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- EMDB-3279: Electron microscopy of human RNA helicase DHX34 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3279
タイトルElectron microscopy of human RNA helicase DHX34
マップデータReconstruction of DHX34
試料
  • 試料: DHX34
  • タンパク質・ペプチド: DHX34
キーワードNMD / SMG1 / SMG8 / SMG9 / PIKK / DHX34 / RNA degradation / RNA helicase (ヘリカーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA helicase activity => GO:0003724 / RNA binding => GO:0003723 / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / 転写後修飾 / positive regulation of phosphorylation / RNA helicase activity / ヘリカーゼ / protein-containing complex binding ...RNA helicase activity => GO:0003724 / RNA binding => GO:0003723 / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / 転写後修飾 / positive regulation of phosphorylation / RNA helicase activity / ヘリカーゼ / protein-containing complex binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / 生体膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / DEAD-box helicase, OB fold / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase-associated domain / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain ...: / DEAD-box helicase, OB fold / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase-associated domain / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable ATP-dependent RNA helicase DHX34
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 24.23 Å
データ登録者Melero R / Hug N / Lopez-Perrote A / Yamashita A / Caceres J / Llorca O
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: The RNA helicase DHX34 functions as a scaffold for SMG1-mediated UPF1 phosphorylation.
著者: Roberto Melero / Nele Hug / Andrés López-Perrote / Akio Yamashita / Javier F Cáceres / Oscar Llorca /
要旨: Nonsense-mediated decay (NMD) is a messenger RNA quality-control pathway triggered by SMG1-mediated phosphorylation of the NMD factor UPF1. In recent times, the RNA helicase DHX34 was found to ...Nonsense-mediated decay (NMD) is a messenger RNA quality-control pathway triggered by SMG1-mediated phosphorylation of the NMD factor UPF1. In recent times, the RNA helicase DHX34 was found to promote mRNP remodelling, leading to activation of NMD. Here we demonstrate the mechanism by which DHX34 functions in concert with SMG1. DHX34 comprises two distinct structural units, a core that binds UPF1 and a protruding carboxy-terminal domain (CTD) that binds the SMG1 kinase, as shown using truncated forms of DHX34 and electron microscopy of the SMG1-DHX34 complex. Truncation of the DHX34 CTD does not affect binding to UPF1; however, it compromises DHX34 binding to SMG1 to affect UPF1 phosphorylation and hence abrogate NMD. Altogether, these data suggest the existence of a complex comprising SMG1, UPF1 and DHX34, with DHX34 functioning as a scaffold for UPF1 and SMG1. This complex promotes UPF1 phosphorylation leading to functional NMD.
履歴
登録2015年12月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年1月13日-
マップ公開2016年1月13日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3279_DHX...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3279.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of DHX34
ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.68 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.07 / ムービー #1: 0.07
最小 - 最大-0.04734212 - 0.21498932
平均 (標準偏差)-0.00044793 (±0.01133275)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ727272
Spacing727272
セルA=B=C: 408.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.685.685.68
M x/y/z727272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z408.960408.960408.960
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS727272
D min/max/mean-0.0470.215-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : DHX34

全体名称: DHX34
要素
  • 試料: DHX34
  • タンパク質・ペプチド: DHX34

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超分子 #1000: DHX34

超分子名称: DHX34 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Monomeric DHX34 / Number unique components: 1
分子量理論値: 128 KDa

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分子 #1: DHX34

分子名称: DHX34 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: DHX34 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 128 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: 293T cells
配列UniProtKB: Probable ATP-dependent RNA helicase DHX34
GO: 細胞質, 生体膜, ATP binding, RNA helicase activity => GO:0003724, RNA binding => GO:0003723, negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay, ...GO: 細胞質, 生体膜, ATP binding, RNA helicase activity => GO:0003724, RNA binding => GO:0003723, negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay, nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay, 転写後修飾
InterPro: DEAD-box helicase, OB fold, Helicase-associated domain, Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain, Helicase, C-terminal, P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase, INTERPRO: IPR015880

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 10 mM HEPES-KOH, 150 mM NaCl, 20% (v/v) glycerol, 10 mM MgCl2
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 1% uranyl formate
グリッド詳細: 400 mesh grid with thin carbon support, glow discharged
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系倍率（補正後）: 54926 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.9 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 40000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected using a TVIPS F416 CMOS and the EM-MENU software (TVIPS)
日付2012年2月17日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15.6 µm / 平均電子線量: 15 e/Å2
詳細: Using a TVIPS F416 CMOS and the EM-TOOLS software (TVIPS)
ビット/ピクセル: 16

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画像解析

CTF補正詳細: Each micrograph using BSOFT
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.23 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN, EMAN2, Xmipp / 使用した粒子像数: 12316

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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