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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-29390 | |||||||||
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タイトル | Prohead I ico symmetry | |||||||||
マップデータ | icosahedral symmetry | |||||||||
試料 |
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キーワード | Prohead I / icosahedral symmetry / HK97 / phage (ファージ) / capsid (カプシド) / VIRUS (ウイルス) | |||||||||
機能・相同性 | Phage capsid / Phage capsid family / viral procapsid maturation / T=7 icosahedral viral capsid / カプシド / identical protein binding / Major capsid protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Escherichia phage HK97 (ファージ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Huet A / Oh B / Maurer J / Duda RL / Conway JF | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023 タイトル: A symmetry mismatch unraveled: How phage HK97 scaffold flexibly accommodates a 12-fold pore at a 5-fold viral capsid vertex. 著者: Alexis Huet / Bonnie Oh / Josh Maurer / Robert L Duda / James F Conway / 要旨: Tailed bacteriophages and herpesviruses use a transient scaffold to assemble icosahedral capsids with hexameric capsomers on the faces and pentameric capsomers at all but one vertex where a 12-fold ...Tailed bacteriophages and herpesviruses use a transient scaffold to assemble icosahedral capsids with hexameric capsomers on the faces and pentameric capsomers at all but one vertex where a 12-fold portal is thought to nucleate the assembly. How does the scaffold orchestrate this step? We have determined the portal vertex structure of the bacteriophage HK97 procapsid, where the scaffold is a domain of the major capsid protein. The scaffold forms rigid helix-turn-strand structures on the interior surfaces of all capsomers and is further stabilized around the portal, forming trimeric coiled-coil towers, two per surrounding capsomer. These 10 towers bind identically to 10 of 12 portal subunits, adopting a pseudo-12-fold organization that explains how the symmetry mismatch is managed at this early step. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_29390.map.gz | 1.2 GB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-29390-v30.xml emd-29390.xml | 17.3 KB 17.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_29390_fsc.xml | 24.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_29390.png | 213 KB | ||
その他 | emd_29390_half_map_1.map.gz emd_29390_half_map_2.map.gz | 1 GB 1 GB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-29390 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-29390 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_29390.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.3 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | icosahedral symmetry | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_29390_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_29390_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Escherichia phage HK97
全体 | 名称: Escherichia phage HK97 (ファージ) |
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要素 |
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-超分子 #1: Escherichia phage HK97
超分子 | 名称: Escherichia phage HK97 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Prohead I expressed from plasmid in E.Coli / NCBI-ID: 2681617 / 生物種: Escherichia phage HK97 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes |
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宿主 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 17.7 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: Prohead I / 直径: 500.0 Å / T番号(三角分割数): 7 |
-分子 #1: Scaffolding domain delta
分子 | 名称: Scaffolding domain delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia phage HK97 (ファージ) |
分子量 | 理論値: 42.286453 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MSELALIQKA IEESQQKMTQ LFDAQKAEIE STGQVSKQLQ SDLMKVQEEL TKSGTRLFDL EQKLASGAEN PGEKKSFSER AAEELIKSW DGKQGTFGAK TFNKSLGSDA DSAGSLIQPM QIPGIIMPGL RRLTIRDLLA QGRTSSNALE YVREEVFTNN A DVVAEKAL ...文字列: MSELALIQKA IEESQQKMTQ LFDAQKAEIE STGQVSKQLQ SDLMKVQEEL TKSGTRLFDL EQKLASGAEN PGEKKSFSER AAEELIKSW DGKQGTFGAK TFNKSLGSDA DSAGSLIQPM QIPGIIMPGL RRLTIRDLLA QGRTSSNALE YVREEVFTNN A DVVAEKAL KPESDITFSK QTANVKTIAH WVQASRQVMD DAPMLQSYIN NRLMYGLALK EEGQLLNGDG TGDNLEGLNK VA TAYDTSL NATGDTRADI IAHAIYQVTE SEFSASGIVL NPRDWHNIAL LKDNEGRYIF GGPQAFTSNI MWGLPVVPTK AQA AGTFTV GGFDMASQVW DRMDATVEVS REDRDNFVKN MLTILCEERL ALAHYRPTAI IKGTFSSGS |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 10 mg/mL | |||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec. | |||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 2909 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | PDB-8fqk: |