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- EMDB-3003: Structure of adenovirus light particle Ad5/FC31 L2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3003
タイトルStructure of adenovirus light particle Ad5/FC31 L2
マップデータReconstruction of one type of light density particle (called L2) produced by adenovirus delayed packaging mutant Ad5/FC31
試料
  • 試料: light density particle (called L2) produced by adenovirus delayed packaging mutant Ad5/FC31
  • ウイルス: Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)
キーワードicosahedral virus assembly / adenovirus (アデノウイルス) / virus maturation
生物種Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.3 Å
データ登録者Condezo GN / Marabini R / Ayora S / Carazo JM / Chillon M / San Martin C
引用ジャーナル: J Virol / : 2015
タイトル: Structures of Adenovirus Incomplete Particles Clarify Capsid Architecture and Show Maturation Changes of Packaging Protein L1 52/55k.
著者: Gabriela N Condezo / Roberto Marabini / Silvia Ayora / José M Carazo / Raúl Alba / Miguel Chillón / Carmen San Martín /
要旨: Adenovirus is one of the most complex icosahedral, nonenveloped viruses. Even after its structure was solved at near-atomic resolution by both cryo-electron microscopy and X-ray crystallography, the ...Adenovirus is one of the most complex icosahedral, nonenveloped viruses. Even after its structure was solved at near-atomic resolution by both cryo-electron microscopy and X-ray crystallography, the location of minor coat proteins is still a subject of debate. The elaborated capsid architecture is the product of a correspondingly complex assembly process, about which many aspects remain unknown. Genome encapsidation involves the concerted action of five virus proteins, and proteolytic processing by the virus protease is needed to prime the virion for sequential uncoating. Protein L1 52/55k is required for packaging, and multiple cleavages by the maturation protease facilitate its release from the nascent virion. Light-density particles are routinely produced in adenovirus infections and are thought to represent assembly intermediates. Here, we present the molecular and structural characterization of two different types of human adenovirus light particles produced by a mutant with delayed packaging. We show that these particles lack core polypeptide V but do not lack the density corresponding to this protein in the X-ray structure, thereby adding support to the adenovirus cryo-electron microscopy model. The two types of light particles present different degrees of proteolytic processing. Their structures provide the first glimpse of the organization of L1 52/55k protein inside the capsid shell and of how this organization changes upon partial maturation. Immature, full-length L1 52/55k is poised beneath the vertices to engage the virus genome. Upon proteolytic processing, L1 52/55k disengages from the capsid shell, facilitating genome release during uncoating.
IMPORTANCE: Adenoviruses have been extensively characterized as experimental systems in molecular biology, as human pathogens, and as therapeutic vectors. However, a clear picture of many aspects of ...IMPORTANCE: Adenoviruses have been extensively characterized as experimental systems in molecular biology, as human pathogens, and as therapeutic vectors. However, a clear picture of many aspects of their basic biology is still lacking. Two of these aspects are the location of minor coat proteins in the capsid and the molecular details of capsid assembly. Here, we provide evidence supporting one of the two current models for capsid architecture. We also show for the first time the location of the packaging protein L1 52/55k in particles lacking the virus genome and how this location changes during maturation. Our results contribute to clarifying standing questions in adenovirus capsid architecture and provide new details on the role of L1 52/55k protein in assembly.
履歴
登録2015年5月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年6月17日-
マップ公開2015年7月29日-
更新2015年9月9日-
現状2015年9月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 1.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 1.4
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3003.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of one type of light density particle (called L2) produced by adenovirus delayed packaging mutant Ad5/FC31
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.2 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.4 / ムービー #1: 1.4
最小 - 最大-1.81644154 - 4.99485445
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 1075.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.24.24.2
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1075.2001075.2001075.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-21-120
NX/NY/NZ432573
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-1.8164.995-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : light density particle (called L2) produced by adenovirus delayed...

全体名称: light density particle (called L2) produced by adenovirus delayed packaging mutant Ad5/FC31
要素
  • 試料: light density particle (called L2) produced by adenovirus delayed packaging mutant Ad5/FC31
  • ウイルス: Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)

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超分子 #1000: light density particle (called L2) produced by adenovirus delayed...

超分子名称: light density particle (called L2) produced by adenovirus delayed packaging mutant Ad5/FC31
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: icosahedral virus capsid / Number unique components: 1
分子量理論値: 125 MDa

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超分子 #1: Human adenovirus 5

超分子名称: Human adenovirus 5 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 28285 / 生物種: Human adenovirus 5 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Sci species serotype: 5
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
分子量理論値: 150 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 950 Å / T番号(三角分割数): 25

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.03 mg/mL
緩衝液pH: 7.8 / 詳細: 20 mm Hepes, 150 mm NaCl
グリッド詳細: Quantifoil R2/4 300 mesh Cu/Rh glow discharged grids
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.26 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
日付2013年11月11日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 889 / 平均電子線量: 12 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Xmipp, Relion / 使用した粒子像数: 6743
詳細CTF detection, phase flip, particle selection, extraction and normalization with Xmipp. 2D and 3D classification, 3D refinement and postprocessing with Relion.

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3iyn
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: cross-correlation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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