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万見
- EMDB-3460: Cryo-EM structure of Lambda Phage protein GamS bound to RecBCD. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3460
タイトルCryo-EM structure of Lambda Phage protein GamS bound to RecBCD.
マップデータ
試料
  • 複合体: RecBCD complex bound to inhibitory protein lambda GamS
    • 複合体: RecBCD helicase/nuclease complex
      • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecB
      • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecC
      • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecD
    • 複合体: Lambda GamS
      • タンパク質・ペプチド: Host-nuclease inhibitor protein gam
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated evasion of DNA end degradation by host / deoxyribonuclease inhibitor activity / RecBCD / exodeoxyribonuclease V activity / exodeoxyribonuclease V complex / DNA 5'-3' helicase / clearance of foreign intracellular DNA / DNA 3'-5' helicase / DNA translocase activity / single-stranded DNA helicase activity ...symbiont-mediated evasion of DNA end degradation by host / deoxyribonuclease inhibitor activity / RecBCD / exodeoxyribonuclease V activity / exodeoxyribonuclease V complex / DNA 5'-3' helicase / clearance of foreign intracellular DNA / DNA 3'-5' helicase / DNA translocase activity / single-stranded DNA helicase activity / 相同組換え / 3'-5' DNA helicase activity / ATP-dependent activity, acting on DNA / DNA helicase activity / DNA endonuclease activity / helicase activity / double-strand break repair via homologous recombination / response to radiation / DNA recombination / DNA damage response / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Host-nuclease inhibitor Gam / Host-nuclease inhibitor Gam superfamily / Host-nuclease inhibitor protein Gam / RecBCD enzyme subunit RecB / RecBCD enzyme subunit RecD / RecBCD enzyme subunit RecC / RecC, C-terminal / RecBCD enzyme subunit RecD, N-terminal domain / : / Exodeoxyribonuclease V, gamma subunit ...Host-nuclease inhibitor Gam / Host-nuclease inhibitor Gam superfamily / Host-nuclease inhibitor protein Gam / RecBCD enzyme subunit RecB / RecBCD enzyme subunit RecD / RecBCD enzyme subunit RecC / RecC, C-terminal / RecBCD enzyme subunit RecD, N-terminal domain / : / Exodeoxyribonuclease V, gamma subunit / RecC C-terminal domain / RecBCD enzyme subunit RecD, N-terminal domain / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain, AddAB-type / PD-(D/E)XK nuclease superfamily / DExx box DNA helicase domain superfamily / UvrD-like DNA helicase C-terminal domain profile. / UvrD-like DNA helicase, C-terminal / UvrD-like helicase C-terminal domain / AAA domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD/REP helicase N-terminal domain / UvrD-like helicase, ATP-binding domain / UvrD-like DNA helicase ATP-binding domain profile. / DNA helicase, UvrD/REP type / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain superfamily / Restriction endonuclease type II-like / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Host-nuclease inhibitor protein gam / RecBCD enzyme subunit RecD / RecBCD enzyme subunit RecC / RecBCD enzyme subunit RecB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Enterobacteria phage lambda (λファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Wilkinson M / Chaban Y / Wigley DB
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Structural basis for the inhibition of RecBCD by Gam and its synergistic antibacterial effect with quinolones.
著者: Martin Wilkinson / Luca Troman / Wan Ak Wan Nur Ismah / Yuriy Chaban / Matthew B Avison / Mark S Dillingham / Dale B Wigley /
要旨: Our previous paper (Wilkinson , 2016) used high-resolution cryo-electron microscopy to solve the structure of the RecBCD complex, which acts in both the repair of double-stranded DNA breaks and the ...Our previous paper (Wilkinson , 2016) used high-resolution cryo-electron microscopy to solve the structure of the RecBCD complex, which acts in both the repair of double-stranded DNA breaks and the degradation of bacteriophage DNA. To counteract the latter activity, bacteriophage λ encodes a small protein inhibitor called Gam that binds to RecBCD and inactivates the complex. Here, we show that Gam inhibits RecBCD by competing at the DNA-binding site. The interaction surface is extensive and involves molecular mimicry of the DNA substrate. We also show that expression of Gam in or increases sensitivity to fluoroquinolones; antibacterials that kill cells by inhibiting topoisomerases and inducing double-stranded DNA breaks. Furthermore, fluoroquinolone-resistance in clinical isolates is reversed by expression of Gam. Together, our data explain the synthetic lethality observed between topoisomerase-induced DNA breaks and the RecBCD gene products, suggesting a new co-antibacterial strategy.
履歴
登録2016年11月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年11月16日-
マップ公開2017年1月11日-
更新2019年10月23日-
現状2019年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-5mbv
  • 表面レベル: 0.035
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3460.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3460.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.035 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大-0.042780045 - 0.16285071
平均 (標準偏差)-0.0006984152 (±0.009656814)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 241.20001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z241.200241.200241.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.0430.163-0.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : RecBCD complex bound to inhibitory protein lambda GamS

全体名称: RecBCD complex bound to inhibitory protein lambda GamS
要素
  • 複合体: RecBCD complex bound to inhibitory protein lambda GamS
    • 複合体: RecBCD helicase/nuclease complex
      • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecB
      • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecC
      • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecD
    • 複合体: Lambda GamS
      • タンパク質・ペプチド: Host-nuclease inhibitor protein gam

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超分子 #1: RecBCD complex bound to inhibitory protein lambda GamS

超分子名称: RecBCD complex bound to inhibitory protein lambda GamS
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
詳細: RecBCD and GamS were expressed and purified separately. They were mixed with an excess of GamS then passed through a size exclusion column to separate out free GamS.
分子量理論値: 350 KDa

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超分子 #2: RecBCD helicase/nuclease complex

超分子名称: RecBCD helicase/nuclease complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3) / 組換プラスミド: Multiple
分子量理論値: 330 KDa

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超分子 #3: Lambda GamS

超分子名称: Lambda GamS / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4-#5
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage lambda (λファージ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3) / 組換プラスミド: pET22b
分子量理論値: 20 KDa

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分子 #1: RecBCD enzyme subunit RecB

分子名称: RecBCD enzyme subunit RecB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RecBCD
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 134.167703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GMSDVAETLD PLRLPLQGER LIEASAGTGK TFTIAALYLR LLLGLGGSAA FPRPLTVEEL LVVTFTEAAT AELRGRIRSN IHELRIACL RETTDNPLYE RLLEEIDDKA QAAQWLLLAE RQMDEAAVFT IHGFCQRMLN LNAFESGMLF EQQLIEDESL L RYQACADF ...文字列:
GMSDVAETLD PLRLPLQGER LIEASAGTGK TFTIAALYLR LLLGLGGSAA FPRPLTVEEL LVVTFTEAAT AELRGRIRSN IHELRIACL RETTDNPLYE RLLEEIDDKA QAAQWLLLAE RQMDEAAVFT IHGFCQRMLN LNAFESGMLF EQQLIEDESL L RYQACADF WRRHCYPLPR EIAQVVFETW KGPQALLRDI NRYLQGEAPV IKAPPPDDET LASRHAQIVA RIDTVKQQWR DA VGELDAL IESSGIDRRK FNRSNQAKWI DKISAWAEEE TNSYQLPESL EKFSQRFLED RTKAGGETPR HPLFEAIDQL LAE PLSIRD LVITRALAEI RETVAREKRR RGELGFDDML SRLDSALRSE SGEVLAAAIR TRFPVAMIDE FQDTDPQQYR IFRR IWHHQ PETALLLIGD PKQAIYAFRG ADIFTYMKAR SEVHAHYTLD TNWRSAPGMV NSVNKLFSQT DDAFMFREIP FIPVK SAGK NQALRFVFKG ETQPAMKMWL MEGESCGVGD YQSTMAQVCA AQIRDWLQAG QRGEALLMNG DDARPVRASD ISVLVR SRQ EAAQVRDALT LLEIPSVYLS NRDSVFETLE AQEMLWLLQA VMTPERENTL RSALATSMMG LNALDIETLN NDEHAWD VV VEEFDGYRQI WRKRGVMPML RALMSARNIA ENLLATAGGE RRLTDILHIS ELLQEAGTQL ESEHALVRWL SQHILEPD S NASSQQMRLE SDKHLVQIVT IHKSKGLEYP LVWLPFITNF RVQEQAFYHD RHSFEAVLDL NAAPESVDLA EAERLAEDL RLLYVALTRS VWHCSLGVAP LVRRRGDKKG DTDVHQSALG RLLQKGEPQD AAGLRTCIEA LCDDDIAWQT AQTGDNQPWQ VNDVSTAEL NAKTLQRLPG DNWRVTSYSG LQQRGHGIAQ DLMPRLDVDA AGVASVVEEP TLTPHQFPRG ASPGTFLHSL F EDLDFTQP VDPNWVREKL ELGGFESQWE PVLTEWITAV LQAPLNETGV SLSQLSARNK QVEMEFYLPI SEPLIASQLD TL IRQFDPL SAGCPPLEFM QVRGMLKGFI DLVFRHEGRY YLLDYKSNWL GEDSSAYTQQ AMAAAMQAHR YDLQYQLYTL ALH RYLRHR IADYDYEHHF GGVIYLFLRG VDKEHPQQGI YTTRPNAGLI ALMDEMFAGM TLEEA

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分子 #2: RecBCD enzyme subunit RecC

分子名称: RecBCD enzyme subunit RecC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RecBCD
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 128.974102 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MLRVYHSNRL DVLEALMEFI VERERLDDPF EPEMILVQST GMAQWLQMTL SQKFGIAANI DFPLPASFIW DMFVRVLPEI PKESAFNKQ SMSWKLMTLL PQLLEREDFT LLRHYLTDDS DKRKLFQLSS KAADLFDQYL VYRPDWLAQW ETGHLVEGLG E AQAWQAPL ...文字列:
MLRVYHSNRL DVLEALMEFI VERERLDDPF EPEMILVQST GMAQWLQMTL SQKFGIAANI DFPLPASFIW DMFVRVLPEI PKESAFNKQ SMSWKLMTLL PQLLEREDFT LLRHYLTDDS DKRKLFQLSS KAADLFDQYL VYRPDWLAQW ETGHLVEGLG E AQAWQAPL WKALVEYTHQ LGQPRWHRAN LYQRFIETLE SATTCPPGLP SRVFICGISA LPPVYLQALQ ALGKHIEIHL LF TNPCRYY WGDIKDPAYL AKLLTRQRRH SFEDRELPLF RDSENAGQLF NSDGEQDVGN PLLASWGKLG RDYIYLLSDL ESS QELDAF VDVTPDNLLH NIQSDILELE NRAVAGVNIE EFSRSDNKRP LDPLDSSITF HVCHSPQREV EVLHDRLLAM LEED PTLTP RDIIVMVADI DSYSPFIQAV FGSAPADRYL PYAISDRRAR QSHPVLEAFI SLLSLPDSRF VSEDVLALLD VPVLA ARFD ITEEGLRYLR QWVNESGIRW GIDDDNVREL ELPATGQHTW RFGLTRMLLG YAMESAQGEW QSVLPYDESS GLIAEL VGH LASLLMQLNI WRRGLAQERP LEEWLPVCRD MLNAFFLPDA ETEAAMTLIE QQWQAIIAEG LGAQYGDAVP LSLLRDE LA QRLDQERISQ RFLAGPVNIC TLMPMRSIPF KVVCLLGMND GVYPRQLAPL GFDLMSQKPK RGDRSRRDDD RYLFLEAL I SAQQKLYISY IGRSIQDNSE RFPSVLVQEL IDYIGQSHYL PGDEALNCDE SEARVKAHLT CLHTRMPFDP QNYQPGERQ SYAREWLPAA SQAGKAHSEF VQPLPFTLPE TVPLETLQRF WAHPVRAFFQ MRLQVNFRTE DSEIPDTEPF ILEGLSRYQI NQQLLNALV EQDDAERLFR RFRAAGDLPY GAFGEIFWET QCQEMQQLAD RVIACRQPGQ SMEIDLACNG VQITGWLPQV Q PDGLLRWR PSLLSVAQGM QLWLEHLVYC ASGGNGESRL FLRKDGEWRF PPLAAEQALH YLSQLIEGYR EGMSAPLLVL PE SGGAWLK TCYDAQNDAM LDDDSTLQKA RTKFLQAYEG NMMVRGEGDD IWYQRLWRQL TPETMEAIVE QSQRFLLPLF RFN QS

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分子 #3: RecBCD enzyme subunit RecD

分子名称: RecBCD enzyme subunit RecD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RecBCD
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 67.047422 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGKLQKQLLE AVEHKQLRPL DVQFALTVAG DEHPAVTLAA ALLSHDAGEG HVCLPLSRLE NNEASHPLLA TCVSEIGELQ NWEECLLAS QAVSRGDEPT PMILCGDRLY LNRMWCNERT VARFFNEVNH AIEVDEALLA QTLDKLFPVS DEINWQKVAA A VALTRRIS ...文字列:
MGKLQKQLLE AVEHKQLRPL DVQFALTVAG DEHPAVTLAA ALLSHDAGEG HVCLPLSRLE NNEASHPLLA TCVSEIGELQ NWEECLLAS QAVSRGDEPT PMILCGDRLY LNRMWCNERT VARFFNEVNH AIEVDEALLA QTLDKLFPVS DEINWQKVAA A VALTRRIS VISGGPGTGK TTTVAKLLAA LIQMADGERC RIRLAAPTGK AAARLTESLG KALRQLPLTD EQKKRIPEDA ST LHRLLGA QPGSQRLRHH AGNPLHLDVL VVDEASMIDL PMMSRLIDAL PDHARVIFLG DRDQLASVEA GAVLGDICAY ANA GFTAER ARQLSRLTGT HVPAGTGTEA ASLRDSLCLL QKSYRFGSDS GIGQLAAAIN RGDKTAVKTV FQQDFTDIEK RLLQ SGEDY IAMLEEALAG YGRYLDLLQA RAEPDLIIQA FNEYQLLCAL REGPFGVAGL NERIEQFMQQ KRKIHRHPHS RWYEG RPVM IARNDSALGL FNGDIGIALD RGQGTRVWFA MPDGNIKSVQ PSRLPEHETT WAMTVHKSQG SEFDHAALIL PSQRTP VVT RELVYTAVTR ARRRLSLYAD ERILSAAIAT RTERRSGLAA LFSSRE

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分子 #4: Host-nuclease inhibitor protein gam

分子名称: Host-nuclease inhibitor protein gam / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4
詳細: GamL is cleaved at position Y44 when expressed in E.coli into GamS (see paper - pubmed id 17544443). We had the GamS gene synthesised to start at M41 for this project. It purifies as a dimer.
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage lambda (λファージ)
分子量理論値: 11.661924 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MNAYYIQDRL EAQSWARHYQ QLAREEKEAE LADDMEKGIP QHLFESLCID HLQRHGASKK SITRAFDDDV EFQERMAEHI RYMVETIAH HQVDIDSEV

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
20.0 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン
50.0 mMSodium chloride塩化ナトリウム
0.5 mMTCEP-HCl
グリッドモデル: C-flat-1/1 / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
詳細: Grids were thinned by glow discharge in 30s steps with 1 minute wait in between treatments. Then left for 1-2 weeks prior to overnight treatment with 1 mM Ampiphol A8-35 to render surface ...詳細: Grids were thinned by glow discharge in 30s steps with 1 minute wait in between treatments. Then left for 1-2 weeks prior to overnight treatment with 1 mM Ampiphol A8-35 to render surface hydrophilic. Grids were washed with 5 drops of water prior to use. EMS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3 ul sample applied Blot force of -4 for 1 s.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.9 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.6 µm / 倍率（補正後）: 37313 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-25 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 334 / 平均露光時間: 0.4 sec. / 平均電子線量: 1.4 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 134124
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 0.5) / 詳細: CTF correction done at start of processing
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3k70


詳細: The DNA was removed from the model so there was nothing to bias density where the inhibitor protein Gam was thought to bind.
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
詳細: 3D classification without alignment (after running 3D refinement)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 122796
詳細Frames were aligned using motioncorr prior to processing.

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5ld2

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-5mbv:
Cryo-EM structure of Lambda Phage protein GamS bound to RecBCD.

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2uuz

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-5mbv:
Cryo-EM structure of Lambda Phage protein GamS bound to RecBCD.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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