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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-26952 | |||||||||
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タイトル | Local refinement of ankyrin-1 (C-terminal half), class 1 of erythrocyte ankyrin-1 complex | |||||||||
マップデータ | Main map used for model building/refinement. Density modified and cropped with phenix.resolve_cryo_em, and resampled on fine grid with relion_image_handler. | |||||||||
試料 |
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キーワード | Membrane Protein (膜タンパク質) / ankyrin complex (アンキリン) / Erythrocyte (赤血球) / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 spectrin-associated cytoskeleton / positive regulation of organelle organization / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / NrCAM interactions / Neurofascin interactions / ankyrin-1 complex / CHL1 interactions / cytoskeletal anchor activity / M band / Interaction between L1 and Ankyrins ...spectrin-associated cytoskeleton / positive regulation of organelle organization / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / NrCAM interactions / Neurofascin interactions / ankyrin-1 complex / CHL1 interactions / cytoskeletal anchor activity / M band / Interaction between L1 and Ankyrins / spectrin binding / エキソサイトーシス / axolemma / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / cytoskeleton organization / 筋小胞体 / protein localization to plasma membrane / 筋鞘 / cytoplasmic side of plasma membrane / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / ATPase binding / postsynaptic membrane / basolateral plasma membrane / protein phosphatase binding / transmembrane transporter binding / 細胞骨格 / neuron projection / structural molecule activity / enzyme binding / シグナル伝達 / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Vallese F / Kim K / Yen LY / Johnston JD / Noble AJ / Cali T / Clarke OB | |||||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022 タイトル: Architecture of the human erythrocyte ankyrin-1 complex. 著者: Francesca Vallese / Kookjoo Kim / Laura Y Yen / Jake D Johnston / Alex J Noble / Tito Calì / Oliver Biggs Clarke / 要旨: The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association ...The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association with the band 3 anion exchanger and the Rhesus glycoproteins remains unknown. Here we present structures of ankyrin-1 complexes purified from human erythrocytes. We reveal the architecture of a core complex of ankyrin-1, the Rhesus proteins RhAG and RhCE, the band 3 anion exchanger, protein 4.2, glycophorin A and glycophorin B. The distinct T-shaped conformation of membrane-bound ankyrin-1 facilitates recognition of RhCE and, unexpectedly, the water channel aquaporin-1. Together, our results uncover the molecular details of ankyrin-1 association with the erythrocyte membrane, and illustrate the mechanism of ankyrin-mediated membrane protein clustering. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_26952.map.gz | 63.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-26952-v30.xml emd-26952.xml | 32.7 KB 32.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_26952_fsc.xml | 15.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_26952.png | 41.4 KB | ||
Filedesc metadata | emd-26952.cif.gz | 7.2 KB | ||
その他 | emd_26952_additional_1.map.gz emd_26952_additional_2.map.gz emd_26952_additional_3.map.gz emd_26952_additional_4.map.gz emd_26952_half_map_1.map.gz emd_26952_half_map_2.map.gz | 322.3 MB 322.3 MB 510.1 KB 328.2 MB 63.6 MB 63.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-26952 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-26952 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7v0xMC 7uz3C 7uzeC 7uzqC 7uzsC 7uzuC 7uzvC 7v07C 7v0kC 7v0mC 7v0qC 7v0sC 7v0tC 7v0uC 7v0yC 7v19C 8crqC 8crrC 8crtC 8cs9C 8cslC 8csvC 8cswC 8csxC 8csyC 8ct2C 8ct3C 8cteC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_26952.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 68.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Main map used for model building/refinement. Density modified and cropped with phenix.resolve_cryo_em, and resampled on fine grid with relion_image_handler. | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.415 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Half map 1 (unmodified)
ファイル | emd_26952_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 (unmodified) | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Half map 2 (unmodified)
ファイル | emd_26952_additional_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 (unmodified) | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Mask used for FSC calculation
ファイル | emd_26952_additional_3.map | ||||||||||||
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注釈 | Mask used for FSC calculation | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: B-factor sharpened map.
ファイル | emd_26952_additional_4.map | ||||||||||||
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注釈 | B-factor sharpened map. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1 (cropped and resampled to match main map).
ファイル | emd_26952_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 (cropped and resampled to match main map). | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2 (cropped and resampled to match main map).
