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- EMDB-2001: ATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2001
タイトルATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL
マップデータThe GroEL-ATP14 Rd1-Rd3 map is one of seven maps calculated from a heterogenous sample
試料
  • 試料: GroEL-ATP14 Rd1-Rd3
  • タンパク質・ペプチド: hsp60Chaperonin
  • リガンド: ATPアデノシン三リン酸
キーワードTetradecamer of GroEL with ATP bound in both ring
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.5 Å
データ登録者Clare DK / Vasishtan D / Stagg S / Quispe J / Farr GW / Topf M / Horwich AL / Saibil HR
引用ジャーナル: Cell / 年: 2012
タイトル: ATP-triggered conformational changes delineate substrate-binding and -folding mechanics of the GroEL chaperonin.
著者: Daniel K Clare / Daven Vasishtan / Scott Stagg / Joel Quispe / George W Farr / Maya Topf / Arthur L Horwich / Helen R Saibil /
要旨: The chaperonin GroEL assists the folding of nascent or stress-denatured polypeptides by actions of binding and encapsulation. ATP binding initiates a series of conformational changes triggering the ...The chaperonin GroEL assists the folding of nascent or stress-denatured polypeptides by actions of binding and encapsulation. ATP binding initiates a series of conformational changes triggering the association of the cochaperonin GroES, followed by further large movements that eject the substrate polypeptide from hydrophobic binding sites into a GroES-capped, hydrophilic folding chamber. We used cryo-electron microscopy, statistical analysis, and flexible fitting to resolve a set of distinct GroEL-ATP conformations that can be ordered into a trajectory of domain rotation and elevation. The initial conformations are likely to be the ones that capture polypeptide substrate. Then the binding domains extend radially to separate from each other but maintain their binding surfaces facing the cavity, potentially exerting mechanical force upon kinetically trapped, misfolded substrates. The extended conformation also provides a potential docking site for GroES, to trigger the final, 100° domain rotation constituting the "power stroke" that ejects substrate into the folding chamber.
履歴
登録2011年12月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年12月16日-
マップ公開2012年4月17日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4aau
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD2001.jpeg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2001.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 26.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The GroEL-ATP14 Rd1-Rd3 map is one of seven maps calculated from a heterogenous sample
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.02 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.2 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-1.95698512 - 2.98391771
平均 (標準偏差)0.00926961 (±0.1169842)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-96-96-96
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 387.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.022.022.02
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z387.840387.840387.840
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-96-96-96
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-1.9572.9840.009

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GroEL-ATP14 Rd1-Rd3

全体名称: GroEL-ATP14 Rd1-Rd3
要素
  • 試料: GroEL-ATP14 Rd1-Rd3
  • タンパク質・ペプチド: hsp60Chaperonin
  • リガンド: ATPアデノシン三リン酸

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超分子 #1000: GroEL-ATP14 Rd1-Rd3

超分子名称: GroEL-ATP14 Rd1-Rd3 / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: Tetradecamer of GroEL with 14 ATP molecules bound
Number unique components: 2
分子量実験値: 800 KDa / 理論値: 800 KDa

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分子 #1: hsp60

分子名称: hsp60 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: GroEL / 詳細: ATPase Mutant, D398A / コピー数: 14 / 集合状態: tetradecamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量実験値: 56 KDa / 理論値: 56 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列GO: protein refolding / InterPro: Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family

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分子 #2: ATP

分子名称: ATP / タイプ: ligand / ID: 2 / Name.synonym: ATP / 詳細: ATP is bound to all 14 subunits / 組換発現: No
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量実験値: 550 Da / 理論値: 550 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 50 mM Tris-HCl pH 7.4, 50 mM KCl, 10 mM MgCl2 and 200uM ATP
グリッド詳細: cflat grids r2/2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 95 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / Timed resolved state: vitrified within 30 seconds / 手法: grids were blotted for 2-3 seconds

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 148500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度最低: 95 K / 最高: 95 K / 平均: 95 K
詳細The data was collected with leginon at SCRIPPS
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
平均電子線量: 15 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: each particle was phase flipped
最終 角度割当詳細: theta 80-100, phi 0-51.42
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER, IMAGIC / 詳細: SIRT was used to reconstruct the final map / 使用した粒子像数: 6500
詳細The particles were automatically picked using FindEM

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1oel

ソフトウェア名称: Chimera, Flex-EM, NAMD2.6
詳細Protocol: Flexible fitting
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
当てはまり具合の基準: cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-4aau:
ATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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