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- EMDB-27941: Cryo-EM structure of substrate-free DNClpX.ClpP from singly cappe... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27941
タイトルCryo-EM structure of substrate-free DNClpX.ClpP from singly capped particles
マップデータ
試料
  • 複合体: ClpXP AAA protease
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードClpXP / AAA protease / substrate-free cryo-EM / CHAPERONE (シャペロン)
機能・相同性
機能・相同性情報


変性 / HslUV protease complex / endopeptidase Clp complex / エンドペプチダーゼClp / positive regulation of programmed cell death / response to temperature stimulus / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / protein unfolding / serine-type peptidase activity ...変性 / HslUV protease complex / endopeptidase Clp complex / エンドペプチダーゼClp / positive regulation of programmed cell death / response to temperature stimulus / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / protein unfolding / serine-type peptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / proteasomal protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / ATPase binding / response to heat / protease binding / protein dimerization activity / 細胞分裂 / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / zinc ion binding / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / ClpX C4-type zinc finger / ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site ...Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / ClpX C4-type zinc finger / ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / エンドペプチダーゼClp / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ClpP/crotonase-like domain superfamily / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Ghanbarpour A / Cohen S / Davis JH / Sauer RT
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of substrate-free DNClpX.ClpP
著者: Ghanbarpour A / Cohen S / Davis JH / Sauer RT
履歴
登録2022年8月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月8日-
マップ公開2023年11月8日-
更新2023年11月8日-
現状2023年11月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27941.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27941.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.249 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.105
最小 - 最大-0.37863895 - 0.74840885
平均 (標準偏差)-0.00004733032 (±0.025541268)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 374.69998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_27941_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_27941_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_27941_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ClpXP AAA protease

全体名称: ClpXP AAA protease
要素
  • 複合体: ClpXP AAA protease
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: ClpXP AAA protease

超分子名称: ClpXP AAA protease / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX

分子名称: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 42.355812 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH DYDIPTTENL YFQGSSALPT PHEIRNHLDD YVIGQEQAKK VLAVAVYNHY KRLRNGDTSN GVELGKSNIL LIGPTGSGK TLLAETLARL LDVPFTMADA TTLTEAGYVG EDVENIIQKL LQKSDYDVQK AQRGIVYIDE IDKISRKSDN P SITRDVSG ...文字列:
MGSSHHHHHH DYDIPTTENL YFQGSSALPT PHEIRNHLDD YVIGQEQAKK VLAVAVYNHY KRLRNGDTSN GVELGKSNIL LIGPTGSGK TLLAETLARL LDVPFTMADA TTLTEAGYVG EDVENIIQKL LQKSDYDVQK AQRGIVYIDE IDKISRKSDN P SITRDVSG EGVQQALLKL IEGTVAAVPP QGGRKHPQQE FLQVDTSKIL FICGGAFAGL DKVISHRVET GSGIGFGATV KA KSDKASE GELLAQVEPE DLIKFGLIPE FIGRLPVVAT LNELSEEALI QILKEPKNAL TKQYQALFNL EGVDLEFRDE ALD AIAKKA MARKTGARGL RSIVEAALLD TMYDLPSMED VEKVVIDESV IDGQSEPLLI YGKPEAQQAS GE

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX

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分子 #2: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

分子名称: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO / EC番号: エンドペプチダーゼClp
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 23.468869 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: LVPMVIEQTS RGERSFDIYS RLLKERVIFL TGQVEDHMAN LIVAQMLFLE AENPEKDIYL YINSPGGVIT AGMSIYDTMQ FIKPDVSTI CMGQAASMGA FLLTAGAKGK RFCLPNSRVM IHQPLGGYQG QATDIEIHAR EILKVKGRMN ELMALHTGQS L EQIERDTE ...文字列:
LVPMVIEQTS RGERSFDIYS RLLKERVIFL TGQVEDHMAN LIVAQMLFLE AENPEKDIYL YINSPGGVIT AGMSIYDTMQ FIKPDVSTI CMGQAASMGA FLLTAGAKGK RFCLPNSRVM IHQPLGGYQG QATDIEIHAR EILKVKGRMN ELMALHTGQS L EQIERDTE RDRFLSAPEA VEYGLVDSIL THRNENLYFQ SLEHHHHHH

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 49.39 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab-initio reconstruction
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v.3.3.1.)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v.3.3.1.)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v.3.3.1.) / 使用した粒子像数: 49824
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6wrf


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8e7v:
Cryo-EM structure of substrate-free DNClpX.ClpP from singly capped particles

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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