ファイル | emd_26952_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 (cropped and resampled to match main map). | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Erythrocyte ankyrin-1 complex
全体 | 名称: Erythrocyte ankyrin-1 complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Erythrocyte ankyrin-1 complex
超分子 | 名称: Erythrocyte ankyrin-1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: Purified by density gradient centrifugation and size exclusion chromatography from digitonin-solubilized erythrocyte membranes. |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Blood / 組織: Erythrocytes / 細胞中の位置: Plasma membrane |
-分子 #1: Ankyrin-1
分子 | 名称: Ankyrin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 206.522625 KDa |
配列 | 文字列: MPYSVGFREA DAATSFLRAA RSGNLDKALD HLRNGVDINT CNQNGLNGLH LASKEGHVKM VVELLHKEII LETTTKKGNT ALHIAALAG QDEVVRELVN YGANVNAQSQ KGFTPLYMAA QENHLEVVKF LLENGANQNV ATEDGFTPLA VALQQGHENV V AHLINYGT ...文字列: MPYSVGFREA DAATSFLRAA RSGNLDKALD HLRNGVDINT CNQNGLNGLH LASKEGHVKM VVELLHKEII LETTTKKGNT ALHIAALAG QDEVVRELVN YGANVNAQSQ KGFTPLYMAA QENHLEVVKF LLENGANQNV ATEDGFTPLA VALQQGHENV V AHLINYGT KGKVRLPALH IAARNDDTRT AAVLLQNDPN PDVLSKTGFT PLHIAAHYEN LNVAQLLLNR GASVNFTPQN GI TPLHIAS RRGNVIMVRL LLDRGAQIET KTKDELTPLH CAARNGHVRI SEILLDHGAP IQAKTKNGLS PIHMAAQGDH LDC VRLLLQ YDAEIDDITL DHLTPLHVAA HCGHHRVAKV LLDKGAKPNS RALNGFTPLH IACKKNHVRV MELLLKTGAS IDAV TESGL TPLHVASFMG HLPIVKNLLQ RGASPNVSNV KVETPLHMAA RAGHTEVAKY LLQNKAKVNA KAKDDQTPLH CAARI GHTN MVKLLLENNA NPNLATTAGH TPLHIAAREG HVETVLALLE KEASQACMTK KGFTPLHVAA KYGKVRVAEL LLERDA HPN AAGKNGLTPL HVAVHHNNLD IVKLLLPRGG SPHSPAWNGY TPLHIAAKQN QVEVARSLLQ YGGSANAESV QGVTPLH LA AQEGHAEMVA LLLSKQANGN LGNKSGLTPL HLVAQEGHVP VADVLIKHGV MVDATTRMGY TPLHVASHYG NIKLVKFL L QHQADVNAKT KLGYSPLHQA AQQGHTDIVT LLLKNGASPN EVSSDGTTPL AIAKRLGYIS VTDVLKVVTD ETSFVLVSD KHRMSFPETV DEILDVSEDE GEELISFKAE RRDSRDVDEE KELLDFVPKL DQVVESPAIP RIPCAMPETV VIRSEEQEQA SKEYDEDSL IPSSPATETS DNISPVASPV HTGFLVSFMV DARGGSMRGS RHNGLRVVIP PRTCAAPTRI TCRLVKPQKL S TPPPLAEE EGLASRIIAL GPTGAQFLSP VIVEIPHFAS HGRGDRELVV LRSENGSVWK EHRSRYGESY LDQILNGMDE EL GSLEELE KKRVCRIITT DFPLYFVIMS RLCQDYDTIG PEGGSLKSKL VPLVQATFPE NAVTKRVKLA LQAQPVPDEL VTK LLGNQA TFSPIVTVEP RRRKFHRPIG LRIPLPPSWT DNPRDSGEGD TTSLRLLCSV IGGTDQAQWE DITGTTKLVY ANEC ANFTT NVSARFWLSD CPRTAEAVNF ATLLYKELTA VPYMAKFVIF AKMNDPREGR LRCYCMTDDK VDKTLEQHEN FVEVA RSRD IEVLEGMSLF AELSGNLVPV KKAAQQRSFH FQSFRENRLA MPVKVRDSSR EPGGSLSFLR KAMKYEDTQH ILCHLN ITM PPCAKGSGAE DRRRTPTPLA LRYSILSEST PGSLSGTEQA EMKMAVISEH LGLSWAELAR ELQFSVEDIN RIRVENP NS LLEQSVALLN LWVIREGQNA NMENLYTALQ SIDRGEIVNM LEGSGRQSRN LKPDRRHTDR DYSLSPSQMN GYSSLQDE L LSPASLGCAL SSPLRADQYW NEVAVLDAIP LAATEHDTML EMSDMQVWSA GLTPSLVTAE DSSLECSKAE DSDATGHEW KLEGALSEEP RGPELGSLEL VEDDTVDSDA TNGLIDLLEQ EEGQRSEEKL PGSKRQDDAT GAGQDSENEV SLVSGHQRGQ ARITHSPTV SQVTERSQDR LQDWDADGSI VSYLQDAAQG SWQEEVTQGP HSFQGTSTMT EGLEPGGSQE YEKVLVSVSE H TWTEQPEA ESSQADRDRR QQGQEEQVQE AKNTFTQVVQ GNEFQNIPGE QVTEEQFTDE QGNIVTKKII RKVVRQIDLS SA DAAQEHE EVTVEGPLED PSELEVDIDY FMKHSKDHTS TPNP UniProtKB: Ankyrin-1 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 8 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05% w/v digitonin, 130 mM KCl, 20 mM HEPES, pH 7.4, 1 mM ATP, 1 mM MgCl2, 1 mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8 mg/mL, and 0.01% w/v ...詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05% w/v digitonin, 130 mM KCl, 20 mM HEPES, pH 7.4, 1 mM ATP, 1 mM MgCl2, 1 mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8 mg/mL, and 0.01% w/v glycyrrhizic acid was added immediately prior to vitrification. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 4-6 seconds, wait time 30 seconds.. |
詳細 | Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 14464 / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 58.0 e/Å2 / 詳細: Two grids were imaged in a single session. |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |