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- EMDB-36265: Native SUV420H1 bound to 167-bp nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36265
タイトルNative SUV420H1 bound to 167-bp nucleosome
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of the native SUV420H1 bound to 167-bp nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1ヒストンH3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-K
  • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
  • DNA: DNA (160-MER)
  • DNA: DNA (160-MER)
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINES-アデノシルメチオニン
キーワードnucleosome complex (ヌクレオソーム) / histone methyltransferase (ヒストンメチルトランスフェラーゼ) / GENE REGULATION/DNA / GENE REGULATION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / positive regulation of isotype switching / condensed chromosome, centromeric region / S-adenosyl-L-methionine binding / muscle organ development ...histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / positive regulation of isotype switching / condensed chromosome, centromeric region / S-adenosyl-L-methionine binding / muscle organ development / histone methyltransferase activity / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / epigenetic regulation of gene expression / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNAメチル化 / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Metalloprotease DUBs / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / ヌクレオソーム / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / 遺伝子発現 / chromatin organization / メチル化 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / antibacterial humoral response / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / killing of cells of another organism / Estrogen-dependent gene expression / defense response to Gram-negative bacterium / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / negative regulation of cell population proliferation / DNA修復 / chromatin binding / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / 生体膜 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
KMT5B , SET domain / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain ...KMT5B , SET domain / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B type 1-K / Histone H2A type 1-B/E / ヒストンH4 / ヒストンH3 / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å
データ登録者Lin F / Li W
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200473 中国
引用ジャーナル: Cell Discov / : 2023
タイトル: Structural basis of nucleosomal H4K20 recognition and methylation by SUV420H1 methyltransferase.
著者: Folan Lin / Ruxin Zhang / Weihan Shao / Cong Lei / Mingxi Ma / Ying Zhang / Zengqi Wen / Wanqiu Li /
要旨: Histone lysine methyltransferase SUV420H1, which is responsible for site-specific di-/tri-methylation of histone H4 lysine 20 (H4K20), has crucial roles in DNA-templated processes, including DNA ...Histone lysine methyltransferase SUV420H1, which is responsible for site-specific di-/tri-methylation of histone H4 lysine 20 (H4K20), has crucial roles in DNA-templated processes, including DNA replication, DNA damage repair, and chromatin compaction. Its mutations frequently occur in human cancers. Nucleosomes containing the histone variant H2A.Z enhance the catalytic activities of SUV420H1 on H4K20 di-methylation deposition, regulating early replication origins. However, the molecular mechanism by which SUV420H1 specifically recognizes and deposits H4K20 methyl marks on nucleosomes remains poorly understood. Here we report the cryo-electron microscopy structures of SUV420H1 associated with H2A-containing nucleosome core particles (NCPs), and H2A.Z-containing NCPs. We find that SUV420H1 makes extensive site-specific contacts with histone and DNA regions. SUV420H1 C-terminal domain recognizes the H2A-H2B acidic patch of NCPs through its two arginine anchors, thus enabling H4K20 insertion for catalysis specifically. We also identify important residues increasing the catalytic activities of SUV420H1 bound to H2A.Z NCPs. In vitro and in vivo functional analyses reveal that multiple disease-associated mutations at the interfaces are essential for its catalytic activity and chromatin state regulation. Together, our study provides molecular insights into the nucleosome-based recognition and methylation mechanisms of SUV420H1, and a structural basis for understanding SUV420H1-related human disease.
履歴
登録2023年5月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月22日-
マップ公開2023年11月22日-
更新2023年12月20日-
現状2023年12月20日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36265.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 38.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.92 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0119
最小 - 最大-0.030947298 - 0.059719414
平均 (標準偏差)0.00026234088 (±0.0030366876)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ216216216
Spacing216216216
セルA=B=C: 198.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_36265_additional_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36265_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_36265_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of the native SUV420H1 bound to 167-bp nucleosome

