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- EMDB-3358: HSV bubblegram imaging -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3358
タイトルHSV bubblegram imaging
マップデータreconstruction of the HSV C-capsid particles in 7th exposure.
試料
  • 試料: Herpes Simplex Virus Type 1単純ヘルペスウイルス
  • ウイルス: Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
キーワードHSV / Herpes Simplex Virus (単純ヘルペスウイルス) / Bubblegram / Radiation Damage / C-capsid
生物種Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者Wu W / Newcomb WW / Cheng N / Aksyuk A / Winkler DC / Steven AC
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2016
タイトル: Internal Proteins of the Procapsid and Mature Capsids of Herpes Simplex Virus 1 Mapped by Bubblegram Imaging.
著者: Weimin Wu / William W Newcomb / Naiqian Cheng / Anastasia Aksyuk / Dennis C Winkler / Alasdair C Steven /
要旨: The herpes simplex virus 1 (HSV-1) capsid is a huge assembly, ∼1,250 Å in diameter, and is composed of thousands of protein subunits with a combined mass of ∼200 MDa, housing a 100-MDa genome. ...The herpes simplex virus 1 (HSV-1) capsid is a huge assembly, ∼1,250 Å in diameter, and is composed of thousands of protein subunits with a combined mass of ∼200 MDa, housing a 100-MDa genome. First, a procapsid is formed through coassembly of the surface shell with an inner scaffolding shell; then the procapsid matures via a major structural transformation, triggered by limited proteolysis of the scaffolding proteins. Three mature capsids are found in the nuclei of infected cells. A capsids are empty, B capsids retain a shrunken scaffolding shell, and C capsids-which develop into infectious virions-are filled with DNA and ostensibly have expelled the scaffolding shell. The possible presence of other internal proteins in C capsids has been moot as, in cryo-electron microscopy (cryo-EM), they would be camouflaged by the surrounding DNA. We have used bubblegram imaging to map internal proteins in all four capsids, aided by the discovery that the scaffolding protein is exceptionally prone to radiation-induced bubbling. We confirmed that this protein forms thick-walled inner shells in the procapsid and the B capsid. C capsids generate two classes of bubbles: one occupies positions beneath the vertices of the icosahedral surface shell, and the other is distributed throughout its interior. A likely candidate is the viral protease. A subpopulation of C capsids bubbles particularly profusely and may represent particles in which expulsion of scaffold and DNA packaging are incomplete. Based on the procapsid structure, we propose that the axial channels of hexameric capsomers afford the pathway via which the scaffolding protein is expelled.
IMPORTANCE: In addition to DNA, capsids of tailed bacteriophages and their distant relatives, herpesviruses, contain internal proteins. These proteins are often essential for infectivity but are ...IMPORTANCE: In addition to DNA, capsids of tailed bacteriophages and their distant relatives, herpesviruses, contain internal proteins. These proteins are often essential for infectivity but are difficult to locate within the virion. A novel adaptation of cryo-EM based on detecting gas bubbles generated by radiation damage was used to localize internal proteins of HSV-1, yielding insights into how capsid maturation is regulated. The scaffolding protein, which forms inner shells in the procapsid and B capsid, is exceptionally bubbling-prone. In the mature DNA-filled C capsid, a previously undetected protein was found to underlie the icosahedral vertices: this is tentatively assigned as a storage form of the viral protease. We also observed a capsid species that appears to contain substantial amounts of scaffolding protein as well as DNA, suggesting that DNA packaging and expulsion of the scaffolding protein are coupled processes.
履歴
登録2016年3月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年4月13日-
マップ公開2016年4月13日-
更新2016年5月18日-
現状2016年5月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 11000
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 11000
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3358.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3358.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 51.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈reconstruction of the HSV C-capsid particles in 7th exposure.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 6.684 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 13300.0 / ムービー #1: 11000
最小 - 最大-35045.7265625 - 33653.4296875
平均 (標準偏差)-324.277923579999992 (±6332.900878909999847)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-120-120-120
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 1604.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z6.6846.6846.684
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1604.1601604.1601604.160
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-120-120-120
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-35045.72733653.430-324.278

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Herpes Simplex Virus Type 1

全体名称: Herpes Simplex Virus Type 1 (ヘルペスウイルス)
要素
  • 試料: Herpes Simplex Virus Type 1単純ヘルペスウイルス
  • ウイルス: Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)

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超分子 #1000: Herpes Simplex Virus Type 1

超分子名称: Herpes Simplex Virus Type 1 / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: Human herpesvirus 1

超分子名称: Human herpesvirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 10298 / 生物種: Human herpesvirus 1 / Sci species strain: HSV-1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
Host system生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
組換株: 17MP / 組換細胞: BHK-21

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: NITROGEN / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DARK FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
日付2014年5月12日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 18 / 平均電子線量: 105 e/Å2

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画像解析

CTF補正詳細: average of particles
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN / 詳細: We are not aiming at resolution. / 使用した粒子像数: 235

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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