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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-29304 | |||||||||
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タイトル | The structure of a 50S ribosomal subunit in the Lyme disease pathogen Borreliella burgdorferi | |||||||||
マップデータ | Borreliella burgdorferi 50S ribosomal subunit | |||||||||
試料 |
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キーワード | hibernating ribosome / bacterial (細菌) / pathogen (病原体) / 50S / translation (翻訳 (生物学)) / RIBOSOME (リボソーム) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 primary metabolic process / large ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / regulation of translation / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / transferase activity / tRNA binding / rRNA binding / リボソーム ...primary metabolic process / large ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / regulation of translation / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / transferase activity / tRNA binding / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / zinc ion binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Borreliella burgdorferi (バクテリア) / Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Sharma MR / Manjari SR / Agrawal EK / Keshavan P / Koripella RK / Majumdar S / Marcinkiewicz AL / Lin YP / Agrawal RK / Banavali NK | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: The structure of a hibernating ribosome in a Lyme disease pathogen. 著者: Manjuli R Sharma / Swati R Manjari / Ekansh K Agrawal / Pooja Keshavan / Ravi K Koripella / Soneya Majumdar / Ashley L Marcinkiewicz / Yi-Pin Lin / Rajendra K Agrawal / Nilesh K Banavali / 要旨: The spirochete bacterial pathogen Borrelia (Borreliella) burgdorferi (Bbu) affects more than 10% of the world population and causes Lyme disease in about half a million people in the US annually. ...The spirochete bacterial pathogen Borrelia (Borreliella) burgdorferi (Bbu) affects more than 10% of the world population and causes Lyme disease in about half a million people in the US annually. Therapy for Lyme disease includes antibiotics that target the Bbu ribosome. Here we present the structure of the Bbu 70S ribosome obtained by single particle cryo-electron microscopy at 2.9 Å resolution, revealing a bound hibernation promotion factor protein and two genetically non-annotated ribosomal proteins bS22 and bL38. The ribosomal protein uL30 in Bbu has an N-terminal α-helical extension, partly resembling the mycobacterial bL37 protein, suggesting evolution of bL37 and a shorter uL30 from a longer uL30 protein. Its analogy to proteins uL30m and mL63 in mammalian mitochondrial ribosomes also suggests a plausible evolutionary pathway for expansion of protein content in mammalian mitochondrial ribosomes. Computational binding free energy predictions for antibiotics reflect subtle distinctions in antibiotic-binding sites in the Bbu ribosome. Discovery of these features in the Bbu ribosome may enable better ribosome-targeted antibiotic design for Lyme disease treatment. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_29304.map.gz | 173.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-29304-v30.xml emd-29304.xml | 53.5 KB 53.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_29304_fsc.xml | 16.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_29304.png | 94 KB | ||
マスクデータ | emd_29304_msk_1.map | 347.6 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-29304.cif.gz | 11.3 KB | ||
その他 | emd_29304_half_map_1.map.gz emd_29304_half_map_2.map.gz | 323 MB 323 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-29304 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-29304 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8fmwMC 8fn2MC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_29304.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Borreliella burgdorferi 50S ribosomal subunit | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.0961 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_29304_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Borreliella burgdorferi 50S ribosomal subunit half map B
ファイル | emd_29304_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Borreliella burgdorferi 50S ribosomal subunit half map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Borreliella burgdorferi 50S ribosomal subunit half map A
ファイル | emd_29304_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Borreliella burgdorferi 50S ribosomal subunit half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : 50S ribosomal subunit
+超分子 #1: 50S ribosomal subunit
+分子 #1: 23S ribosomal RNA
+分子 #2: 5S ribosomal RNA
+分子 #3: 50S ribosomal protein L2
+分子 #4: 50S ribosomal protein L3
+分子 #5: 50S ribosomal protein L4
+分子 #6: 50S ribosomal protein L5
+分子 #7: 50S ribosomal protein L6
+分子 #8: 50S ribosomal protein L9
+分子 #9: 50S ribosomal protein L10
+分子 #10: 50S ribosomal protein L11
+分子 #11: 50S ribosomal protein L13
+分子 #12: 50S ribosomal protein L14
+分子 #13: 50S ribosomal protein L15
+分子 #14: 50S ribosomal protein L16
+分子 #15: 50S ribosomal protein L17
+分子 #16: 50S ribosomal protein L18
+分子 #17: 50S ribosomal protein L19
+分子 #18: 50S ribosomal protein L20
+分子 #19: 50S ribosomal protein L21
+分子 #20: 50S ribosomal protein L22
+分子 #21: 50S ribosomal protein L23
+分子 #22: 50S ribosomal protein L24
+分子 #23: 50S ribosomal protein L25
+分子 #24: 50S ribosomal protein L27
+分子 #25: 50S ribosomal protein L28
+分子 #26: 50S ribosomal protein L29
+分子 #27: 50S ribosomal protein uL30
+分子 #28: 50S ribosomal protein L31 type B
+分子 #29: 50S ribosomal protein L32
+分子 #30: 50S ribosomal protein L33
+分子 #31: 50S ribosomal protein L34
+分子 #32: 50S ribosomal protein L35
+分子 #33: 50S ribosomal protein L36
+分子 #34: 50S ribosomal protein bL38
+分子 #35: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.25 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
詳細: HMA-10 buffer | ||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 50 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 0.001 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm 最小 デフォーカス(公称値): 0.8200000000000001 µm 倍率(公称値): 105000 |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - スリット幅: 30 eV |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4661 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 67.527 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |