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- EMDB-2660: Cryo-EM structure of the Plasmodium falciparum 80S ribosome bound... -

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データベース: EMDB / ID: EMD-2660
タイトルCryo-EM structure of the Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan drug emetine
マップデータCryo-EM structure of the Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan drug emetine
試料
  • 試料: Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan drug emetine
  • 複合体: Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti- protozoan drug emetine
  • リガンド: emetineエメチン
キーワードPlasmodium falciparum / 80S ribosome / Cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / emetine (エメチン)
機能・相同性
機能・相同性情報


RMTs methylate histone arginines / Protein methylation / Translesion synthesis by REV1 / Translesion Synthesis by POLH / : / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / : / Metalloprotease DUBs ...RMTs methylate histone arginines / Protein methylation / Translesion synthesis by REV1 / Translesion Synthesis by POLH / : / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / : / Metalloprotease DUBs / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Iron uptake and transport / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Formation of a pool of free 40S subunits / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Aggrephagy / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / : / Orc1 removal from chromatin / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Ub-specific processing proteases / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / protein-RNA complex assembly / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA / ribosomal large subunit biogenesis / small-subunit processome / modification-dependent protein catabolic process / mRNA 5'-UTR binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal large subunit assembly / small ribosomal subunit rRNA binding / protein tag activity / ribosomal small subunit assembly / rRNA processing / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / リボソーム生合成 / cytoplasmic translation / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of translation / rRNA binding / protein ubiquitination / リボソーム / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / 翻訳 (生物学) / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / 核小体 / ミトコンドリア / RNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / : / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein S12e / : / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S19e, conserved site ...Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / : / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein S12e / : / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein L29e / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S25 / Ribosomal protein S26e signature. / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S2, eukaryotic / Ribosomal protein S30 / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal L29e protein family / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S21e superfamily / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S8e subdomain, eukaryotes / S25 ribosomal protein / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein S19A/S15e / Ribosomal protein S30 / Ribosomal protein S12e signature. / Ribosomal protein S17e / Ribosomal protein S17e-like superfamily / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / 40S ribosomal protein S11, N-terminal / 40S ribosomal protein S1/3, eukaryotes / Ribosomal protein S7e / 40S ribosomal protein S4, C-terminal domain / Ribosomal protein L34e, conserved site / Eukaryotic Ribosomal Protein L27, KOW domain / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / Ribosomal S17 / Ribosomal protein S19e signature. / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L38e / Ribosomal protein L38e superfamily / Ribosomal protein L27e / Ribosomal protein L27e superfamily / Ribosomal protein L22e / Ribosomal protein L22e superfamily / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S27, zinc-binding domain superfamily / Ribosomal L38e protein family / Ribosomal L22e protein family / Ribosomal protein L23/L25, N-terminal / 40S Ribosomal protein S10 / 60S ribosomal protein L35 / Ribosomal protein S17, archaeal/eukaryotic / Ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S28e conserved site / Ribosomal protein S6/S6e/A/B/2, conserved site / Ribosomal protein S28e / Ribosomal protein L30e, conserved site / 40S ribosomal protein S4 C-terminus / Ribosomal protein S4e, N-terminal / Ribosomal protein S23, eukaryotic/archaeal / Ribosomal_S17 N-terminal / Plectin/S10, N-terminal / Ribosomal protein S3Ae / Ribosomal S3Ae family / Ribosomal protein L44 / Ribosomal protein L34Ae / Ribosomal protein S7e / Ribosomal protein L23, N-terminal domain / Ribosomal protein L13e, conserved site / Ribosomal protein L13e signature. / Plectin/S10 domain / Ribosomal protein S8e / Ribosomal L27e protein family / Ribosomal protein S4, KOW domain / Ribosomal protein S5/S7, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S4e / Ribosomal protein S4e, central region / Ribosomal protein S4e, central domain superfamily / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S13/S15, N-terminal / Ribosomal protein S15P / Ribosomal S13/S15 N-terminal domain / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S4/S9, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein L13e / Ribosomal protein L13e / RS4NT (NUC023) domain / Ribosomal protein L34e / Ribosomal protein L31e, conserved site / Ribosomal protein L37ae
類似検索 - ドメイン・相同性
40S ribosomal protein S16 / Ribosomal protein L15 / 60S ribosomal protein L39 / 40S ribosomal protein S29, putative / Ribosomal protein L37 / 40S ribosomal protein S19 / 60S ribosomal protein L18-2, putative / 60S ribosomal protein L19 / 60S ribosomal protein L27a, putative / 60S ribosomal protein L41 ...40S ribosomal protein S16 / Ribosomal protein L15 / 60S ribosomal protein L39 / 40S ribosomal protein S29, putative / Ribosomal protein L37 / 40S ribosomal protein S19 / 60S ribosomal protein L18-2, putative / 60S ribosomal protein L19 / 60S ribosomal protein L27a, putative / 60S ribosomal protein L41 / 60S ribosomal protein L29 / 60S ribosomal protein L26, putative / 40S ribosomal protein S11, putative / 40S ribosomal protein S15A, putative / Large ribosomal subunit protein eL43 / 40S ribosomal protein S26 / Small ribosomal subunit protein eS30 / Large ribosomal subunit protein eL42 / 40S ribosomal protein S23, putative / Small ribosomal subunit protein eS12 / 60S ribosomal protein L7, putative / Small ribosomal subunit protein eS1 / 60S ribosomal protein L32 / 40S ribosomal protein S9, putative / 40S ribosomal protein S24 / 60S ribosomal protein L2 / 40S ribosomal protein S11 / 60S ribosomal protein L4 / 60S ribosomal protein L31 / 40S ribosomal protein S17, putative / 60S ribosomal protein L36 / 40S ribosomal protein S16, putative / 60S ribosomal protein L13 / Large ribosomal subunit protein eL22 / 40S ribosomal protein S5, putative / 40S ribosomal protein S10, putative / 60S ribosomal protein L11a, putative / 60S ribosomal protein L34 / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40 / 40S ribosomal protein S15 / 60S ribosomal protein L17, putative / 40S ribosomal protein S6 / 60S ribosomal protein L18a / 60S ribosomal protein L6-2, putative / 60S ribosomal protein L23, putative / 60S ribosomal protein L23 / 60S ribosomal protein L6, putative / 60S ribosomal protein L24, putative / 40S ribosomal protein S27 / 40S ribosomal protein S7 / 40S ribosomal protein S19 / 40S ribosomal protein S21 / 60S ribosomal protein L35ae, putative / 60S ribosomal protein L28 / 60S ribosomal protein L38 / 40S ribosomal protein S18, putative / 60S ribosomal protein L35, putative / 40S ribosomal protein S4 / 60S ribosomal protein L3 / Small ribosomal subunit protein uS2 / 60S ribosomal protein L30e, putative / 60S ribosomal protein L13, putative / 40S ribosomal protein S20e, putative / 40S ribosomal protein S3 / 40S ribosomal protein S28e, putative / 60S ribosomal protein L27 / 40S ribosomal protein S5 / 60S ribosomal protein L14, putative / 60S ribosomal protein L21 / 60S ribosomal protein L7a / 60S ribosomal protein L5, putative / 40S ribosomal protein S25 / 60S ribosomal protein L10, putative / 40S ribosomal protein S8
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wong W / Bai XC / Brown A / Fernandez IS / Hanssen E / Condron M / Tan YH / Baum J / Scheres SHW
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Cryo-EM structure of the Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan drug emetine.
著者: Wilson Wong / Xiao-chen Bai / Alan Brown / Israel S Fernandez / Eric Hanssen / Melanie Condron / Yan Hong Tan / Jake Baum / Sjors H W Scheres /
要旨: Malaria inflicts an enormous burden on global human health. The emergence of parasite resistance to front-line drugs has prompted a renewed focus on the repositioning of clinically approved drugs as ...Malaria inflicts an enormous burden on global human health. The emergence of parasite resistance to front-line drugs has prompted a renewed focus on the repositioning of clinically approved drugs as potential anti-malarial therapies. Antibiotics that inhibit protein translation are promising candidates for repositioning. We have solved the cryo-EM structure of the cytoplasmic ribosome from the human malaria parasite, Plasmodium falciparum, in complex with emetine at 3.2 Å resolution. Emetine is an anti-protozoan drug used in the treatment of ameobiasis that also displays potent anti-malarial activity. Emetine interacts with the E-site of the ribosomal small subunit and shares a similar binding site with the antibiotic pactamycin, thereby delivering its therapeutic effect by blocking mRNA/tRNA translocation. As the first cryo-EM structure that visualizes an antibiotic bound to any ribosome at atomic resolution, this establishes cryo-EM as a powerful tool for screening and guiding the design of drugs that target parasite translation machinery.
履歴
登録2014年5月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年5月28日-
マップ公開2014年6月18日-
更新2015年7月15日-
現状2015年7月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.18
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  • 原子モデル: PDB-3j79, PDB-3j7a
  • 表面レベル: 0.18
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  • 原子モデル: PDB-6okk
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j79
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j7a
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6okk
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

cover_image_...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2660.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 173.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of the Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan drug emetine
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.18 / ムービー #1: 0.18
最小 - 最大-0.54547346 - 0.96249408
平均 (標準偏差)0.00017136 (±0.04406156)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 482.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z482.400482.400482.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.5450.9620.000

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添付データ

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添付マップデータ: run1 half1 class001 unfil.map

ファイルrun1_half1_class001_unfil.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: run1 half2 class001 unfil.map

ファイルrun1_half2_class001_unfil.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan dr...

全体名称: Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan drug emetine
要素
  • 試料: Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan drug emetine
  • 複合体: Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti- protozoan drug emetine
  • リガンド: emetineエメチン

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超分子 #1000: Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan dr...

超分子名称: Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan drug emetine
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量実験値: 4.2 MDa / 理論値: 4.2 MDa

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超分子 #1: Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti- protozoan d...

超分子名称: Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti- protozoan drug emetine
タイプ: complex / ID: 1
詳細: the anti-protozoan drug emetine was bound to the Plasmodium falciparum 80S ribosome
組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
分子量実験値: 4.2 MDa / 理論値: 4.2 MDa

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分子 #1: emetine

分子名称: emetine / タイプ: ligand / ID: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
Chemical component information

ChemComp-34G:
emetine / (2R,3S,11bR)-2-[[(1S)-6,7-ジメトキシ-1,2,3,4-テトラヒドロイソキノリン-1-イル]メ(以下略) / エメチン

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 20 mM Hepes pH7.4, 40 mM KCH3COO, 10 mM NH4CH3COO, 10 mM Mg(CH3COO)2 and 5 mM 2-mecaptoethanol
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: cryo-EM
グリッド詳細: 30 s on glow-discharged holey carbon grids (Quantifoil R2/2), onto which a home-made continuous carbon film
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Blot 2.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 104748 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 78000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 85 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 78,000 times magnification
日付2014年1月19日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 1083 / 平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: Use a newly developed statistical movie processing approach to compensate for beam-induced movement.
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: CTFFIND3, RELION
詳細: Use a newly developed statistical movie processing approach to compensate for beam-induced movement.
使用した粒子像数: 105247
詳細Use a newly developed statistical movie processing approach to compensate for beam-induced movement.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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