid
キーワードAmyloidosis (アミロイドーシス) / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Non-integrin membrane-ECM interactions / purine nucleobase metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Non-integrin membrane-ECM interactions / purine nucleobase metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / トランスサイレチン / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family
類似検索 - ドメイン・相同性
トランスサイレチン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Basanta B / Nugroho K / Yan N / Kline GM / Tsai FJ / Wu M / Kelly JW / Lander GC
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM142196 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)AG067594 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The conformational landscape of human transthyretin revealed by cryo-EM
著者: Basanta B / Nugroho K / Yan N / Kline GM / Powers ET / Tsai FJ / Wu M / Hansel-Harris A / Chen J / Forli S / Kelly JW / Lander GC
履歴
登録2023年12月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月31日-
マップ公開2024年1月31日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43160.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43160.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Compressed A2 TTR map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.562 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0102
最小 - 最大-0.03350502 - 0.060491238
平均 (標準偏差)0.00008958092 (±0.0018322805)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 143.872 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_43160_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Compressed A2 TTR half map 1

ファイルemd_43160_half_map_1.map
注釈Compressed A2 TTR half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Compressed A2 TTR half map 2

ファイルemd_43160_half_map_2.map
注釈Compressed A2 TTR half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Transthyretin

全体名称: Transthyretinトランスサイレチン
要素
  • 複合体: Transthyretinトランスサイレチン
    • タンパク質・ペプチド: Transthyretinトランスサイレチン
  • リガンド: 3-(dimethylamino)-5-[(E)-2-(4-hydroxy-3,5-dimethylphenyl)ethenyl]benzoic acid

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超分子 #1: Transthyretin

超分子名称: Transthyretin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 56.136 KDa

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分子 #1: Transthyretin

分子名称: Transthyretin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.908557 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGPTGTGESK CPLMVKVLDA VRGSPAINVA VHVFRKAADD TWEPFASGKT SESGELHGLT TEEEFVEGIY KVEIDTKSYW KALGISPFH EHAEVVFTAN DSGPRRYTIA ALLSPYSYST TAVVTNPKE

UniProtKB: トランスサイレチン

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分子 #2: 3-(dimethylamino)-5-[(E)-2-(4-hydroxy-3,5-dimethylphenyl)ethenyl]...

分子名称: 3-(dimethylamino)-5-[(E)-2-(4-hydroxy-3,5-dimethylphenyl)ethenyl]benzoic acid
タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: 1WZ
分子量理論値: 311.375 Da
Chemical component information

ChemComp-1WZ:
3-(dimethylamino)-5-[(E)-2-(4-hydroxy-3,5-dimethylphenyl)ethenyl]benzoic acid

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.41 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMKClPotassium Chloride
8.66 mMK2HPO4Potassium Phosphate
1.34 mMKH2PO4Potassium Phosphate
1.0 mMC10H16N2O8EDTAエチレンジアミン四酢酸
0.01 % w/vC14H28O6beta-octyl glucoside (BOG)
1.25 % v/vC2H6OSDMSOジメチルスルホキシド
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - 時間: 240 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
詳細: Graphene grids were treated with UV/ozone using the UVOCS T10xT10 system. A 10-minute warmup run was performed immediately prior to inserting and treating the grids for 4 minutes.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: 3 uL of sample were applied onto the graphene side of the grid after it was mounted on the plunger (always at the same height), and immediately blotted for 6 seconds by holding a 1 x 6 cm ...詳細: 3 uL of sample were applied onto the graphene side of the grid after it was mounted on the plunger (always at the same height), and immediately blotted for 6 seconds by holding a 1 x 6 cm piece of Whatman 1 filter paper parallel to the grid, in full contact. Timing was kept with the help of a metronome. The blotting countdown was started after the blotted liquid spot on the filter paper stopped spreading and the grid was plunged in liquid ethane at the same time the blotting paper was pulled back, in a single motion..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.5 µm / 倍率（補正後）: 88968 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 73000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 78.0 K / 最高: 85.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4536 / 平均露光時間: 6.8 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

1ttr

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 105961

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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