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万見
- EMDB-26158: Cryo-EM of A. pernix flagellum -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26158
タイトルCryo-EM of A. pernix flagellum
マップデータCryo-EM of A. pernix flagellum
試料
  • 複合体: A. pernix flagellum
    • タンパク質・ペプチド: Probable flagellin 1
キーワードhelical symmetry / flagellum (鞭毛) / cell appendage / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質)
機能・相同性archaeal-type flagellum / Flagellin/pilin, N-terminal / Flagellin, archaea / Archaebacterial flagellin / archaeal or bacterial-type flagellum-dependent cell motility / structural molecule activity / Probable flagellin 1
機能・相同性情報
生物種Aeropyrum pernix (アエロピュルム・ペルニクス)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Wang F / Cvirkaite-Krupovic V
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM122510 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)K99GM138756 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: The evolution of archaeal flagellar filaments.
著者: Mark A B Kreutzberger / Virginija Cvirkaite-Krupovic / Ying Liu / Diana P Baquero / Junfeng Liu / Ravi R Sonani / Chris R Calladine / Fengbin Wang / Mart Krupovic / Edward H Egelman /
要旨: Flagellar motility has independently arisen three times during evolution: in bacteria, archaea, and eukaryotes. In prokaryotes, the supercoiled flagellar filaments are composed largely of a single ...Flagellar motility has independently arisen three times during evolution: in bacteria, archaea, and eukaryotes. In prokaryotes, the supercoiled flagellar filaments are composed largely of a single protein, bacterial or archaeal flagellin, although these two proteins are not homologous, while in eukaryotes, the flagellum contains hundreds of proteins. Archaeal flagellin and archaeal type IV pilin are homologous, but how archaeal flagellar filaments (AFFs) and archaeal type IV pili (AT4Ps) diverged is not understood, in part, due to the paucity of structures for AFFs and AT4Ps. Despite having similar structures, AFFs supercoil, while AT4Ps do not, and supercoiling is essential for the function of AFFs. We used cryo-electron microscopy to determine the atomic structure of two additional AT4Ps and reanalyzed previous structures. We find that all AFFs have a prominent 10-strand packing, while AT4Ps show a striking structural diversity in their subunit packing. A clear distinction between all AFF and all AT4P structures involves the extension of the N-terminal α-helix with polar residues in the AFFs. Additionally, we characterize a flagellar-like AT4P from with filament and subunit structure similar to that of AFFs which can be viewed as an evolutionary link, showing how the structural diversity of AT4Ps likely allowed for an AT4P to evolve into a supercoiling AFF.
履歴
登録2022年2月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月1日-
マップ公開2022年6月1日-
更新2023年8月16日-
現状2023年8月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26158.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26158.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM of A. pernix flagellum
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-0.365167 - 0.80065286
平均 (標準偏差)0.004914134 (±0.034164436)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-160-160-160
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 345.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : A. pernix flagellum

全体名称: A. pernix flagellum
要素
  • 複合体: A. pernix flagellum
    • タンパク質・ペプチド: Probable flagellin 1

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超分子 #1: A. pernix flagellum

超分子名称: A. pernix flagellum / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Aeropyrum pernix (アエロピュルム・ペルニクス)

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分子 #1: Probable flagellin 1

分子名称: Probable flagellin 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Aeropyrum pernix (アエロピュルム・ペルニクス)
分子量理論値: 21.37159 KDa
配列文字列: MRRRRGIVGI EAAIVLIAFV IVAAALAFVA LNMGLFTTQK SKEVMQRGLE EATSALEVDG SVIANVTSGS VDAIAIPIKV SPGREGVDM SVDKTTVRVM LPSKFYENAY CGVFDGSSLS DSKLSTITSS IACTTGWAYL VIFNGDGDNV LELGEKGLLV L ELPTPLNS ...文字列:
MRRRRGIVGI EAAIVLIAFV IVAAALAFVA LNMGLFTTQK SKEVMQRGLE EATSALEVDG SVIANVTSGS VDAIAIPIKV SPGREGVDM SVDKTTVRVM LPSKFYENAY CGVFDGSSLS DSKLSTITSS IACTTGWAYL VIFNGDGDNV LELGEKGLLV L ELPTPLNS YEEFKVEVRP VQGAALTVER IVPASLPTGG AVSLG

UniProtKB: Probable flagellin 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.52 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 108 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 59338

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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