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- EMDB-28754: Client-bound structure of a DegP trimer within a 12mer cage -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28754
タイトルClient-bound structure of a DegP trimer within a 12mer cage
マップデータLocal refinement cryo-EM map of a DegP trimer bound to the client hTRF1. The trimer is within a 12mer cage structure.
試料
  • 複合体: Complex of a DegP trimer and the client protein hTRF1 from a 12mer cage structure
    • タンパク質・ペプチド: Periplasmic serine endoprotease DegP
    • タンパク質・ペプチド: Periplasmic serine endoprotease DegP
    • タンパク質・ペプチド: Telomeric repeat-binding factor 1
キーワードProtease (プロテアーゼ) / chaperone (シャペロン) / hydrolase (加水分解酵素) / cage / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / peptidase Do / t-circle formation ...positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / peptidase Do / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / テロメア / Telomere C-strand synthesis initiation / double-stranded telomeric DNA binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / negative regulation of telomerase activity / nuclear telomere cap complex / positive regulation of telomere maintenance / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / ankyrin repeat binding / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / DNA binding, bending / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / telomeric DNA binding / negative regulation of DNA replication / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / chaperone-mediated protein folding / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere maintenance / serine-type peptidase activity / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / spindle / 核小体 / フォールディング / outer membrane-bounded periplasmic space / peptidase activity / response to heat / microtubule binding / response to oxidative stress / chromosome, telomeric region / ペリプラズム / molecular adaptor activity / nuclear body / 細胞分裂 / serine-type endopeptidase activity / 核小体 / protein homodimerization activity / タンパク質分解 / DNA binding / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Peptidase S1C, Do / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain ...Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Peptidase S1C, Do / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / PDZドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / Homeobox-like domain superfamily / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Periplasmic serine endoprotease DegP / Telomeric repeat-binding factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Harkness RW / Ripstein ZA / Di Trani JM / Kay LE
資金援助 カナダ, 1件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FDN-503573 カナダ
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2023
タイトル: Flexible Client-Dependent Cages in the Assembly Landscape of the Periplasmic Protease-Chaperone DegP.
著者: Robert W Harkness / Zev A Ripstein / Justin M Di Trani / Lewis E Kay /
要旨: The periplasmic protein DegP, which is implicated in virulence factor transport leading to pathogenicity, is a bi-functional protease and chaperone that helps to maintain protein homeostasis in Gram- ...The periplasmic protein DegP, which is implicated in virulence factor transport leading to pathogenicity, is a bi-functional protease and chaperone that helps to maintain protein homeostasis in Gram-negative bacteria and is essential to bacterial survival under stress conditions. To perform these functions, DegP captures clients inside cage-like structures, which we have recently shown to form through the reorganization of high-order preformed apo oligomers, consisting of trimeric building blocks, that are structurally distinct from client-bound cages. Our previous studies suggested that these apo oligomers may allow DegP to encapsulate clients of various sizes under protein folding stresses by forming ensembles that can include extremely large cage particles, but how this occurs remains an open question. To explore the relation between cage and substrate sizes, we engineered a series of DegP clients of increasing hydrodynamic radii and analyzed their influence on DegP cage formation. We used dynamic light scattering and cryogenic electron microscopy to characterize the hydrodynamic properties and structures of the DegP cages that are adopted in response to each client. We present a series of density maps and structural models that include those for novel particles of approximately 30 and 60 monomers. Key interactions between DegP trimers and the bound clients that stabilize the cage assemblies and prime the clients for catalysis are revealed. We also provide evidence that DegP can form cages which approach subcellular organelles in terms of size.
履歴
登録2022年11月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月23日-
マップ公開2022年11月23日-
更新2023年7月5日-
現状2023年7月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28754.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28754.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Local refinement cryo-EM map of a DegP trimer bound to the client hTRF1. The trimer is within a 12mer cage structure.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.22
最小 - 最大-0.8003041 - 1.8670492
平均 (標準偏差)0.0006470673 (±0.053136032)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 271.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_28754_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_28754_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of a DegP trimer and the client protein hTRF1 from a 12me...

全体名称: Complex of a DegP trimer and the client protein hTRF1 from a 12mer cage structure
要素
  • 複合体: Complex of a DegP trimer and the client protein hTRF1 from a 12mer cage structure
    • タンパク質・ペプチド: Periplasmic serine endoprotease DegP
    • タンパク質・ペプチド: Periplasmic serine endoprotease DegP
    • タンパク質・ペプチド: Telomeric repeat-binding factor 1

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超分子 #1: Complex of a DegP trimer and the client protein hTRF1 from a 12me...

超分子名称: Complex of a DegP trimer and the client protein hTRF1 from a 12mer cage structure
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)

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分子 #1: Periplasmic serine endoprotease DegP

分子名称: Periplasmic serine endoprotease DegP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidase Do
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 36.376176 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MPSLAPMLEK VMPSVVSINV EGSTTVNTPR MPRNFQQFFG DDSPFCQEGS PFQSSPFCQG GQGGNGGGQQ QKFMALGSGV IIDADKGYV VTNNHVVDNA TVIKVQLSDG RKFDAKMVGK DPRSDIALIQ IQNPKNLTAI KMADSDALRV GDYTVAIGNP F GLGETVTS ...文字列:
MPSLAPMLEK VMPSVVSINV EGSTTVNTPR MPRNFQQFFG DDSPFCQEGS PFQSSPFCQG GQGGNGGGQQ QKFMALGSGV IIDADKGYV VTNNHVVDNA TVIKVQLSDG RKFDAKMVGK DPRSDIALIQ IQNPKNLTAI KMADSDALRV GDYTVAIGNP F GLGETVTS GIVSALGRSG LNAENYENFI QTDAAINRGN AGGALVNLNG ELIGINTAIL APDGGNIGIG FAIPSNMVKN LT SQMVEYG QVKRGELGIM GTELNSELAK AMKVDAQRGA FVSQVLPNSS AAKAGIKAGD VITSLNGKPI SSFAALRAQV GTM PVGSKL TLGLLRDGKQ VNVNLELQQS SQ

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分子 #2: Periplasmic serine endoprotease DegP

分子名称: Periplasmic serine endoprotease DegP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidase Do
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 7.970229 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AEMSNKGKDQ GVVVNNVKTG TPAAQIGLKK GDVIIGANQQ AVKNIAELRK VLDSKPSVLA LNIQRGDSTI YLLMQ

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分子 #3: Telomeric repeat-binding factor 1

分子名称: Telomeric repeat-binding factor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.417168 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SKILLHYKFN NRTSVMLKDR WRTMKKL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 45.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 483190
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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