全体名称: Cryo-EM structure of the native SUV420H1 bound to 167-bp nucleosome
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of the native SUV420H1 bound to 167-bp nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1ヒストンH3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-K
  • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
  • DNA: DNA (160-MER)
  • DNA: DNA (160-MER)
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINES-アデノシルメチオニン

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超分子 #1: Cryo-EM structure of the native SUV420H1 bound to 167-bp nucleosome

超分子名称: Cryo-EM structure of the native SUV420H1 bound to 167-bp nucleosome
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3, #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 246 KDa

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分子 #1: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.330703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKWLGESKNM VVNGRRNGGK LSNDHQQNQS KLQHTGKDTL KAGKNAVERR SNRCNGNSGF EGQSRYVPSS GMSAKELCEN DDLATSLVL DPYLGFQTHK MNTSAFPSRS SRHFSKSDSF SHNNPVRFRP IKGRQEELKE VIERFKKDEH LEKAFKCLTS G EWARHYFL ...文字列:
MKWLGESKNM VVNGRRNGGK LSNDHQQNQS KLQHTGKDTL KAGKNAVERR SNRCNGNSGF EGQSRYVPSS GMSAKELCEN DDLATSLVL DPYLGFQTHK MNTSAFPSRS SRHFSKSDSF SHNNPVRFRP IKGRQEELKE VIERFKKDEH LEKAFKCLTS G EWARHYFL NKNKMQEKLF KEHVFIYLRM FATDSGFEIL PCNRYSSEQN GAKIVATKEW KRNDKIELLV GCIAELSEIE EN MLLRHGE NDFSVMYSTR KNCAQLWLGP AAFINHDCRP NCKFVSTGRD TACVKALRDI EPGEEISCYY GDGFFGENNE FCE CYTCER RGTGAFKSRV GLPAPAPVIN SKYGLRETDK RLNRL

UniProtKB: Histone-lysine N-methyltransferase KMT5B

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分子 #2: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.437167 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEACEA YLVGLFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: ヒストンH3

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分子 #3: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.863606 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RHRMVLRDNI QGITKPAIRR LARRGGVKRI SGLIYEETRG VLKVFLENVI RDAVTYTEHA KRKTVTAMDV VYALKRQGRT LYGFGG

UniProtKB: ヒストンH4

+
分子 #4: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.675781 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
KTRSSRAGLQ FPVGRVHRLL RKGNYSERVG AGAPVYLAAV LEYLTAEILE LAGNAARDNK KTRIIPRHLQ LAIRNDEELN KLLGRVTIA QGGVLPNIQA VLLPKKTESH HKAKGK

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

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分子 #5: Histone H2B type 1-K

分子名称: Histone H2B type 1-K / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.607174 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RSRKESYSVY VYKVLKQVHP DTGISSKAMG IMNSFVNDIF ERIAGEASRL AHYNKRSTIT SREIQTAVRL LLPGELAKHA VSEGTKAVT KYTSAK

UniProtKB: Histone H2B type 1-K

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分子 #6: DNA (160-MER)

分子名称: DNA (160-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.038215 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DC)(DG)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DC)(DG)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT) (DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG) (DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC) (DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA) (DA)(DC)(DC)(DG)(DC) (DC)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DG) (DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC) (DA)(DG)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DC) (DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC)(DC)

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分子 #7: DNA (160-MER)

分子名称: DNA (160-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.74568 KDa
配列文字列: (DG)(DG)(DA)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DG)(DT) ...文字列:
(DG)(DG)(DA)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT) (DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG) (DG)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG) (DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG) (DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG)(DA) (DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG) (DA)(DC)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG) (DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)

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分子 #8: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / : ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #9: S-ADENOSYLMETHIONINE

分子名称: S-ADENOSYLMETHIONINE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / : SAM
分子量理論値: 398.437 Da
Chemical component information

ChemComp-SAM:
S-ADENOSYLMETHIONINE / S-アデノシルメチオニン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: blotted for 3 s before being plunged into liquid ethane.
詳細The sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 0.07 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 35448

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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