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万見
- EMDB-28960: Cryo-electron microscopy structure of the octadecameric collagen-... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28960
タイトルCryo-electron microscopy structure of the octadecameric collagen-like (ABC-Ala)6 peptide triple helical assembly
マップデータ
試料
  • 複合体: Collagen-like (ABC-Ala)6 octadecameric assembly
生物種unidentified (未定義)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.0 Å
データ登録者Kreutzberger MA / Yu LT / Hancu MC / Egelman EH / Hartgerink JD
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States)2203937 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122510 米国
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2023
タイトル: Hollow Octadecameric Self-Assembly of Collagen-like Peptides.
著者: Le Tracy Yu / Maria C Hancu / Mark A B Kreutzberger / Amy Henrickson / Borries Demeler / Edward H Egelman / Jeffrey D Hartgerink /
要旨: The folding of collagen is a hierarchical process that starts with three peptides associating into the characteristic triple helical fold. Depending on the specific collagen in question, these triple ...The folding of collagen is a hierarchical process that starts with three peptides associating into the characteristic triple helical fold. Depending on the specific collagen in question, these triple helices then assemble into bundles reminiscent of α-helical coiled-coils. Unlike α-helices, however, the bundling of collagen triple helices is very poorly understood with almost no direct experimental data available. In order to shed light on this critical step of collagen hierarchical assembly, we have examined the collagenous region of complement component 1q. Thirteen synthetic peptides were prepared to dissect the critical regions allowing for its octadecameric self-assembly. We find that short peptides (under 40 amino acids) are able to self-assemble into specific (ABC) octadecamers. This requires the ABC heterotrimeric composition as the self-assembly subunit, but does not require disulfide bonds. Self-assembly into this octadecamer is aided by short noncollagenous sequences at the N-terminus, although they are not entirely required. The mechanism of self-assembly appears to begin with the very slow formation of the ABC heterotrimeric helix, followed by rapid bundling of triple helices into progressively larger oligomers, terminating in the formation of the (ABC) octadecamer. Cryo-electron microscopy reveals the (ABC) assembly as a remarkable, hollow, crown-like structure with an open channel approximately 18 Å at the narrow end and 30 Å at the wide end. This work helps to illuminate the structure and assembly mechanism of a critical protein in the innate immune system and lays the groundwork for the design of higher order collagen mimetic peptide assemblies.
履歴
登録2022年11月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月1日-
マップ公開2023年3月1日-
更新2023年3月22日-
現状2023年3月22日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28960.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28960.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 9.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.469
最小 - 最大-0.6222735 - 1.7467179
平均 (標準偏差)0.0001108093 (±0.047906123)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ136136136
Spacing136136136
セルA=B=C: 111.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_28960_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_28960_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Collagen-like (ABC-Ala)6 octadecameric assembly

全体名称: Collagen-like (ABC-Ala)6 octadecameric assembly
要素
  • 複合体: Collagen-like (ABC-Ala)6 octadecameric assembly

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超分子 #1: Collagen-like (ABC-Ala)6 octadecameric assembly

超分子名称: Collagen-like (ABC-Ala)6 octadecameric assembly / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)
分子量理論値: 71.4 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.0 Å / 解像度の算出法: OTHER
詳細: The 0.143 Map:Map FSC is estimated at 3 Angstrom, but inspection yields a resolution of 5 Angstrom, which is approximately the lowest resolution at which the triple helix is resolvable.
使用した粒子像数: 108000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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